内容发布更新时间 : 2024/12/26 4:52:14星期一 下面是文章的全部内容请认真阅读。

24.当蛋白质处于等电点时，可使蛋白质分子的

A、稳定性增加 B、表面净电荷不变 C、表面净电荷增加 D、溶解度最小 25.蛋白质分子中-S-S-断裂的方法是

A、加尿素 B、透析法 C、加过甲酸 D、加重金属盐 26.下面关于蛋白质结构与功能的关系的叙述哪一个是正确的? A、从蛋白质的氨基酸排列顺序可推知其生物学功能 B、蛋白质氨基酸排列顺序的改变会导致其功能异常 C、只有具特定的二级结构的蛋白质才有活性 D、只有具特定的四级结构的蛋白质才有活性

第6－8章 酶的催化作用、动力学、酶的作用机制和酶的调节

一、单选题

1．关于酶的叙述哪项是正确的？(C)

A．所有的酶都含有辅基或辅酶 B．只能在体内起催化作用

C．大多数酶的化学本质是蛋白质 D．能改变化学反应的平衡点加速反应的进行 E．都具有立体异构专一性（特异性） 2．酶原所以没有活性是因为：B

A．酶蛋白肽链合成不完全 B．活性中心未形成或未暴露

C．酶原是普通的蛋白质 D．缺乏辅酶或辅基 E．是已经变性的蛋白质 3．磺胺类药物的类似物是：C

A．四氢叶酸 B．二氢叶酸 C．对氨基苯甲酸 D．叶酸 E．嘧啶 4．关于酶活性中心的叙述，哪项不正确？C

A．酶与底物接触只限于酶分子上与酶活性密切有关的较小区域 B．必需基团可位于活性中心之内，也可位于活性中心之外

C．一般来说，总是多肽链的一级结构上相邻的几个氨基酸的残基相对集中，形成酶的活性中心

D．酶原激活实际上就是完整的活性中心形成的过程

E．当底物分子与酶分子相接触时，可引起酶活性中心的构象改变 5．辅酶NADP+分子中含有哪种B族维生素？D

A．磷酸吡哆醛 B．核黄素 C．叶酸 D．尼克酰胺 E．硫胺素 6．下列关于酶蛋白和辅助因子的叙述，哪一点不正确？C A．酶蛋白或辅助因子单独存在时均无催化作用 B．一种酶蛋白只与一种辅助因子结合成一种全酶 C．一种辅助因子只能与一种酶蛋白结合成一种全酶 D．酶蛋白决定结合酶蛋白反应的专一性 E．辅助因子直接参加反应

7．如果有一酶促反应其〔8〕=1/2Km，则v值应等于多少Vmax？B A．0．25 B．0．33 C．0．50 D．0．67 E．0．75 8．有机磷杀虫剂对胆碱酯酶的抑制作用属于：E

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A．可逆性抑制作用 B．竞争性抑制作用 C．非竞争性抑制作用 D．反竞争性抑制作用 E．不可逆性抑制作用 9．关于pH对酶活性的影响，以下哪项不对？D

A．影响必需基团解离状态 B．也能影响底物的解离状态 C．酶在一定的pH范围内发挥最高活性 D．破坏酶蛋白的一级结构 E．pH改变能影响酶的Km值

10．丙二酸对于琥珀酸脱氢酶的影响属于：C

A．反馈抑制 B．底物抑制 C．竞争性抑制 D．非竞争性抑制 E．变构调节 11．Km值的概念是：D

A．与酶对底物的亲和力无关 B．是达到Vm所必须的底物浓度 C．同一种酶的各种同工酶的Km值相同 D．是达到1/2Vm的底物浓度 E．与底物的性质无关

1．C 2．B 3．C 4．C 5．D 6．C 7．B 8．E 9．D 10．C 11.D

二、填空题

1．结合蛋白酶类必需由酶蛋白和辅酶（辅基）相结合后才具有活性，前者的作用是决定酶的促反应的专一性（特异性），后者的作用是传递电子、原子或基团即具体参加反应。 2．酶促反应速度（v）达到最大速度（Vm）的80%时，底物浓度[S]是Km的4倍；而v达到Vm90%时，[S]则是Km的9倍。

3．不同酶的Km不同，同一种酶有不同底物时，Km值也不同，其中Km值最小的底物是酶的最适底物。

4．竞争性抑制剂不改变酶反应的Vm。 5．非竞争性_抑制剂不改变酶反应的Km值。

6．乳酸脱氢酶（LDH）是四聚体，它由H和M亚基组成，有5种同工酶，其中LDH1含量最丰富的是心肌组织。

7．L-精氨酸只能催化L-精氨酸的水解反应，对D-精氨酸则无作用，这是因为该酶具有立体结构专一性。

1．酶蛋白 辅酶（辅基） 决定酶的促反应的专一性（特异性） 传递电子、原子或基团即具体参加反应 2．4倍 9倍

3．不同 也不同 酶的最适底物 4．竞争性 5．非竞争性 6．四 H M 5种 心肌 7．立体异构

三、名词解释题

1．酶（enzyme）是一类由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质或核酸。 2.酶的专一性：

变构酶：某些代谢物能与别构酶分子上的变构部位特异性结合，使酶的分子构象发生改变，

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从而改变酶的催化活性以及代谢反应的速度，这种调节作用就称为别构调节。具有别构调节作用的酶就称为别构酶。

2．活性中心：酶分子中由必需基团构成特定的特定空间结构，是发挥酶其催化作用的关键部位。

3．酶原激活：由无活性的酶原变成活性酶的过程称为酶原激活。

4．同工酶：具有相同功能，但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫学性质各不相同 5.酶：由活细胞产生的生物催化剂，这种催化剂具有极高的催化效率和高度的底物特异性，其化学本质是蛋白质和核酸。

6. 酶的活力单位：一个酶的活力单位是指在特定条件下（25°C，最适pH及底物浓度等），在1分钟能转化1微摩尔底物的酶量，或是转化底物中1摩尔有关基团的酶量。 7. 酶的比活力：代表酶的纯度，即每毫克蛋白所具有的酶活力单位数。

8. 酶活力：即酶活性，指酶催化一定化学反应的能力。酶活力的大小可以用在一定条件下催化的某一化学反应的反应速度来表示。 9.

酶的活力单位（U，active unit）：1961年国际酶学会议规定：一个酶的活力单位是指在

特定条件下（25°C，最适pH及底物浓度等），在1分钟能转化1微摩尔底物的酶量，或是转化底物中1摩尔有关基团的酶量。

10. 酶的比活力（specific activity）：代表酶的纯度，即每毫克蛋白所具有的酶活力单位数，活力单位/毫克蛋白（U/mg蛋白质）表示。

11.抗体酶：又称为“催化性抗体”，是免疫球蛋白的易变区被赋予了酶的属性，将抗体多样性和酶分子的巨大催化能力结合在一起的蛋白质分子。

12. 米氏常数（Km）：酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度。 13. 酶促反应速的最适温度：酶促反应速度最快时的环境温度。

14．酶的活性中心：对不需辅酶的酶来说，活性中心是在结构上比较靠近的少数几个氨基酸残基，它们在一级结构上可能相距甚远，甚至位于不同的肽链上，通过肽链的盘绕、折叠而在空间构象上相互靠近。

四、问答题

1. 酶与一般催化剂的共同点

只能加速反应的速率，而不改变反应的平衡点。只能催化热力学允许的化学反应，在反应前后没有质和量的变化；通过改变化学反应途径降低反应的活化能 2. 酶作为生物催化剂的特点（酶与一般催化剂的不同） （1）高效率的催化活性；

（2）专一性：一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物；

（3）高敏感性：酶易失活，酶作用需要比较温和的条件，如常温、常压和接近中性的酸碱度等；

（4）可调节性：酶的活性可受调控。 3. 国际系统命名法中酶的分类。

氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂合酶类、异构酶类、合成酶/连接酶 4. pH影响酶活力的原因：

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1）过酸、过碱使酶空间结构破坏，引起酶构象改变、变性失活。

2）影响底物的解离状态，或者使底物不能和酶结合，或者结合后不能生成产物。 影响酶活性部位上有关基团的解离，从而影响与底物的结合或催化，使酶活性降低。 5. 什么是酶的活性中心?

答：酶的活性中心是指酶分子中能同底物结合并起催化反应的空间部位。活性中心包括两个功能部分，一是结合部位，指的是酶与底物相结合的结合基团所在的部位，它决定酶的专一性；另一是催化部位，是酶的催化基团所在的部位，它决定酶的催化能力。单纯酶的活性中心是由肽链的氨基酸残基或小肽段组成的三维结构；结合酶的活性中心除含组成活性中心的氨基酸残基外还含有辅助因子的某些化学结构。 6. 酶活性部位的共性

1） 活性部位在酶分子中只占相当小的部分，由几个氨基酸残基组成。 2) 活性中心是一个三维结构，没有酶的空间结构，就没有酶的活性。

3)、活性部位是在酶和底物结合过程中，通过诱导契合使底物与酶的活性中心发生互补，产生催化作用。

4)活性部位位于酶分子表面一个裂缝内。底物结合到裂缝内并发生催化作用。裂缝内处于疏水状态。产生非极性微环境，氨基酸与底物结合并发生催化反应。

5)、底物通过次级键（氢键、盐键、范德华力和疏水相互作用）结合到酶上，形成ES复合物。

6)、酶活性部位具有柔性或可运动性。活性部位相对于整个酶分子来说更具柔性，在变性过程中更容易失活

4. 竞争性抑制、非竞争性抑制和反竞争性抑制作用的主要区别是什么?它们在酶促反应中

会使Vmax和Km值发生什么变化?

答：1）竞争性抑制作用：竞争性抑制剂(I)具有与底物(S)相类似的结构，它与底物竞争酶(E)的活性部位，从而影响了底物和酶的正常结合。竞争性抑制剂的效应在于使Vmax不变，而Km值增大（2）非竞争性抑制作用：这类抑制剂的特点是和酶活性中心以外的部位结合，因此并不妨碍酶与底物的结合，这样就可形成酶、抑制剂、底物三者的复合物，但这种复合物不能进一步转变成产物，因此，酶的活力就大大受到影响。加入非竞争性抑制剂后Km值不变，而V max变小。（3）反竞争性抑制剂作用：这类抑制剂的特点是不能与游离酶结合，它必须在酶和底物结合后才能与酶结合形成ESI复合物，此复合物不能分解为产物。这类抑制剂的效应在于使Vmax和Km值都减小。 5. 影响酶催化效率的有关因素

1) 底物与酶的邻近效应与定向效应; 2) 底物的形变和诱导契合 3)酸碱催化; 4) 共价催化; 5)金属离子催化; 6) 多元催化和协同效应 7) 活性部位微环境的影响： 6. 说明酶原与酶原激活的意义。

由无活性的酶原变成活性酶的过程称为酶原激活。酶原激活具有重要的生理意义，一方面保证合成酶的细胞本身的蛋白质不受蛋白酶的水解破坏；另一方面保证合成的酶在特定部位和环境中发挥其生理作用。 10. 酶的别构调节和别构酶

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别构调节：酶分子除了活性中心外，还有别构中心，当专一性代谢物非共价地结合到酶的别构中心时，酶的催化活性就发生改变，称为酶的别构调节。别构酶：具有这种调节作用的酶称为别构酶。

第9章 糖

一．名词解释

1. 糖类物质是含多羟基的醛类或酮类化合物。

2. 糖蛋白：由寡糖链与多肽链共价相连所构成的复合糖类。

3. 糖脎：醛糖和酮糖与苯肼反应，生成糖苯腙 。苯肼过量时，进一步反应生成的黄色晶

体叫糖脎。

4. 寡糖：由2-20个单糖通过糖苷键连接起来的缩醛衍生物。

5. 环糊精：由环糊精转葡萄糖基转移酶作用于直链淀粉得到的一系列结构相关的寡糖，由

6-12个D-吡喃葡萄糖残基通过α-1,4糖苷键连接而成。

6. 纤维素：成千上万个?-D-葡萄糖通过?（1→4）糖苷键连接而成的线形高分子。

二． 问答题

1. 糖的甜度：

通常以蔗糖作为参照物，以它为100，果糖几乎是它的2倍，其他天然糖均小于它 2. 糖的分类并举例：（1）单糖：不能被水解成更小分子的糖类，如葡萄糖、果糖和核糖等。

（2）寡糖：2-20个单糖组成的分子称为寡糖，其中以双糖最多，如：蔗糖、麦芽糖和乳糖是其最重要的双糖。单糖和寡糖能溶于水，一般多有甜味。（3）多糖：20个以上的单糖组成的分子称多糖，如糖元、淀粉、壳聚糖和纤维素。 3. 在糖的化学中D、L、α、β、(+)、(-)各表示什么?

答：D/L指分子中离羰基碳最远的手性碳原子的构型，手性碳上-OH朝右的称D型糖，朝左的称L型糖；α/β指羟基碳上形成差向异构体即异头物，异头碳的羟基与最末端的手性碳原子的羟基具有相同取向的异构物称α异头物，具有相反方向的称β异头物；（＋）/（－）表示旋光性，（＋）表示偏振光向右旋转，（－）表示偏振光向左旋转。

第10章 脂质

1. 脂质：是一类低溶于水而高溶于非极性溶剂的生物大分子，主要包括甘油三脂、磷脂、胆固醇及其衍生物。

2. 必需脂肪酸：是人体不能合成，需从食物摄取的多不饱和脂酸。包括亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸。

3. 乳化：油滴作为亲水性物体悬于水中而成乳胶，此过程称为乳化，去污剂也称为乳化剂或表面活性剂。

4. 酸败：油脂在空气中暴露过久即产生难闻的臭味，这种现象称为“酸败”。酸败的化学本质是由于油脂水解,放出游离的脂肪酸，后者再氧化成醛或酮，低分子的脂肪酸(如丁酸)的氧

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