内容发布更新时间 : 2024/12/22 14:37:23星期一 下面是文章的全部内容请认真阅读。

Asn；N-连接；

寡糖链已预先合成好；

以焦磷酸键连在跨膜的磷酸多萜醇上； 寡糖链在结构上分为核心区与末端区；

读书破万卷 下笔如有神

新生肽链一旦出现Asn残基，糖基转移酶以焦磷酸键的能量将寡糖链从磷酸多萜醇上转移至多肽链的Asn残基上； 2) Golgi复合体： Ser等；O-连接； 切取寡糖链的末端区；

从顺面至反面分别具有不同的糖基转移酶；

在糖基转移酶的催化下，从顺面至反面依次逐个添加新的寡糖基； 最末一个糖基往往为唾液酸。

19 细胞内分子伴侣与不正常蛋白质泛素化降解途径的作用如何？他们是如何相互配合来来保证细胞生命活动正常进行的？又当如何理解他们在细胞生命活动中的重要作用？

1) 作用：

(1) 分子伴侣的作用：在蛋白质折叠和组装过程中能够防止多肽链链内和链间的错误折叠或聚集作用；并且还可以破坏多钛链中已形成的错误结构，协助其折叠成正确的构象；还能协助多肽链的易位转运。

(2) 泛素化降解途径的作用：选择性地降解那些催化限速反应的一些重要的酶类，调控所催化反应的反应程度；选择性地降解那些对细胞的生长及分裂具有重要功能的细胞癌基因的产物，调控细胞的生长及分裂速度；选择性地降解那些错误折叠或变性或不正常的蛋白质，防止其影响细胞正常的生命活动；以及选择性地降解那些没有被及时运出胞质的蛋白质分子，防止其影响细胞正常的生命活动。 2) 相互配合：

(1) 分子伴侣在蛋白质折叠和组装过程中能够防止多肽链链内和链间的错误折叠或聚集作用，确保其折叠成正确的三维构象，执行正确的生命活动。

(2) 一旦发现蛋白质发生错误折叠，分子伴侣还可以破坏多钛链中已形成的错误结构，进而协助其折叠成正确的构象，进而也可避免蛋白质发生折叠错误后为泛素化降解途径所降解给细胞带来不必要的能量浪费。

(3) 对于那些错误折叠或变性或不正常的蛋白质，如果分子伴侣经过努力仍然不能使其折叠成正确构象时，不得已只好由泛素化降解途径“忍痛割爱”的把这些不正常蛋白质降解掉，以免其对细胞的生命活动带来不良影响。 3) 对他们在细胞生命活动中重要作用的理解： (1) 分子伴侣作为第一道“安全检验点”，确保其折叠成正确的三维构象，执行正确的生命活动；即使有些蛋白质发生折叠错误，分子伴侣还可破坏多钛链中已

形成的错误结构，进而协助其折叠成正确的构象，执行正确的生命活动；同时，又防止了不正常蛋白质被泛素化降解途径降解给细胞带来的因合成与降解所引起的能量上的不必要浪费。

(2) 泛素化降解途径作为细胞正确生命活动的“忠实卫士”，主要使命是确保细胞能正确生命活动的顺利进行，一旦发现分子伴侣无法修复的不正常蛋白质，或本应运出而因种种原因未能被按时运出胞质的蛋白质，泛素化降解途径便选择性地将这些蛋白质降解掉，一来可以防止它们影响细胞的正确生命活动，二来经降解产生的氨基酸还可被细胞再利用，提高资源利用率。

(3) 对于折叠错误的蛋白质，并非直接由泛素化降解途径选择性地将其降解，而是首先由分子伴侣破坏多钛链中已形成的错误结构，协助其折叠成正确的构象，如果成功则可避免因降解新生蛋白质给细胞带来的能量浪费。如果分子伴侣已无法协助其折叠成正确的构象，再递交给泛素化降解途径将其降解掉，防止其影响细胞生命活动的正常进行。分子伴侣与泛素化． 读书破万卷 下笔如有神 降解途径之间的相互巧妙配合，一方面可以确保细胞以一种最为经济的模式进行生命活动，另一方面又可确保细胞生命活动的准确执行。

20. 真核细胞内糖蛋白的合成过程如何？

1) 起始复合物形成(mRNA+核糖体小亚基+fMet-tRNA): 肽链合成起始: 起始密码子AUG: 起始因子eIF:

2) 肽链延伸: A位:P位: 肽基转移酶: G因子移位酶:延伸因子eEF: 3) 信号假说:

(1) 信号密码子与信号肽: 疏水性aa: (2) SRP:与信号肽结合:

(3) SRP受体:特异性与SRP结合:

(4) 核糖体亲合蛋白:特异性与核糖体结合: (5) 信号肽酶切除信号肽序列:

4) 寡糖链的添加: 寡糖链已合成:磷酸多萜醇上: Asn:N-键:

5) 肽链合成的终止: 终止密码子UAA/UAG/UGA: 释放因子eRF:

6) Golgi复合体加工修饰: 切除寡糖链末端区;添加新寡糖链:最末端为唾液酸;

21. 真核细胞中剪接体对前体RNA的剪接机制和过程。

剪接反应有顺式剪接和反式剪接两种。顺式剪接是有序地删除前体mRNA中的每一个内含子，是分子内的剪接；反式剪接是指一个成熟的mRNA 是由两个或两个以上的基因编码，需要把分别位于不同前体mRNA的外显子剪切和拼接成一个成熟的mRNA分子为分子间剪接。

1) U1通过碱基互补的方式与mRNA内含子5ˊ剪接位点的序列配对结合，不需要ATP

2) U2辅助因子（U2 auxiliary factor,U2AF）识别该内含子的3ˊ剪接点，辅助U2结合到分支点上组成剪接前体（pre-spliceosome），需要ATP 3) U1、U2的结合使这两段核苷酸序列在空间上相互接近

4) U2与分支点上的相互作用还使分支点的腺苷（A）突出，有利于剪接过程中形成分支套索结构。

6) 剪接前体与U4/U6、U5三聚体、数种和剪接体相联的蛋白质相结合，完成剪接体的组构

剪接反应实际是两次连续的转酯过程：

1) 靠近内含子3ˊ端分支点A的2ˊ-羟基攻击内含子5ˊ端剪接位点的G，发生第一次转酯反应，G和上游外显子的最后一个碱基间的磷酸二酯键断裂，而与A形成新的2ˊ—5ˊ磷酸二酯键，内含子5ˊ端连接在A上形成套索（lariat）状。

2) 第二步的转酯反应是由上游外显子游离3ˊ端以其3ˊ-OH攻击第二个外显子序列的起始点，再由分支酶（debranching enzyme）在内含子3ˊ剪接点切开RNA分子，使内含子以套索状分离，两个外显子联结。由此可见，前体mRNA分子两个外显子的拼接实际是两次连续的转酯过程。整个剪接过程还需要依赖RNA的ATP酶和依赖ATP的解螺旋酶等一些蛋白质因子提供能量和解链，才能得到最终剪接产物。剪接完成后，剪接体要解聚。据现有资料，每剪接一个内含子，需要组装一次剪接体。关于前体mRNA的剪接程序，从酵母一直到人类 都是一致的。．