内容发布更新时间 : 2024/5/5 0:06:52星期一 下面是文章的全部内容请认真阅读。

5酶原:不具有催化效应的酶前体。

2. 必须基团： 是指直接参与底物分子结合和催化的基团以及参与维持酶分子构象的基

团，若经化学修饰使其发生改变，则酶的活性会丧失。包括活性部分但不一定就是活性部分。

7.诱导楔合假说：当底物与酶相遇时，可诱导酶活性中心构象发生相应变化，易于其结合，促使酶和底物契合形成中间配合物，并引起底物发生反应。

8.米氏常数： 酶促反应速率为最大反应一半时底物浓度，单位为mol/L。

四、简答题

1． 如何区分辅酶和辅基？

辅基与酶蛋白通过共价键结合，较紧密，只能用化学试剂除去 辅酶与酶蛋白通过非共价键结合，可以用超过滤或透析法除去

2． 影响酶作用的因素有哪些？

① 酶浓度:底物浓度足够大,速率与酶浓度成正比②底物浓度:底物浓度很小时,速度

与底物浓度成正比,是一级反应;随着底物浓度上升,速率缓慢上升③温度:温度升高速率上升,但酶易变性,达到一定温度,速率下降④PH,绝大多数为钟罩曲线,过酸过碱都会使速率降低⑤激活剂:选择速率上升⑥抑制剂:速率下降,不使酶蛋白变性

3.简述抑制剂对酶促反应的影响？

①可逆性的抑制作用即抑制剂与酶非共价结合，用透析法除去

（1）竞争性抑制与底物结构相似，竞争酶的活性中心，使V下降，Km不变，Vmax上升 （2）非竞争性抑制酶-底物-抑制剂形成三元复合物，使V下降，Vmax下降，Km不变 （3）反竞争性抑制：抑制剂不与酶结合，只与酶底物复合物结合,V Vmax Km下降 ②不可逆抑制

抑制剂-酶共价结合，不能使用透析法，抽滤法

专一： 抑制剂与酶的活性中心结合使V下降 非专一：抑制剂与酶活性中心以外结合

4.以竞争性抑制的原理说明磺胺类药物的作用机制

细菌生长离不开FH4,因为FH4是核苷酸合成酶的辅酶,首先由对氨基苯甲酸,2-氨基-4-羟基-6-甲基嘌呤以及谷氨酸合成FH2,再由FH2合成FH4,由于磺胺结构与对氨基苯甲酸结构相似,所以是细菌中FH2合成酶竞争抑制剂,抑制FH2合成，由于人体可以从食物中摄取叶酸并直接

利用，而细菌只能自身合成，因此此药物对人无害

5.叙述酶活性调节的主要几种方式。

①别构调节：一些代谢物与酶分享活性中心外的某些部分，可逆性结合，使酶的构象发生改

变，从而改变酶催化活性

②共价修饰调节：在其他酶的催化下，某些酶蛋白肽链上的一些基团与某种化学物质因发生

可逆性的共价修饰，从而改变酶的活性

③酶原激活：某些酶在细胞内合成初分泌时无活性，这些无活性的酶前身叫酶原，使酶原转

化成有活性的酶的过程叫酶原激活

其他：激素调节，抑制剂，激活剂以及反馈抑制调节

6. Km值的意义

Km值等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，单位是mol/L。

（1）Km值是特正常书之一，每种酶均有它的Km值，只与酶的性质有关，可以用来鉴别酶 （2）判断酶与底物亲和力的大小，Km值越小，亲和力越大（3）判断哪些底物是酶的天然底物或最适底物（4）判断整你反应酶的催化效率，Km值越小，催化效率越高。