内容发布更新时间 : 2024/5/17 23:17:54星期一 下面是文章的全部内容请认真阅读。

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18.何谓亚基？

答：四级结构中每个具有三级结构的多肽链称为亚基。

19.为何蛋白质的水溶液能形成稳定的亲水胶体？

答：①这是因为蛋白质多肽链上含有许多极性基团,如—NH3+,—COO-,—SH,—CONH2等，他们都具有高度的亲水性，当与水接触时，极易吸附水分子，使蛋白质颗粒外围形成一层水膜，将颗粒彼此隔开，不致因互相碰撞凝聚沉淀。②蛋白质是两性电解质，在非等电状态时，相同蛋白质颗粒带有相同电荷而相互排斥，保持一定距离，不致互相凝聚而沉淀。因而蛋白质的水溶液是相当稳定的胶体。

20.蛋白质的一级结构与功能的关系如何？

答：①同功能蛋白质的中枢特异性与一级结构的关系：一级结构反映同种功能蛋白质的种属特异性。亲缘关系越近，其结构越相似。②蛋白质的一级结构的变异与分子病：每种蛋白质分子都具有特定的结构来行使它特定的功能，重要蛋白一级结构的较小变异会导致功能的明显差异或丧失。③Pr前体的激活与一级结构：很多功能Pr以无活性的前体肽的形式产生和贮存。在特定条件下经Pr E 水解去掉一部分肽段后才有活性。

21.为何蛋白质具有两性性质、等电点？ 答：蛋白质也是一类两性电解质,能和酸或碱起反应,在蛋白质内,可解离基团主要来自侧链上的功能团。ε-NH+3， β或γ -COO-, -OH, -SH, 咪唑基,胍基。当溶液在某一定pH值时, 特定的蛋白质分子所带的正负电荷相等，成为两性离子,在电场中既不向阳极也不向阴极移动,此时溶液的pH值即为该蛋白质的等电点(pI)。

22.极性aa含量对蛋白质等电点的影响、电泳行为的影响如何？

答：⑴在电场中,pr分子在高于pI的碱性溶液中带负电、向正极移动。在低于pI时的酸性溶液中,带正电,向负极移动。

⑵含碱性和酸性氨基酸数目相近的蛋白质属中性蛋白质，等电点大多为中性偏酸（因羧基解离度略大于氨基）；含碱性氨基酸较多的碱性蛋白质，等电点偏碱；含酸性氨基酸较多的酸性蛋白质，等电点偏酸。

23.试述沉淀蛋白质的方法。

①盐析 :高浓度中性盐可使蛋白质分子脱水并中和其电荷，从而使蛋白质从溶液中沉淀出来，这种高浓度中性盐使蛋白质发生沉淀的作用称为盐析。

盐溶: 低浓度中性盐可蛋白质表面吸附某种盐类离子，导致其颗粒带的同性电荷增加而相互排斥加强，与水分子的作用也增加，从而使蛋白质溶解度提高的现象。②有机溶剂沉淀: 乙醇、甲醇、丙酮等有机溶剂也能破坏蛋白质分子的水膜，使之沉淀。（低温下pr有活性，高温下无活性）pH值在等电点时加入这类试剂更易引起沉淀。

③重金属盐类沉淀: 蛋白质在碱性（pH大于pI)溶液中解离成阴离子而带负电荷，可与带正电荷的重金属离子结合成不溶性蛋白盐而沉淀。

④生物碱试剂和某些酸类沉淀: 蛋白质在酸性（pH小于pI)溶液中解离成阳离子

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而带有较多的正电荷，它能与生物碱试剂，如单宁酸或三氯乙酸等作用而析出沉淀。⑤加热变性沉淀: 几乎所有蛋白质都 因加热变性而凝固。少量盐可促进此凝固。（变性）

24.何谓盐析盐溶、变性作用？ 答：①盐溶：见上题

②变性作用：天然蛋白质因受物理或化学因素的影响，分子构象发生变化，致使蛋白质的理化性质和生物学功能随之发生变化，但以及结构未遭破坏的现象。

25.导致蛋白质变性的因素有哪些？

答：热、紫外光、激烈的搅拌以及强酸强碱等。

26.蛋白质变性后有何表征？

答：①生物活性丧失。如酶失去催化功能，血红蛋白失去载氧能力。这是最主要的特征。

②溶解度降低，粘度增加，扩散系数降低， 易絮凝。

③某些原来埋藏在蛋白质分子内部的侧链基团暴露到分子表面，从而出现吸收光谱变化。

④生物化学性质改变。 变性蛋白分子结构伸展松散，易被蛋白水解酶作用。这就是舒适易消化的道理。

27.蛋白质的双缩脲反应的产物呈什么颜色？ 答：双缩脲在碱性溶液中能与CuSO4反应产生红紫色络合物。蛋白质含有许多与双缩脲相似的肽键，故也能起双缩脲反应。（定性与定量）

第四章、酶 1.何谓酶，其化学本质是什么？

答：酶是由活细胞产生的，以蛋白质为主要成分，具有高效率、高特异性的生物催化剂。除了一些具有催化功能的RNA以外，绝大多数酶都是蛋白质或带有辅助因子的蛋白质。

2.全酶由哪些部分组成？ 答：全酶=酶蛋白+辅因子

3.酶的辅因子可分为哪三类？

答：第一类是金属离子，如Mg2+、Zn2+等。

第二类是金属有机化合物，如细胞色素氧化酶的铁卟啉。

第三类是小分子有机化合物，它们之中有许多是B族维生素或其衍生物。

4.何谓辅基、辅酶？

答：根据与酶蛋白结合紧密的程度，辅因子可分为辅酶和辅基两种。 辅酶指与酶蛋白结合疏松，可用透析等物理方法除去的小分子有机物，如苹果酸脱氧酶的NAD；

辅基与酶蛋白结合紧密，不能用透析等方法除去，如细胞色素氧化酶的铁卟啉。

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5.辅因子在酶的催化活动中起什么作用？ 答：①是维持酶分子的活性构象所必需；

②作为电子、原子及特殊功能基团的载体； ③在酶与底物之间起连接作用；

④中和离子，降低反应中的静电斥力。

⑤酶蛋白只有与辅因子结合成全酶才具有正常的催化活性。

6.酶有哪些催化特点？

①酶催化的高效性 ②酶催化的专一性 （最显著的的特征） ③酶活性的可调控性 ④酶催化的不稳定性（敏感性）⑤反应条件温和

7.酶的专一性可分为哪三种？

相对专一性、绝对专一性、立体异构专一性

8.何谓酶的相对专一性？立体异构专一性？

答：⑴相对专一性：有些酶对底物的选择程度较低，他们能够催化化学结构上相似的一类底物起反应，这类酶的专一性，称为相对专一性。 ⑵立体异构专一性：有些酶对底物立体结构有极严格的要求，酶只能作用于一定构型的底物，称作立体异构专一性。

⑶绝对专一性：有些酶对底物有很严格的要求，它只能催化一种底物发生反应，若底物分子有任何细微变化，便不被作用。

9.相对专一性又包括哪两种？ 答：包括键专一性和基团专一性

10.何谓键专一性、基团专一性？

答：键专一性指酶只作用于一定的化学键，而对键两侧的基团无严格要求。 基团专一性的酶对底物的选择较键专一性严格，它不仅要求底物具有一定的化学键，还对键某一侧的基团有选择性。

11.立体异构专一性包括有哪三种？

答：包括旋光异物专一性、几何异构专一性、潜手性专一性。

12.何谓酶的活性中心，由哪两个部位组成，各有何作用？

答：酶分子中与底物直接结合并使之转变出产物的小区，称作酶的活性中心或活性部位。通常活性中心有两个功能部位：一个是结合部位，底物在此与酶分子结合；另一个是催化部位，底物的敏感键在此扭曲、削弱而形成新键。

13.何谓酶的必需基团，它们位于哪里？

答：必需基团：参与构成酶的活性中心和维持酶的活性构象所必需的基团。这些基团若经化学修饰而改变，则酶的活性丧失。

13.解释酶的作用机理的假说有哪些？

①酶反应过渡态学说 ②邻近定向效应 ③诱导契合学说 ④ 酸碱催化 ⑤共价催

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化

14.试述酶反应的过渡态学说。

答：酶反应的过渡态学说认为，酶催化的反应和一般化学反应一样，也必须经过一个过渡态阶段，酶活性中心某些功能氨基酸残基和底物通过氢键、离子键、静电力等相互作用，迫使底物分子某些敏感键极化、扭曲、形变而削弱，使底物仅需比非酶反应少得多的能量即可形成活化的底物-酶中间物， 达到不稳定过渡态，进而导致旧键断裂，新键形成而转化为EP，最后分解释放出产物和游离酶。可见，酶作用的实质在于降低反应活化能，因而为反应提供一条能障较低的反应途径，极大地加快了反应速度。

15.何谓邻近效应、定向效应？

答：由于酶和底物分子间的亲和性，底物分子向酶活性中心靠近，并固定于此小区而使有效浓度相对提高，酶活性提高的效应称邻近效应。

由于底物分子在酶表面上的立体化学排列使其取向有利于催化反应的现象称定向效应。

16.试述诱导契合学说。 答：酶分子在与底物接触之前，活性中心与底物分子的作用部位在空间上并不互补吻合。酶的活性中心在结构上具柔性，底物接近活性中心时，可诱导酶蛋白构象发生变化，这样就使酶活性中心有关基团正确排列和定向，使之与底物成互补形状而能完全楔合，从而形成过渡态复合物，活化能降低，加速反应进行。

17.共价催化有哪些类型？

答：共价催化包括两种类型：亲核催化和亲电催化。

（1）.亲核催化 指酶分子中具有非共用电子对的亲核基团攻击底物中具有部分正电性的原子，并与之作用形成共价键而产生不稳定的过渡态中间物，活化能降低, 反应加快。

（2）.亲电催化 指酶分子中的亲电基团（如Zn2+、NH3+）攻击底物分子中富含电子或带部分负电荷的原子而形成过渡态中间物。

18.何谓酶原的激活？激活过程的实质是什么？ 答：没有活性的酶的前体称为酶原。酶原转变成有活性的酶的过程称为酶原的激活。激活过程实质上是酶活性部位形成和暴露的过程。

19.酶能加快化学反应的进行是因为它能提高反应的活化能还是降低之？

答：降低活化能。酶催化反应的关键是酶分子需与底物结合形成不稳定的过渡态中间物， 降低反应活化能，使大量底物分子得以越过较低的能障转变为产物

20.影响酶促反应速度的因素有哪些？

答：底物浓度、酶浓度、温度、介质PH、抑制剂以及激活剂等。

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21.底物浓度对酶反应速度的影响曲线是什么形状？

v?Vmax?S?Km??S? 22.写出米氏方程式。米氏常数有何意义？若已知Km值，如何从反应速度求出底物浓度或从底物浓度求出反应速度？ ⑴米氏常数Km的物理意义是：当反应速度达到最大反应速度一半时底物的浓度。 ⑵Km值越小，表明达到最大反应速度一半时所需底物浓度越小，则酶与底物的亲和力就越大，与酶的性质有关，而与酶的浓度无关。

23.酶浓度对酶反应速度有何影响，其曲线图如何？pH呢？温度呢？ ①浓度：在一定条件下酶反应速度与酶浓度成正比。酶浓度-酶活曲线是直线 ②温度：在一定范围内， 酶反应速度随温度升高而加快，走到达到最大速度。超过这一范围，继续升温反而使酶反应速度下降。温度对酶反应速度的影响有两个方面，温度升高一方面有增加反应体系能量的正效应，另一方面有降低酶活性的负效应 ③PH：每一种酶只能在一定PH范围内有活性，在此范围内，随着PH的升高，酶反应速度增大，直到最大，然后又降低。在不使酶变性的pH条件下， 以反应的起始速度对pH作图，大多数情况下可得到一个钟形曲线

24.为何酶催化作用在最适pH时最大？ ①pH影响酶分子构象的稳定性。 酶在最适pH时最稳定、过酸过碱都会引起酶蛋白变性而失去活性。 ②pH影响酶分子（包括辅因子）极性基团的解离状态，使其荷电性发生变化，酶只有处于一定解离状态，才能与底物结合成中间复合物。 ③pH影响底物的解离。pH的变化会影响许多底物的解离状态，而酶只能与某种解离状态的底物形成复合物。

25.何谓酶的激活剂？它们可分为哪三类？具体作用原理有哪三方面？ 答：凡是能提高酶活性的物质，都称为激活剂，可分为：

（一）无机离子（二）简单有机分子（三）具有蛋白质性质的大分子物质。 作用原理: 第一、有些离子本身就是酶活性中心的组成部分，如羧肽酶A的Z 第二、有些离子是酶辅因子的必要成分，如细胞色素氧化酶辅基铁卟啉的Fe2+； 第三、含SH基的简单有机物可维持酶特有的构象，并使之处于催化活跃态(还原