内容发布更新时间 : 2024/11/17 13:37:01星期一 下面是文章的全部内容请认真阅读。

46．B 47．C 48．A 49．E 50．D 51．C 52．C 53．A 54．B 55．C 56．A 57．C 58．A 59．C 60．E 61．D 62．A 63．E 64．B 65．D 66．C 67．B 68．D 69．E 70．E 71．C 72．E 73．C 74．E 75．A 76．E 77．C 78．A 79．E 80．A B型题：

1．A 2．A 3．C 4．B 5．A 6．B 7．D 8．C 9．B 10．E 11．C 12．A 13．B 14．E 15．D 16．D 17．A 18．C 19．E 20．B 21．A 22．A 23．D 24．C 25．E C型题：

1．C 2．C 3．A 4．D 5．C 6．A 7．B 8．A 9．C 10．D 11．B 四、问答题

1．在一定条件下，酶原受某种因素作用后，分子结构发生变化，暴露或形成活性中心，转变成具有活性的酶，这一过程叫做酶原的激活。酶原激活过程说明了蛋白质结构与功能密切相关，功能基于结构，结构改变，功能也随之发生变化，结构破坏，功能丧失。 2．

B族维生素与辅助因子的关系

维生素 维生素B1

化学本质 硫胺素

辅助因子形式 焦磷酸硫胺素（TPP）

主要功能 脱羧

维生素B2 核黄素 黄素腺嘌呤单核苷酸（FMN） 黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）

递氢

+

维生素PP 尼克酸或 尼克酰胺

尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD） 递氢 尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP）

+

维生素B6

吡哆醇或 吡哆醛或 吡哆胺

磷酸吡哆醛 或磷酸吡哆胺 辅酶A 生物素

四氢叶酸（FH4）

转氨基 氨基酸脱羧 酰基转移 羧化 一碳单位转移

泛酸 生物素 叶酸

维生素B12 3．

钴胺素 甲基B12 甲基转移

酶的竞争性抑制作用是指抑制剂与酶的正常底物结构相似，因此抑制剂与底物分子竞争地结合酶的活性中心，从而阻碍酶与底物结合形成中间产物，这种抑制作用称为竞争性抑制作用。竞争性抑制作用具有以下特点：

①抑制剂在化学结构上与底物分子相似，两者竞相争夺同一酶的活性中心； ②抑制剂与酶的活性中心结合后，酶分子失去催化作用；

③竞争性抑制作用的强弱取决于抑制剂与底物之间的相对浓度，抑制剂浓度不变时，通过增加底物浓度可以减弱甚至解除竞争性抑制作用；

④酶既可以结合底物分子也可以结合抑制剂，但不能与两者同时结合。例如：丙二酸是二羧酸化合物，与琥珀酸结构很相似，丙二酸能与琥珀酸脱氢酶的底物琥珀酸竞争与酶的活性中心结合。由于丙二酸与酶的亲和力远大于琥珀酸的亲和力，当丙二酸的浓度为琥珀酸浓度1/50时，酶的活性可被抑制50%。若增加琥珀酸的浓度，此种抑制作用可被减弱。

4．

诱导契合学说认为，酶在发挥催化作用之前，首先酶与底物相互接近，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，进而相互结合，生成酶-底物复合物，而后使底物转变成产物并释放出酶。这一过程称为诱导契合学说。 5．

影响酶催化活性的因素主要包括底物浓度、酶浓度、pH、温度、激活剂和抑制剂等。

（1）底物浓度：在酶浓度及其它条件不变的情况下，底物浓度变化对酶促反应速度影响的作图呈矩形双曲线。在底物浓度较低时，反应速度随底物浓度的增加而增加，两者呈正比关系，；当底物浓度较高时，反应速度虽然也随底物的增加而加速，但反应速度不再呈正比例加速，反应速度增加的幅度不断下降；当底物浓度增高到一定程度时，反应速度趋于恒定，继续增加底物浓度，反应速度不再增加，达到极限，称为最大反应速度，说明酶的活性中心已被底物所饱和。

（2）酶浓度：酶促反应体系中，在底物浓度足以使酶饱合的情况下，酶促反应速度与酶浓度呈正比关系。即酶浓度越高，反应速度越快。

（3）pH：酶催化活性最大时的环境pH称酶促反应的最适pH。溶液的pH高于或低于最适pH，酶的活性降低，酶促反应速度减慢，远离最适pH时甚至会导致酶的变性失活。

（4）温度：温度对酶促反应速度具有双重影响。在较低温度范围内，随着温度升高，酶的活性逐步增加，以致达到最大反应速度。升高温度一方面可加快酶促反应速度，同时也增加酶的变性。温度升高到60℃以上时，大多数酶开始变性；80℃时，多数酶的变性不可逆转，反应速度则因酶变性而降低。综合这两种因素，将酶促反应速度达到最快时的环境温度称为酶促反应的最适温度。

（5）激活剂：使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质称为酶的激活剂。

（6）抑制剂：凡能有选择地使酶活性降低或丧失但不能使酶蛋白变性的物质统称做酶的抑制剂。无选择地引起酶蛋白变性使酶活性丧失的理化因素不属于抑制剂范畴。抑制剂多与酶活性中心内、外必需基团结合，直接或间接地影响酶的活性中心，从而抑制酶的催化活性。 6．

酶与一般催化剂比较： （1）共同点：

①微量的酶就能发挥巨大的催化作用，在反应前后没有质和量的改变； ②只能催化热力学上允许进行的反应；

③只能缩短反应达到平衡所需的时间，而不能改变反应的平衡点，即不能改变反应的平衡常数； ④对可逆反应的正反应和逆反应都具有催化作用。 （2）不同点：

①高度的催化效率：酶具有极高的催化效率，一般而论，对于同一反应，酶催化反应的速率比非催化反应的速率高10～10倍，比一般催化剂催化的反应高10～10倍。

②高度的特异性：与一般催化剂不同，酶对其所催化的底物具有较严格的选择性。即一种酶只能作用于一种或一类底物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物，常将酶的这种特性称为酶的特异性。包括：绝对特异性、相对特异性和立体异构特异性。

③酶催化活性的可调节性。

④酶活性的不稳定性：酶是蛋白质，酶促反应要求一定的pH、温度和压力等条件，强酸、强碱、有机溶剂、重金属盐、高温、紫外线、剧烈震荡等任何使蛋白质变性的理化因素都可使酶蛋白变性，而使其失去催化活性。

7．酶高效率催化作用的机制可能与以下几种因素有关。

（1）邻近效应与定向排列：在两个以上底物参与的反应中，底物之间必须以正确的方向相互碰撞，才有可能发生反应。酶在反应中将各底物结合到酶的活性中心，使它们相互接近并形成有利于反应的正确定向关系，使酶活性部位的底物浓度远远大于溶液中的浓度，从而加快反应速度。

（2）多元催化：酶分子中含有多种功能基团，它们具有不同的解离常数，它们既可以作为质子供体，也可以作为质子的受体，在特定的pH条件下发挥催化作用。因此，同一种酶兼有酸碱催化作用。这种多功能基团的协同作用可极大的提高酶的催化效率。

（3）表面效应：酶活性中心内部多种疏水性氨基酸，常形成疏水性“口袋”以容纳并结合底物。疏水环可排除周围大量水分子对酶和底物功能基团的干扰性吸引或排斥，防止在底物与酶之间形成水化膜，有利于酶与底物的直接接触，使酶的活性基团对底物的催化反应更为有效和强烈。

应该指出的是，一种酶的催化反应不限于上述某一种因素，而常常是多种催化作用的综合机制，这是酶促反应高效率的重要原因。

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