第三章酶习题_生物化学 下载本文

内容发布更新时间 : 2024/12/27 16:37:20星期一 下面是文章的全部内容请认真阅读。

第三章 酶

学习要点

一、概述 定义,RNA也有催化功能

作为生物催化剂的特点:高效率,高度专一性,对作用条件敏感,活性可调;专一性:绝对专一性,相对专一性,立体专一性

组成:简单酶,结合酶[全酶=酶蛋白+辅助因子(辅酶、辅基)] 二、酶的作用机理 1.活性中心:概念

构成:立体结构、其组分的一级结构不连续

2.酶(E)与底物(S)结合:中间产物学说(E+S=E·S→E+P)

诱导契合学说(底物诱导酶活性中心构象变化,使之与其构象匹配)

3.反应活化能的降低:反应活化能;酶降低活化能的方式(形成E·S,经历与一般反应不同的途径)

三、影响酶促反应速度的因素:1.底物浓度:米氏方程(V=Vm[S]/Km+[S])

米氏常数的意义:物理意义:V=1/2Vm时的[S];生物意义:Km是特征常数,倒数表示亲和力,多个底物有多个Km值、最适底物的Km值最小,计算 2.温度:最适温度,原因:变性与反应 3.pH:最适pH

4.激活剂:概念,种类:金属离子、有机分子、蛋白分子 5.抑制剂:概念,分类:不可逆抑制、可逆抑制

可逆抑制(1)竞争性抑制:I与S相似,竞争结合活性中心,增加[S]可去除抑制,Vm不变,Km变大

(2)非竞争性抑制:I与S不相似,结合于活性中心之外,不能通过增加[S]去除,Km不变,Vm变小

五、别构酶与同工酶1.别构酶:结构:多亚基,两中心 调节因子;正调节,负调节; 别构效应

动力学特点:S形曲线

优点:[S]变化小,V变化大 2.同工酶:概念,

六、分类 氧化还原酶类,转移酶类,水解酶类,裂合酶类,异构酶类,合成酶类 七、、酶活力的测定1.反应速度

2.酶活力单位(U): 25℃,1个大气压,1分钟转化1微摩尔底物的酶量 八、辅助因子和维生素

1.NAD和NADP(含烟酰胺,VB5):NAD+(NADP+)+2e-+2H+=NADH(NADPH)+H+,氧化还原酶辅助因子

2.FMN、FAD(含核黄素,VB2):FAD(FMN)+2e-+2H+=FADH2(FMAH2),氧化还原酶辅助因子 3.焦磷酸硫胺素(TPP)(含硫胺素, VB1):脱羧酶辅助因子 4.磷酸吡哆素(含吡哆素,VB6):转氨酶辅助因子 5.生物素(VH):羧化酶辅助因子 6.泛酸(VB3):CoA的组成 7.硫辛酸 8.血红素

习 题

一.选择题

1.酶的活性中心是指:(d)

a.酶分子上含有必需基团的肽段 b.酶分子与调节分子结合的部位

c.酶分子有丝氨酸残基、二硫键存在的部位 d.酶分子发挥催化作用的关键性区域 2.酶的化学本质是:(b)

a.糖类 b.蛋白质 c.脂肪酸 d.DNA 3.同工酶的特点是:(c)

a.不同生物体其催化相同反应的酶的总称 b.催化同一底物起不同反应酶的总称

c. 催化作用相同但分子组成和理化性质不同的酶 d. 催化一种底物起联锁反应的酶的总称 4.别构酶的动力学曲线呈S型,它说明:(b) 别构酶是单体酶

在底物浓度变化很小,别构酶活性变化很大 别构酶催化的反应速度比非别构酶慢 别构酶的反应速度与底物浓度无关

5.下列内容不属于酶催化特点的是:(d) a.高度专一性 b.高效率

c. 活性可调 d.反应速度恒定 6.米氏常数可表示:(b)

a.酶促反应的最适底物浓度 b. 酶和底物的亲和力 c.酶的稳定性 d. 酶和辅酶的亲和力 7.竞争性抑制剂作用的特点是:(b)

a.与底物竞争激活剂 b.与底物竞争活性中心 c.与底物竞争酶的辅基 d.与底物竞争酶的必需基团 8.非竞争性抑制剂对酶促反应动力学的影响是:(c) a.Km增大,Vm变小 b.Km减小,Vm变小 c.Km不变,Vm变小 d.Km与Vm无变化 9.酶加快反应速度的原因是:(b)

a.升高反应活化能 b.降低反应活化能

c.降低反应物的能量水平 d.升高反应物的能量水平 10.酶蛋白变性后活性丧失,这是因为:(b) a.酶蛋白被水解 b.高级结构被破坏 c.失去激活剂 d.活性中心构象变化 11.Km值有如下特点:(b)

a. 对酶的最适底物其Km最大 b. 对酶的最适底物其Km最小 c.Km值随底物浓度的增大而减少 d.Km值受pH和温度变化的影响

12.当反应速度为最大反应速度的60%时,此时底物浓度为Km值的多少倍?(c) a.0.6倍 b.1.2倍 c.1.5倍 d.2倍

13.某酶有四种底物,其Km值分别为:甲:1.5×10-6、乙:1.5×10-2、丙:1.5×10-4、丁:1.5×10-5,该酶的最适底物应为:(a)

a.甲 b.乙 c.丙 d.丁

14.含B族维生素的辅助因子在酶促反应中的作用是:(d) 促进酶与底物的结合 b.稳定酶蛋白的空间构象

c. 决定酶蛋白的特异性 d.传递质子、电子、和化学基团 15.作为酰基载体的辅助因子含有:(d) a.硫胺素 b.核黄素 c.吡哆醛 d.泛酸

16.氧化脱羧作用中所需的辅助因子是下列那种物质:(b) a.生物素 b. 焦磷酸硫胺素 c.磷酸吡哆醛 d.抗坏血酸

17.维生素B6(吡哆醛)通常是下列那个反应所需辅助因子的前体:(d) a.水解作用 b.氧化作用 c.裂合作用 d.转氨作用 二.填空

1.酶是_活细胞__产生的,具有催化活性的_蛋白质_。

2.从目前的研究水平看,具有催化活性的物质不仅有 __蛋白质_,而且还有 __ RNA _。 3.酶具有_高效性、高度专一性、对作用条件敏感和受调控_催化特性。 4.从酶蛋白结构看,别构酶不仅有 _活性中心_,而且有_调节中心_,因此可作为很好的_调节_酶类。

5.结合酶(双成分酶)由蛋白质部分和非蛋白质部分组成,非蛋白质部分称为_辅助因子_,其中与酶蛋白结合紧密,不能用透析法除去的称为__辅基 ,而结合不紧密,可用透析法除去的称为_ 辅酶_。

6.酶的活性中心是指_酶直接与底物结合并进行催化的_的区域,活性中心由肽链在一级结构不相邻而空间构象在一起的几个_侧链基团_组成。

7.阐述酶与底物结合的学说有_中间产物学说 和_诱导契合学说_两种学说。

8.根据酶对底物选择的严格程度不同,可将酶的专一性分为绝对专一性、_相对专一性_和_立体异构专一性 _三大类。

9.影响酶促反应速度的因素有__底物浓度、温度、pH、抑制剂_和_激活剂_。 10.米氏常数(Km)为反应速度达到_最大反应速度_一半时的_底物浓度,其单位为_浓度单位_。

11.为使酶活力达到最大,要求酶促反应必须在__最适温度_和__最适pH _环境条件下进行。 12.Km值大时,酶与底物 _亲和力_小;酶作用不同底物,其Km值_不同_,其中Km值最小的称为_最适底物_。 13.在未催化时,酶的活性中心基团的空间构象与底物分子_不一定匹配_,只有底物分子接近活性中心才对活性中心产生 _诱导_,使二者的空间构象相_匹配(契合)_,从而形成酶与底物的复合物。

14.竞争性抑制剂与底物分子的结构_相似_,二者竞争结合_活性中心 _。

15.别构酶的结构特点是(1)_多亚基_(2)__ 双中心_它的动力学方程不符合一般的__米氏方程,其曲线是 _ S _型曲线。

16.同工酶是催化反应_相同_,而_结构、性质_不同的一类酶,它属于_调节酶 _酶类。 17.NAD、NADP是_氧化还原酶_辅酶 ,FAD、FMN是 __氧化还原酶_的辅基,生物素是_羧化酶_的辅基,焦磷酸硫胺素是_脱羧酶_的辅基。

18 .转氨酶的辅助因子为_磷酸吡哆素_含维生素_B6__。 三、是非题

1.酶促反应的速度与底物浓度无关。(×)

2.酶催化的高效率是因为酶提高了反应的活化能。(×) 3.酶有几种底物时,其Km值也不相同。(√)