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的，游离存在于胞质溶胶中，激活后成为膜结合的酶。蛋白激酶C的激活是脂依赖性的，需要膜脂DAG的存在，同时又是Ca2+依赖性的，需要胞质溶胶中Ca2+浓度的升高。当DAG在质膜中出现时，胞质溶胶中的蛋白激酶C被结合到质膜上，然后在Ca2+的作用下被激活。

同蛋白激酶A一样,蛋白激酶C属于多功能丝氨酸和苏氨酸激酶。

蛋白激酶C能激活细胞质中的靶酶参与生化反应的调控, 同时也能作用于细胞核中的转录因子, 参与基因表达的调控, 不过所调控的基因多与细胞的生长和分化相关。

30. calmodulin (钙调蛋白) 是真核生物细胞中的胞质溶胶蛋白，由148个氨基酸组成单条多肽,相对分子质量为16.7kDa。钙调蛋白的外形似哑铃,有两个球形的末端,中间被一个长而富有弹性的螺旋结构相连,每个末端有两个Ca2+ 结构域,每个结构域可以结合一个Ca2+ , 这样,一个钙调蛋白可以结合4个Ca2+ ,钙调蛋白与Ca2+ 结合后的构型相当稳定。在非刺激的细胞中钙调蛋白与Ca2+ 结合的亲和力很低；然而,如果由于刺激使细胞中Ca2+ 浓度升高时, Ca2+ 同钙调蛋白结合形成钙-钙调蛋白复合物(calcium-calmodulin complex),就会引起钙调蛋白构型的变化,增强了钙调蛋白与许多效应物结合的亲和力。 31. receptor tyrosine kinase, RTKs (受体酪氨酸激酶)

RTKs是最大的一类酶联受体, 它既是受体,又是酶, 能够同配体结合,并将靶蛋白的酪氨酸残基磷酸化。所有的RTKs都是由三个部分组成的:含有配体结合位点的细胞外结构域、单次跨膜的疏水α螺旋区、含有酪氨酸蛋白激酶(RTK)活性的细胞内结构域。

已发现50多种RTKs,主要的几种类型包括: ①表皮生长因子受体;②血小板生长因子受体和巨噬细胞集落刺激生长因子(macrophage colony stimulating factor, M-CSF);③胰岛素和胰岛素样生长因子-1 受体;④神经生长因子受体;⑤成纤维细胞生长因子受体;⑥血管内皮生长因子受体和肝细胞生长因子受体等。

32. insulin receptor (胰岛素受体) 是一个四聚体，由两个α亚基和两个β亚基通过二硫键连接。两个α亚基位于细胞质膜的外侧，其上有胰岛素的结合位点；两个β亚基是跨膜蛋白，起信号转导作用。无胰岛素结合时，受体的酪氨酸蛋白激酶没有活性。当胰岛素与受体的α亚基结合并改变了β亚基的构型后，酪氨酸蛋白激酶才被激活，激活后可催化两个反应∶①使四聚体复合物中β亚基特异位点的酪氨酸残基磷酸化,这种过程称为自我磷酸化(autophosphorylation)；②将胰岛素受体底物(insulin receptor substrate，IRSs)上具有重要作用的十几个酪氨酸残基磷酸化，磷酸化的IRSs能够结合并激活下游效应物。

33. insulin receptor substrate，IRSs (胰岛素受体底物) 能够被激活的胰岛素受体酪氨酸激酶作用的底物, 其上具有十几个酪氨酸残基可被磷酸化，磷酸化的IRSs能够结合并激活下游效应物。

IRSs在被胰岛素受体磷酸化以后，如同一块“磁铁”与那些具有SH2结构域的蛋白结合，根据所结合蛋白的具体结构产生不同的效应，如激活SH2蛋白的酶活性、改变蛋白质构型并同另外的蛋白结合或者引起蛋白质从细胞的一个部位转移到另一个部位。

已知有三种胰岛素受体酪氨酸激酶作用的底物(IRSs)。第一种是胰岛素受体底物1(IRS1),是一种蛋白质,其上有多个(至少8个)可被受体激酶磷酸化的位点,磷酸化后可同多种效应物结合,包括:PI(3)K、Syp(一种磷酸酪氨酸磷酸酶)、Nck(一种连接蛋白)、GRB2(growth factor receptor-bound protein 2,一种通过SH2同磷酸化的酪氨酸结合的连接蛋白)。第二种是Shc(是通过cDNA克隆筛选到的编码SH结构域的基因的蛋白产物),也是一种连接蛋白。Shc的酪氨酸被磷酸化后能够同GRB2结合,然后激活Ras,触发细胞的增殖。第三种底物是IRS2。IRS2的酪氨酸被磷酸化后能够同磷脂酰肌醇-3-激酶结合，将该酶激活,并影响磷脂的代谢。

34. SH domain (SH结构域) 是“Src同源结构域”(Src homology domain)的缩写(Src是一种癌基因,最初在Rous sarcoma virus 中发现)。这种结构域是能够与受体酪氨酸激酶磷酸化残基紧紧结合,形成多蛋白的复合物进行信号转导。

35. epidermal growth factor, EGF (表皮生长因子)是一种小肽,由53个氨基酸残基组成, 是类EGF大家族的一个成员。EGF同应答细胞表面的特异受体结合,一旦结合,便促进受体二聚化并使细胞质位点磷酸化。被激活的受体至少可与5种具有不同信号序列的蛋白结合,进行信号转导。EGF能够广泛促进细胞的增殖。 36. EGF受体(EGF receptor) 是一种糖蛋白, 广泛分布于哺乳动物的上皮细胞、人的成纤维细胞、胶质细胞、角质细胞等。EGF 受体是一条含有1186个氨基酸残基的多肽链, 相对分子质量为170kDa,由三个部分组成:①很大的细胞外结构域：约621个氨基酸残基，富含半胱氨酸(51个), 并形成多对二硫键，其上结合有糖基,是EGF结合的位点。②跨膜区∶由23个氨基酸残基组成;③细胞质结构域,由542个氨基酸残基组成,含有无活性的酪氨酸激酶和几个酪氨酸磷酸化的位点。

37. Ras protein (Ras蛋白)是大鼠肉瘤(rat sarcoma,Ras)的英文缩写。Ras蛋白是原癌基因 c—ras的表

达产物，相对分子质量为21kDa，属单体 GTP结合蛋白，具有弱的 GTP酶活性。Ras蛋白的活性状态对细胞的生长、分化、细胞骨架、蛋白质运输和分泌等都具有影响，其活性则是通过与GTP或GDP的结合进行调节。 Ras的活性受两个蛋白的控制,一个是鸟苷交换因子(guanine nucleotide exchange factor, GEF)；另一个控制Ras蛋白活性的是GTP酶激活蛋白(GTPase activating protein, GAP),存在于正常细胞中,主要作用是激活Ras蛋白的GTP酶。

38. growth factor receptor-bound protein 2 (Grb2蛋白) 是生长因子受体结合蛋白2,又叫Ash蛋白。该蛋白参与细胞内各种受体激活后的下游调节。它能够直接与激活的表皮生长因子受体磷酸化的酪氨酸结合,参与EGF受体介导的信号转导,也能通过与Shc磷酸化的酪氨酸结合间接参与由胰岛素受体介导的信号转导。Grb2能够同时与Shc、Sos结合形成Shc-Grb2-Sos复合物,并将Sos激活，激活的Sos与质膜上的Ras蛋白结合，并将其激活,引起信号级联反应。 Grb2蛋白含有一个SH2结构域和两个SH3结构域,属SH蛋白。 39. Sos protein (SOS蛋白) 是编码鸟苷释放蛋白的基因sos的产物（sos是son of sevenless 的缩写）。Sos蛋白在Ras信号转导途径中的作用是促进Ras释放GDP,结合GTP,使Ras蛋白由非活性状态转变为活性状态，所以, Sos蛋白是Ras激活蛋白。 Sos蛋白不含SH结构域,不属于SH蛋白。

40. divergence (信号趋异)是指同一种信号与受体作用后在细胞内分成几个不同的信号途径进行传递,最典型的是受体酪氨酸激酶的信号转导。

41. crosstalk (窜扰) 信号转导途径间的“窜扰”是指不同信号转导途径间的相互影响,即通常所说的“相互作用”(interaction)。

42. receptor desensitization (受体钝化)受体对信号分子失去敏感性称为受体钝化, 一般是通过对受体的修饰进行钝化的。如肾上腺素受体在丝氨酸和苏氨酸残基磷酸化后,则失去对肾上腺素的信号转导作用。 43. receptor down-regulation (受体减量调节) 通过内吞作用减少质膜中受体量来调节信号转导,称为受体减量调节。 内吞是使细胞膜上受体减少的有效办法, 细胞也因此降低了对信号分子的敏感性。实际上,许多受体被内吞后,并不被溶酶体消化,它们被逐步释放，慢慢回到细胞膜上,形成受体再循环。在此过程中,始终有一部分受体滞留在细胞质中而不能到膜上发挥功能,这种现象又称为受体隔离。另外,受体内吞也包括结合有配体的受体-配体内吞,一些生长激素就是通过这样的方式被解除信号作用的。

44. motif（基序）也称 “模序”，“模体”，指 DNA，蛋白质等生物大分子中的保守序列；在反式作用因子的结构中，基序一般指构成任何一种特征序列的基本结构（既指此具功能的基本结构，也指编码此结构的蛋白质/DNA序列），作为结构域中的亚单元，其功能是体现结构域的多种生物学作用。 45. resting potential，RP（静息电位）是指细胞未受刺激时，存在于细胞膜内外两侧的外正内负的电位差。它是一切生物电产生和变化的基础。

46. action potential (动作电位) 动作电位是指可兴奋细胞受到刺激时在静息电位的基础上产生的可扩布的电位变化过程。

47. cell recognition (细胞识别) 细胞识别是指细胞对同种或异种细胞、同源或异源细胞的认识。多细胞生物有机体中有三种识别系统:抗原-抗体的识别、酶与底物的识别、细胞间的识别。第三类包括通过细胞表面受体或配体与其他细胞表面配体或受体的选择性相互作用,从而导致一系列的生理生化反应的信号传递。 48. first messenger;primary messenger (第一信使) 由细胞产生，可被细胞表面或胞内受体接受、穿膜转导，产生特定的胞内信号的细胞外信使。 细胞间的通讯要通过细胞间的信息传递完成，即由信息细胞释放“第一信使”，经细胞外液影响和作用于其它信息接收细胞。“第一信使”并不直接参与细胞的物质和能量代谢，而是将信息传递给“第二信使”，进而调节细胞的生理活动和新陈代谢。

第八章 细胞骨架

1. cytoskeleton (细胞骨架) 是细胞内以蛋白质纤维为主要成分的网络结构,由主要的三类蛋白纤维(filamemt)构成，包括微管、肌动蛋白纤维和中间纤维。各种纤丝都是由上千个亚基组装成不分支的线性结构，有时交叉贯穿在整个细胞之中。

微管主要分布在核周围, 并呈放射状向胞质四周扩散。肌动蛋白纤维主要分布在细胞质膜的内侧。而中间纤维则分布在整个细胞中。虽然各种蛋白纤维在细胞内具有相应的位置，但不是绝对的。

细胞骨架对于维持细胞的形态结构及内部结构的有序性，以及在细胞运动、物质运输、能量转换、信息传递和细胞分化等一系列方面起重要作用。

2. microtubule (微管) 是直径为24-26nm的中空圆柱体。外径平均为24nm, 内径为15nm。微管壁大约厚5nm，微管通常是直的, 但有时也呈弧形。细胞内微管呈网状和束状分布, 并能与其他蛋白共同组装成纺锤体、基粒、中心粒、纤毛、鞭毛、轴突、神经管等结构。

微管是由微管蛋白异源二聚体为基本构件, 螺旋盘绕形成微管的壁。在每根微管中微管蛋白二聚体头尾相接, 形成细长的原纤维(protofilament), 13条这样的原纤维纵向排列组成微管的壁。

3. tubulin (微管蛋白) 组成微管的蛋白质称为微管蛋白。微管蛋白是球形分子, 有两种类型:α微管蛋白(α-tubulin)和β微管蛋白(β-tubulin), 这两种微管蛋白具有相似的三维结构, 能够紧密地结合成二聚体, 作为微管组装的亚基。

α和β微管蛋白的亚基都是直径为4nm的球形分子，它们组成的异源二聚体的长度为8nm。

α和β微管蛋白各有一个GTP结合位点, 位于α亚基上的GTP结合位点, 是不可逆的结合位点，结合上去的GTP不能被水解，也不能被GDP替换。位于β亚基上的GTP结合位点结合GTP后能够被水解成GDP，所以这个位点又称为可交换的位点(exchangeable site,E位点)。

还有一种微管蛋白,即γ微管蛋白,不是微管的组成成分, 但是参与微管的组装。

4. singlet (单管) 是以单支存在的微管,大部分细胞质微管是单管微管, 它在低温、Ca2+ 和秋水仙素作用下容易解聚, 属于不稳定微管。虽然绝大多数单管是由13根原纤维组成的一个管状结构，在极少数情况下，也有由11根或15根原纤维组成的微管, 如线虫神经节微管就是由11或15条原纤维组成。

5. doublet (二联管) 常见于特化的细胞结构。二联管是构成纤毛和鞭毛的周围小管, 是运动类型的微管, 它对低温、Ca2+和秋水仙素都比较稳定。组成二联管的单管分别称为A管和B管，其中A管是由13根原纤维组成，B管是由10根原纤维组成，所以二联管是由两个单管融合而成的，一个二联管只有23根原纤维。 6. triplet (三联管) 见于中心粒(centrioles)和基体(basal bodies)，由A、B、C三个单管组成，A管由13根原纤维组成，B管和C管都是10根原纤维，所以一个三联管共有33根原纤维。三联管对于低温、Ca2+和秋水仙素的作用是稳定的。

7. microtubule organizing centers, MTOC (微管组织中心) 存在于细胞质中决定微管在生理状态或实验处理解聚后重新组装的结构叫微管组织中心。在多数情况下MTOC有一对中心粒和一个中心体, 但是某些表皮细胞和新受精的卵细胞，有很多MTOCs,它们看起来并不像中心体。

MTOC的主要作用是帮助大多数细胞质微管组装过程中的成核反应，微管从MTOC开始生长，这是细胞质微管组装的一个独特的性质，即细胞质微管的组装受统一的功能位点控制。

MTOCs不仅为微管提供了生长的起点，而且还决定了微管的方向性。靠近MTOCs的一端由于生长慢而称之为负端(minus end), 远离MTOCs一端的微管生长速度快, 被称为正端(plus end), 所以(+)端指向细胞质基质，常常靠近细胞质膜。在有丝分裂的极性细胞中，纺锤体微管的(-)端指向一极，而(+)端指向中心，通常是纺锤体的(+)端同染色体接触。

8. centrosome (中心体) 是动物细胞中决定微管形成的一种细胞器, 包括中心粒和中心粒周质基质(pericentriolar matrix)。在细胞间期, 位于细胞核的附近, 在有丝分裂期, 位于纺锤体的两极。

9. centrioles (中心粒) 是中心体的主要结构, 成对存在, 即一个中心体含有一对中心粒，且互相垂直形成\形排列。中心粒直径为0.2μm. 长为0.4μm，是中空的短圆柱状结构。圆柱的壁由9组间距均匀的三联管组成, 三联管是由3个微管组成, 每个微管包埋在致密的基质中。组成三联管的3个微管分别称A、B、C纤维, A管伸出两个短臂, 一个伸向中心粒的中央, 另一个反方向连到下一个三联管的C纤维, 9组三联管串联在一起, 形成一个由短臂连起来的齿轮状环形结构。

10. basal body (基体) 是纤毛和鞭毛的微管组织中心，不过基体只含有一个中心粒而不是一对中心粒。基体又称动质体(kinetosome),负责鞭毛和纤毛的合成。

11. γ tubulin (γ微管蛋白) 是存于中心体的另一种微管蛋白, γ微管蛋白对微管的形成具有重要作用。通过遗传学的研究，发现γ-微管蛋白通过与β-微管蛋白的相互作用帮助微管的成核反应(nucleation)。即在微管的组装中γ微管蛋白先形成一个圆或形成钩环结构, γ微管蛋白的这种结构可指导微管蛋白二聚体结合上去并进行微管的组装。

12. nucleation (成核反应) 在细胞骨架纤维的组装过程中, 构成骨架的基本构件(如微管蛋白、肌动蛋白)在一定的调节下形成一个核心, 这一核心具有指导进一步装配的作用。

13. colchicine (秋水仙素) 是一种生物碱, 能够与微管特异性结合。秋水仙素结合到未聚合的微管蛋白二聚体上。在每一个二聚体上有一个与秋水仙素高亲和结合位点和一个低亲和的结合位点, 后一个结合位点在

秋水仙素浓度较低的情况下可能没有作用。从机理上看, 秋水仙素同二聚体的结合, 形成的复合物可以阻止微管的成核反应。秋水仙素和微管蛋白二聚体复合物加到微管的正负两端, 可阻止其它微管蛋白二聚体的加入或丢失。所以秋水仙素定位到微管的末端, 改变了微管组装和去组装稳定状态的平衡, 其结果破坏了微管的动态性质。

14. taxol (紫杉醇) 是红豆杉属植物中的一种复杂的次生代谢产物, 也是目前所了解的惟一一种可以促进微管聚合和稳定已聚合微管的药物。同位素示踪表明, 紫杉醇只结合到聚合的微管上, 不与未聚合的微管蛋白二聚体反应。细胞接触紫杉醇后会在细胞内积累大量的微管，这些微管的积累干扰了细胞的各种功能,特别是使细胞分裂停止于有丝分裂期，阻断了细胞的正常分裂。

15. treadmilling (踏车现象) 又称轮回,是微管组装后处于动态平衡的一种现象。微管的两端都可以加上αβ二聚体, 或释放αβ二聚体。但在\端, 由于结合有GTP帽结构的存在, 同二聚体的亲和力高, 所以, 新结合上去的比释放出来的快。但在\端, 由于GTP已水解成GDP, 同二聚体的亲和力低, 释放出来的二聚体比结合上的快, 这样,\端生长得快, \端生长得慢, 结合上二聚体的GTP又不断水解, 向\端推移。如果(+)端结合上去的与(-)端释放出来的速度相同，就会形成轮回现象，即微管的总长度不变，但结合上的二聚体从(+)端不断向(-)端推移, 最后到达负端。造成这一现象的原因除了GTP水解之外，另一个原因是反应系统中游离蛋白的浓度。当(+)端的游离微管蛋白二聚体的浓度高于临界浓度，而(-)端游离微管蛋白二聚体的浓度低于临界浓度就会发生踏车现象。踏车现象实际上是一种动态稳定现象。

16. critical concentration (临界浓度) 所谓αβ微管蛋白二聚体的临界浓度就是微管进行组装和去组装的转换浓度浓度,高于此浓度进行组装, 低于此浓度进行去组装。因为微管是动态结构, 细胞中存在大量的αβ微管蛋白二聚体, 其浓度也是处于不断的变化之中。由于αβ微管蛋白二聚体的两个亚基都能结合GTP, 所以有两种形式的αβ微管蛋白二聚体, 一种是刚从微管中脱下的, 这种αβ微管蛋白二聚体是GTP-GDP型, 另外一些αβ微管蛋白二聚体的两个亚基都结合有GTP, 是GTP-GTP型。所谓正端的αβ微管蛋白二聚体的临界浓度是指达到组装的最低浓度。

17. microtubule-associated proteins, MAPs (微管结合蛋白) 与微管特异地结合在一起, 对微管的功能起辅助作用的蛋白质称为微管结合蛋白, 在微管结构中约占10～15%。

一类主要的MAPs家族叫作装配MAPs(assembly MAPs), 作用是将微管在胞质溶胶中进行交联。这些MAPs的结构中具有两个结构域, 一个是碱性的微管蛋白结合结构域, 另一个是酸性的外伸的结构域。

MAPs具有多方面的功能∶①使微管相互交联形成束状结构，也可以使微管同其它细胞结构交联。②通过与微管成核点的作用促进微管的聚合。③在细胞内沿微管转运囊泡和颗粒，因为一些分子马达能够同微管结合转运细胞的物质。④提高微管的稳定性∶由于MAPs同微管壁的结合，自然就改变了微管组装和解聚的动力学。MAPs同微管的结合能够控制微管的长度防止微管的解聚。由此可见, 微管结合蛋白扩展了微管蛋白的生化功能。

18. molecular motor (分子发动机) 将细胞内利用ATP供能,产生推动力，进行细胞内的物质运输或细胞运动的蛋白质分子称为分子发动机或发动机蛋白(motor proteins)。

至今所发现的分子发动机可分为三个不同的家族∶肌球蛋白(myosins)家族、驱动蛋白(kinesins)家族、动力蛋白(dyneins)家族。 驱动蛋白和动力蛋白是以微管作为运行的轨道，而肌球蛋白则是以肌动蛋白纤维作为运行的轨道。

19. kinesins (驱动蛋白) 是1985年从鱿鱼的轴质(axonplasm)中分离的一种发动机蛋白。驱动蛋白是一个大的复合蛋白，由几个不同的结构域组成, 包括两条重链和一条轻链, 总分子量为380kDa。它有一对球形的头，是产生动力的“电机”; 还有一个扇形的尾，是货物结合部位。

体外实验证明驱动蛋白的运输具有方向性，从微管的(-)端移向微管的(+)端，是正端走向的微管发动机(plus end-directed microtublar motor)。

20. cytoplasmic dyneins (细胞质动力蛋白) 是一个巨大的分子，分子量超过10万道尔顿，由9～10个多肽链组成。它有两个大的球形的头部，是生成力的部位。它在细胞中至少有两个功能∶第一是有丝分裂中染色体运动的力的来源；第二是作为负端微管走向的发动机，担负小泡和各种膜结合细胞器的运输任务。在神经细胞中, 细胞质膜动力蛋白参与将细胞质细胞器向神经节的细胞体运输。在成纤维细胞中, 细胞质膜动力蛋白负责将细胞器, 包括高尔基体小泡、溶酶体和内体等向细胞中心运输的任务。体外分析表明，细胞质动力蛋白在微管上移动的方向与驱动蛋白相反，从正端移向负端。

21. axonal transport (轴突运输) 在神经元细胞中, 轴突末端到细胞体的距离很长, 并且轴突末梢要释放

大量的神经递质, 所以神经元必须不断供给大量的物质, 包括蛋白质、膜, 以补充因轴突部位的胞吐而丧失的成分。由于核糖体只存在于神经细胞的细胞体和树突中, 在轴突和轴突末梢没有蛋白质的合成, 所以蛋白质和膜必须在细胞体中合成, 然后运输到轴突, 这就是轴突运输。 轴突中以微管为基础的运输有两种方式∶顺向运输和逆向运输。 22. ciliary dynein (纤毛动力蛋白) 是一种多头的蛋白。在电子显微镜下观察，纤毛动力蛋白像是具有2～3个头的一束花，每一支花都是由一个大的球形结构域和一个小的球形结构域组成，中间通过一个小的杆部同基部相连。纤毛动力蛋白的基部同A管相连，而头部同相邻的 B 管相连。 头部具有ATP结合位点，能够水解ATP。

23. microfilament，MF (微丝) 又称肌动蛋白纤维(actin filament)，由肌动蛋白组成的、直径为8nm的纤维。微丝是双股肌动蛋白丝以螺旋的形式组成的纤维, 两股肌动蛋白丝是同方向的。肌动蛋白纤维也是一种极性分子, 具有两个不同的末端，一个是正端，另一个是负端。

24. actin (肌动蛋白) 是微丝的结构蛋白, 以两种形式存在, 即单体和多聚体。单体的肌动蛋白是由一条多肽链构成的球形分子, 又称球状肌动蛋白(globular actin, G-actin),外形类似花生果。肌动蛋白的多聚体形成肌动蛋白丝, 称为纤维状肌动蛋白(fibros actin, F-actin)。在电子显微镜下, F-肌动蛋白呈双股螺旋状, 直径为8nm, 螺旋间的距离为37nm。

肌动蛋白是一种中等大小的蛋白质, 由375个氨基酸残基组成, 并且是由一个大的、高度保守的基因编码。单体肌动蛋白分子的分子量为43kDa, 其上有三个结合位点。一个是ATP结合位点, 另两个都是与肌动蛋白结合的结合蛋白结合位点。

25. cytochalasins B (细胞松弛素B) 是第一个用于研究细胞骨架的药物，它是真菌分泌的生物碱。细胞松弛素(细胞松弛素B及其衍生物)在细胞内同微丝的正端结合, 并引起F-肌动蛋白解聚，阻断亚基的进一步聚合。当将细胞松弛素加入到活细胞后，肌动蛋白纤维骨架消失，使动物细胞的各种活动瘫痪, 包括细胞的移动、吞噬作用、胞质分裂等。它对微管没有作用, 也不抑制肌收缩, 因肌纤维中肌动蛋白丝是稳定的结构, 不发生组装及解聚的动态平衡。

26. phalloidin (鬼笔环肽) 从一种毒性菇类中分离的剧毒生物碱，它同细胞松弛素的作用相反, 只与聚合的微丝结合, 而不与肌动蛋白单体分子结合。它同聚合的微丝结合后, 抑制了微丝的解体, 因而破坏了微丝的聚合和解聚的动态平衡。

27. monomer-sequenstering protein (单体隔离蛋白) 将能够同单体G-肌动蛋白结合，并且抑制它们聚合的蛋白称为肌动蛋白单体隔离蛋白, 如抑制蛋白(profilin)和胸腺嘧素(thymosin)。这类蛋白在非肌细胞中负责维持高浓度的单体肌动蛋白(50-200μm)。没有单体隔离蛋白, 细胞质中可溶性的肌动蛋白几乎全部组装成肌动蛋白纤维。因为这些抑制蛋白能够与G-肌动蛋白单体结合, 可以将细胞质中单体G-肌动蛋白浓度维持在一个稳定的水平上。改变细胞质中单体隔离蛋白的浓度或改变它们的活性, 就会使细胞质中肌动蛋白单体-聚合体的平衡发生变化, 它们的活性和浓度决定着肌动蛋白是趋于聚合还是去聚合。

28. cross-linking protein (交联蛋白) 具有两个或两个以上同肌动蛋白结合的位点，能够使两个或多个肌动蛋白纤维产生交联，使细胞内的肌动蛋白纤维形成网络结构。有些交联蛋白是杆状的，能够弯曲，由这种交联蛋白形成的网络结构具有相当的弹性，因而能够抵抗机械压力。有些交联蛋白是球状的，能够促使肌动蛋白成束排列，如微绒毛中的肌动蛋白束就是靠这种蛋白交联的, 所以,交联蛋白的主要功能是改变细胞内肌动蛋白纤维的三维结构。

29. end blocking proteins (封端蛋白类) 又称加帽蛋白。此类蛋白通过同肌动蛋白纤维的一端或两端的结合调节肌动蛋白纤维的长度。加帽蛋白同肌动蛋白纤维的末端结合之后，相当于加上了一个帽子。如果一个正在快速生长的肌动蛋白纤维在(+)端加上了帽子，那末在(-)端就会发生去聚合。某些加帽蛋白能够促使新的纤维形成(成核反应)，同时抑制已存在微丝的生长，这样导致细胞内有大量较短的微丝存在。

30. filament-severing protein (纤维切割蛋白) 这类蛋白能够同已经存在的肌动蛋白纤维结合并将它一分为二。由于这种蛋白能够控制肌动蛋白丝的长度，因此大大降低细胞中的粘度。经这类蛋白作用产生的新末端能够作为生长点, 促使G-肌动蛋白的装配。另外, 切割蛋白可作为加帽蛋白封住肌动蛋白纤维的末端。加帽和切割蛋白的作用也是受信号调节的。

31. actin filament-depolymerizing protein (肌动蛋纤维去聚合蛋白) 这些蛋白主要存在于肌动蛋白丝骨架快速变化的部位, 它们同肌动蛋白丝结合, 并引起肌动蛋白丝的快速去聚合形成G-肌动蛋白单体。 32. membrane-binding proteins (膜结合蛋白) 是非肌细胞质膜下方产生收缩的机器。在剧烈活动时，由收