内容发布更新时间 : 2024/11/8 2:41:23星期一 下面是文章的全部内容请认真阅读。

环境生物化学复习思考题（供参考）

绪论

1、 生物化学的定义，生物化学研究的对象和任务。

生物化学的定义：生物化学是研究生命有机体的化学组成，维持生命活动的各种化学变化及相互联系的科学，即研究生命活动本质的学科 生物化学的研究对象：生物体

生物化学的研究任务：探索和揭示生命现象的本质

2、 环境生物化学的定义，环境生物化学研究的对象和任务。

环境生物化学的定义：研究环境与生物相互作用的基本化学过程，特别是人和生物对外来物质和能量所做的应答以及人类生活、生产活动对环境影响的化学原理

环境生物化学的研究对象：研究生物对污染物质降解与转化的能力，讨论生物代谢污染物质的途径和规律

核酸

1、 核酸的概念、类型、化学组成和生物学功能。

核酸：是生物体遗传信息的携带者和传递者，是由核苷酸聚合而成的生物大分子，是生命的基础物质之一

核酸类型：核糖核酸，脱氧核糖核酸

化学组成：核糖，脱氧核糖，嘌呤，嘧啶，磷酸 生物学功能：

DNA：是遗传物质，是遗传信息的载体，负责遗传信息的储存和发布 RNA：负责遗传信息的表达，在蛋白质合成方面发挥重要功能。 2、 核酸的一级结构、二级及高级结构。

核酸的一级结构：核酸的共价结构是核酸分子中核苷酸的排列顺序和连接方式 相邻二个核苷酸之间的连接键即：3’，5’－磷酸二酯键。这种连接可理解为核苷酸糖基上的3＇位羟基与相邻5＇核苷酸的磷酸残基之间，以及核苷酸糖基上的5＇位羟基与相邻3＇核苷酸的磷酸残基之间形成的两个酯键。多个核苷酸残基以这种方式连接而成的链式分子就是核酸 核酸的二级结构： DNA：双螺旋结构

RNA：通过链的回折形成局部二级结构，在双螺旋区，C与G配对，U与A配对，不能配对的区域形成突环。

3、 核酸的定量测定方法及原理（紫外吸收法）。

由于核酸所含的嘌呤碱和嘧啶碱具有共轭双键，使碱基，核苷，核苷酸和核酸在240~290nm的紫外波段有强烈吸收，最大值在260nm附近。不同核苷酸在260nm处有不同吸收特性，所以可以利用紫外吸收特性定性和定量的监测核酸和核苷酸。

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4、核酸的变性与复性。

变性：核酸的变性是指一定物理或化学因素下，核酸双螺旋结构中碱基之间的氢键断 变成单链的过程。

复性：变性DNA在适当条件下，两条彼此分开的单链重新缔合成双螺旋结构的过程叫复性。

5、什么是分子杂交？分子杂交在环境科学研究中的应用。

分子杂交：在一定条件下，具有互补序列的不同来源的单链核酸分子，按照碱基互补配对原

则结合在一起称为杂交。

应用：将已知基因的DNA制成标记的DNA片段---探针，去检测未知的核酸分子。

蛋白质

1、 蛋白质的生物学功能。

1. 生物催化剂 2. 结构组分 3. 激素 4. 运动蛋白 5. 防御功能 6. 运输功能 7. 信号传递与识别

8. 调节基因表达和细胞周期控制 9. 贮藏作用 10. 糖蛋白

2、 组成蛋白质的基本单位。

氨基酸 α-氨基酸：

3、 肽键、肽。

4、 蛋白质的一级结构、二级结构、三级结构和四级结构，维持蛋白质空间构象的作用力。

一级结构：多肽链内氨基酸残基从N端到C端的排列顺序，或称氨基酸序列。 二级结构：是肽链主链不同肽段通过自身相互作用，形成氢键，沿某主轴盘旋折叠而形

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成的局部空间结构，是蛋白质结构的构象单元，主要有α螺旋，β折叠，β转角，无规卷曲等

三级结构：指多肽链在二级结构的基础上，通过侧链基团的相互作用进一步卷曲折叠，借助次级键维系使α螺旋，β折叠，β转角等二级结构相互配置而形成的特定的构象。 四级结构：指由相同或不同亚基按照一定排列方式聚集而成的蛋白结构，维持四级结构稳定的作用力是疏水作用，离子键，氢键，范德华力。

维持蛋白质空间构象的作用力：疏水作用，氢键，范德华力，盐键，共价键。 5、 蛋白质结构与功能的关系。

同功能蛋白质一级结构的种属差异与分子进化 一级结构变异与分子病

一级结构决定高级结构，高级结构决定功能 6、 蛋白质与生物酶的关系。

蛋白质是生物酶的化学本质 7、 氨基酸及蛋白质的等电点。

当蛋白质在某一PH溶液中，酸性基团带的负电荷恰好等于碱性基团带的正电荷，蛋白质分子净电荷为0，在电场中不向阳极移动，也不向阴极移动，此时溶液的PH称为该蛋白质的等电点。 8、 蛋白质的变性与复性。

蛋白质变性表现： 1. 丧失生物活性

2. 溶解度降低，黏度增大，扩散系数变小 3. 光学性质变化

4. 对蛋白酶降解的敏感性增大

变性：当蛋白质受到某些物理或化学因素的影响，使其分子内部原有的高级结构发生变化时，蛋白质的理化性质和生物学功能都随之改变和丧失，但并未导致蛋白质一级结构的变化，这种现象叫做变性作用。

复性：高级结构松散了的变性蛋白质通常去除变性因素后，可缓慢地重新自发折叠成原来的构象，恢复原有的理化性质和生物活性，这种现象叫做蛋白质的复性。 9、 蛋白质的胶体性质。

蛋白质在水溶液中形成直径1~100nm的颗粒，已达到胶体质点范围，加之表面亲水而具有交替溶液的特征，如布朗运动，丁达尔效应以及不能透过半透膜等性质，可溶性蛋白质分子表面分布着大量极性氨基酸残基，对水有很高亲和性，通过水合作用在蛋白质颗粒外面形成一层水化层，同时这些颗粒带有电荷，因而蛋白质溶液是相当稳定的亲水胶体。

10、蛋白质的沉淀反应。

加入适当的试剂使蛋白质分子处于等电点状态或失去水化层，蛋白质的胶体溶液就不再稳定并将产生沉淀。 1. 盐析法

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