内容发布更新时间 : 2024/5/24 1:12:03星期一 下面是文章的全部内容请认真阅读。

12.下列氨基酸的侧链那些具有分支的碳氢侧链（ AC ） A．缬氨酸 B.组氨酸 C.异亮氨酸 D.色氨酸 13．谷胱甘肽(C ) A.是一种低分子量蛋白质 B.由Cys.Glu和Ala组成 C.可进行氧化还原反应

D.各氨基酸之间均由α-氨基与α-羧基缩合成肽键 14．侧链为环状的结构的氨基酸是( ABD )

A.酪氨酸 B.脯氨酸 C.精氨酸 D.组氨酸 15．胰蛋白酶的作用位点是（ A ）

Ａ.精氨酸-X B.苯丙氨酸-Ｘ Ｃ.天冬氨酸-X Ｄ.X-精氨酸

17．如果要测定一个小肽的氨基酸序列，选择一个最合适的下列试剂是（ D ）

Ａ.茚三酮 Ｂ.CNBr Ｃ.胰蛋白酶 Ｄ.苯异硫氰酸酯 18．通常使用( B )修饰的方法鉴定多肽链的氨基未端

A．CNBr B．丹磺酰氯 C．6mol/L HCl D．胰蛋白酶 19．有关蛋白质一级结构的描述正确的是( A )

A.有关蛋白质一级结构的描述是指蛋白质分子中氨基酸的排列顺序 B.蛋白质的一级结构是指蛋白质分子的空间结构 C.维持蛋白质一结构的键是氨键 D.多肽链的左端被称为C-端 二、填空题

1．胰凝乳蛋白酶专一性地切断_苯丙氨酸_，_色氨酸_和_酪氨酸_的羧基一侧肽键。 2.氨基酸的结构通式__R-CH-NH2-COOH__

3.组成蛋白质分子的碱性氨基酸有_组氨酸_，_精氨酸_，_赖氨酸_。酸性氨基酸有_天冬氨酸_，_谷氨酸_。

4．_半胱氨酸_是含硫的极性氨基酸，_苯丙氨酸_，色氨酸__是带芳香族侧链的非极性氨基酸，_酪氨酸_是带芳香族侧链的极性氨基酸。

5．氨基酸在等电点时，主要以两性_离子形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以_阴_离子形式存在，在pH

6.通常用紫外分光光度法测定蛋白质的含量，这是因为蛋白质分子中_酪氨酸_，__丙氨酸_，_色氨酸三种氨基酸的共轭双键有紫外吸收能力。

7.半胱氨酸的-SH可以形成_二硫键_键，其功能稳定蛋白质的三级结构和空间构象__。 三、名词解释

1.必须氨基酸 指的是人体自身（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度不能满足人体需要，必须从食物中摄取的氨基酸。

1. 等电点 是一个分子或者表面不带电荷时的pH值。

2. 肽键 是一分子氨基酸的α－羧基和一分子氨基酸的α－氨基脱水缩合形成的酰胺键。

四、问答题

1．简述水溶性蛋白质的构象特点。

水溶性蛋白质的整体结构通常为球形，疏水性氨基酸侧链主要聚集于球状构象的内部，亲水性氨基酸侧链主要位于球状构象的表面，球状构象内部也可以聚集可电离侧链，整体的能量需要尽可能的低，其构象才属于稳定构象

2.八肽氨基酸组成为Asp, Ser, Gly, Ala, Met, Phe, Lys2. (1)DNFB与之反应再酸水解，得DNP-Ala。

（2）胰凝乳蛋白酶消化后分出一个四肽，其组分为Asp，Gly，Lys和Met，此四肽与DNFB反应生成DNP-Gly。

（3）胰蛋白酶消化八肽后，得到组成为Lys，Ala，Ser及Phe，Lys，Gly的两个三肽及一个二肽，此二肽被CNBr处理游离出Asp。 请写出八肽的顺序及推理过程

由(1)知 即N-Ala① (2分)

由(2)知 Phe-Gly-*-*-*(*为Asp, Lys和Met)② (2分,判断出四肽的N端是Gly给1分,判断出四肽的N相邻的氨基酸是Phe给1分)这个四肽其实就是八肽的C端4肽 (胰凝乳蛋白酶的消化位点为C-term of Phe, Trp, Tyr) 由(3)知

Lys,Ala,Ser③ 并且顺序是 N-Ala-Ser-Lys⑥ (1分) Phe,Lys,Gly④ 并且顺序是 Phe-Gly-Lys⑦ (1分) Met-Asp⑤ (1分) 并且顺序是 Met-Asp⑧ (1分) (胰蛋白酶的消化位点为C-terminal side of Lys, Arg)

(溴化氰CNBr断裂由Met残基的羧基参加形成的肽键). ②⑦⑧可知 Phe-Gly-Lys-Met-Asp⑨ (1分)

⑥⑨可知N- Ala-Ser-Lys-Phe-Gly-Lys-Met-Asp (1分)

（2）

练习题 四、 选择题

1．下列氨基酸残基中最不利于形成a螺旋结构的是（C）

Ａ.亮氨酸 Ｂ.丙氨酸 Ｃ.脯氨酸 Ｄ.谷氨酸 2.关于α螺旋的叙述错误的是（C） A.分子内的氢键使α螺旋稳定

B.减弱R基团间不利的相互作用使α螺旋稳定 C．疏水作用力使α螺旋稳定

D.在某些蛋白质中，α螺旋是二级结构中的一种类型 E．脯氨酸和甘氨酸残基使α螺旋中断 3.血红蛋白的氧合曲线（A）

A.双曲线 B 抛物线 C S曲线 D直线 E钟罩型 4.每分子血红蛋白所含铁离子数（D） A. 1 B.2 C. 3 D. 4 E. 6

5．可用于蛋白质多肽链N未端氨基酸分析的方法有( AC ) A.二硝基氟苯法 B.肼解法 C.丹磺酰氯法 D.茚三酮法

6．对一个富含His残基的蛋白质,在离子交换层析时,应优先考虑严格控制的是( B )

A.盐浓度 B.洗脱液的pH

C.NaCl的梯度 D.蛋白质样品上柱时的浓度 7．有关变性蛋白质的描述错误的是( C ) A.变性蛋白质的空间结构被显著改变 B.强酸碱可以使蛋白质变性 C.变性蛋白质的一级结构被破坏 D.变性蛋白质的溶解度下降

8．SDS凝胶电泳测定蛋白质分子量是根据各种蛋白质的（B） A．一定pH条件下所带电荷B．分子大小 C. 分子极性 D．溶解度

9.将抗体固定在层析柱的载体，使抗原从流经此柱的蛋白质样品中分离出来，这技术属于 D

A.吸附层析 B.离子交换层析 C.分配层析 D.亲和层析 E.凝胶过滤 10．根据蛋白质分的配基专一性进行层析分离的方法有( C )

A.凝胶过滤 B.离子交换层析 C.亲和层析 D.薄层层析 11．关天凝胶过滤技术的叙述正确的是(AC )

A.分子量大的分子最先洗脱下来B.分子量小的分子最先洗脱下来

C.可用于蛋白质分子量的测定D.主要根据蛋白质带电荷的多少而达到分离的目的 二、填空题

1．血红蛋白（Ｈb）与氧结合的过程呈现_协同_效应，是通过Ｈb的_变构_现象实现的，它的辅基是_血红素_。由组织产生的CO2扩散至红细胞，从而影响Hb和O2的亲和力，这称为_波尔_效应。

2．维持蛋白质构象的化学键有_二硫键，肽键，氢键，离子键，疏水键，范德华力_。

3．Pauling等人提出的蛋白质α螺旋模型，每圈螺旋包含 _3.6__个氨基酸残基，高度为_0.54nm__。每个氨基酸残基沿轴上升_0.15nm_，并延轴旋转_100_度。 4.蛋白质的二级结构有α螺旋结构，β折叠，β转角，无规则卷曲_

5．常用打开二硫键的方法是使用_过量β-巯基乙醇_试剂，使其还原为-SH,为了使反应能顺利进行，通常加入一些变性剂，如_尿素_或_盐酸胍_，而为了避免-SH被重新氧化，可加入_碘乙酸_试剂，使其生成羧甲基衍生物。 6.稳定蛋白质胶体性质的因素有_双电层_和_水化膜_。

7.SDS-PAGE是用_丙烯酰胺_为单体，以_ N,N-亚甲基双丙烯酰胺_为交连剂，聚合而成的网状凝胶。

8.蛋白质与印三酮反应生成_蓝紫色_颜色化合物，而蛋白质和多肽分子中的肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热，呈现_红紫色，此反应称为_双缩脲_反应。 三、名词解释

1.α-螺旋 指肽链主链骨架围绕中心轴盘绕折叠所形成的有规则的结构，每圈螺旋含3.6个氨基酸残基。

2.β-折叠 指是由两条或两条以上几乎完全伸展的肽链平行排列，通过链间氢键交联而成。

3.亚基 在具有四级结构的蛋白质中，每个具有独立三级结构的多肽称为该蛋白质的亚基。

4.四级结构 有些蛋白质分子含有多条肽链，每一条多肽链都具有各自完整的三级结构，这种具有独立三级结构的多肽链彼此通过非共价键相互连接而成的聚合体结构称为蛋白质的四级结构。

5.超二级结构 在蛋白质分子中，由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。

6．别构效应 是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的现象。

7.协同效应 一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应。

8.分子伴侣 一类在序列上没有相关性但有共同功能的蛋白质，它们在细胞内帮助其他含多肽的结构完成正确的组装，而且在组装完毕后与之分离，不构成这些蛋白质结构执行功能的组份。

9.蛋白质变性 是指蛋白质分子中的酰氧原子核外电子，受质子的影响，向质子移动，相邻的碳原子核外电子向氧移动，相对裸露的碳原子核，被亲核加成，使分子变大，流动性变差。

10蛋白质复性 在变性条件不剧烈，变性蛋白质内部结构变化不大时，除去变性因素，在适当条件下变性蛋白质可恢复其天然构象和生物活性，这种现象称为蛋白质的复性。

11.亲和层析 亲和层析是利用生物大分子与某些相对应的专一分子特异识别和可逆结合的特性而建立起来的一种分离生物大分子的层析方法。 四、问答题

1．氨基酸序列、立体（空间）结构、生物功能之间有怎样的关系？