内容发布更新时间 : 2024/12/28 20:51:31星期一 下面是文章的全部内容请认真阅读。
13．A：维生素B1以辅酶TPP的形式参与代谢，TPP是丙酮酸脱氢酶系、α-酮戊二酸脱氢酶系、转酮酶等的辅酶，因此与糖代谢关系密切。多食糖类食物消耗的维生素B1增加，需要补充。
14．D：维生素B6以辅酶PLP，PMP的形式参与氨基酸代谢，是氨基酸转氨酶、
脱羧酶和消旋酶的辅酶，因此多食用蛋白质类食物消耗的维生素B6增加，需要补充。
15．C：玉米中缺少合成维生素B5的前体—色氨酸，因此以玉米为主食，容易
导致维生素B5的缺乏。
16．D：CoA、ATP和胰岛素常作为能量合剂使用。 17．B：泛酸是B族维生素中唯一不含环状结构的化合物。 18．B：FMN是黄素单核苷酸，不含腺苷酸组分。
19．E：VB6以辅酶PLP，PMP的形式参与氨基酸代谢，是氨基酸转氨酶、脱
羧酶和消旋酶的辅酶。
（五）是非判断题
1．错：酶促反应的初速度与底物浓度是有关的，当其它反应条件满足时，酶促反应的初速度与底物浓度成正比。
2．对：当底物足够时，酶浓度增加，酶促反应速度也加快，成正比。 3．对：Km是酶的特征性常数，反应的代谢产物可能影响酶性质的改变从而影响Km的变化，而这些代谢产物在结构上并不与底物一致。
4．对：调节酶大多数为变构酶，变构酶是利用构象的改变来调节其催化活性的酶，是一个关键酶，催化限速步骤，当少量底物与酶结合后，使酶的构象发生改变从而能结合更多的底物分子。
5．错：底物应该过量才能更准确的测定酶的活力。 6．对：产物生成量比底物消耗量更易测得且准确。
7．错：非竞争性抑制剂只和酶与底物反应的中间产物结合，酶促反应的Vmax是减小的，不能通过增加底物来达到正常的Vmax。而竞争性抑制剂可以通过增加底物的浓度来达到Vmax。
8．对：碘乙酸是糖酵解过程中的一个抑制剂，与半胱氨酸或蛋氨酸的-SH结合，使糖酵解途径受阻。
9．错：诱导物一般为酶的作用底物，可诱导细胞产生特定的诱导酶。 10．错：对于可逆反应而言，酶既可以改变正反应速度，也可以改变逆反应速
度，但不改变化学反应的平衡点。 11．对。
12．对：酶通过降低化学反应的活化能加快化学的反应速度，但不改变化学反
应的平衡常数。
13．对：检查酶的含量及存在，不能直接用重量或体积来表示，常用它催化某
一特定反应的能力来表示，即用酶的活力来表示，因此酶活力的测定实际上就是酶的定量测定。
14．错：Km值可以近似地反应酶与底物亲和力，Km越低，亲和力越高，因此
已糖激酶对葡萄糖的亲和力更高。
15．对：Km是酶的特征常数之一，一般只与酶的性质有关，与酶浓度无关。不
同的酶，Km值不同。
16．错：Km作为酶的特征常数，只是对一定的底物、一定的pH值、一定的温
度条件而言。
17．错：见上题，同一种酶有几种底物就有几种Km值，其中Km值最小的底物
一般称为酶的最适底物。 18．对。
19．对：当[S]>>Km时，V趋向于Vmax，因此v=K3[E]，所以可以通过增加[E]
来增加V。
20．错：酶的最适pH值有时因底物种类、浓度及缓冲液成分不同而不同，并不
是一个常数。
21．错：酶最适温度与酶的作用时间有关，作用时间越长，则最适温度低，作
用时间短，则最适温度高。
22．对：金属离子作为酶的激活剂，有的可以相互取代，如Mg2+作为激酶等的
激活剂可以被Mn2+取代；有的可以相互拮抗，如Na+抑制K+ 的激活作用。 23．对：不可逆抑制剂通常以比较牢固的共价键与酶结合，而使酶失活，不能
用透析、超滤等物理方法除去抑制剂而恢复酶的活性，因此增加不可逆抑制剂的浓度，可以实现酶活性的完全抑制。
24．错：竞争性可逆抑制剂可以与酶的底物结合在酶的同一部位，也可以与酶
的底物结合在酶的不同部位，由于空间位阻或构象改变的原因而不能同时结合。
25．错：因为不知道纯化前后的比活分别是多少，因此无法计算比活的提高倍
数。
36．错：酶反应的最适pH值不仅取决于酶蛋白本身的结构，还与底物种类、浓
度及缓冲液成分有关。
27．错：B族维生素中维生素B3不含环状结构，其余都是杂环化合物。 28．对：所有B族维生素都可以作为辅酶或辅酶的组分参与代谢。 29．错：维生素K可以作为γ-羟化酶的辅酶，促进凝血。
30．对：如酵母的生长需要维生素B6等，植物的生长也有需要维生素的现象。 31．对：如豌豆子叶可以合成维生素C，供整体使用；去除子叶后，则豌豆子叶
生长不良。
32．错：维生素E极易被氧化，因此可做抗氧化剂。
（六）问答题及计算题（解题要点）
1．答：（1）酶能被酸、碱及蛋白酶水解，水解的最终产物都是氨基酸，证明酶
是由氨基酸组成的。
（2）酶具有蛋白质所具有的颜色反应，如双缩脲反应、茚三酮反应、米伦反应、乙醛酸反应。
（3）一切能使蛋白质变性的因素，如热、酸碱、紫外线等，同样可以使酶变性失活。
（4）酶同样具有蛋白质所具有的大分子性质，如不能通过半透膜、可以电泳等。
（5）酶同其他蛋白质一样是两性电解质，并有一定的等电点。
总之，酶是由氨基酸组成的，与其他已知的蛋白质有着相同的理化性质，所以酶的化学本质是蛋白质。
2．答：（1）共性：用量少而催化效率高；仅能改变化学反应的速度，不改变化
学反应的平衡点，酶本身在化学反应前后也不改变；可降低化学反应的活化能。
（2）个性：酶作为生物催化剂的特点是催化效率更高，具有高度的专一性，
容易失活，活力受条件的调节控制，活力与辅助因子有关。
3．（1）1982年，美国的T.Cech发现原生动物四膜虫的26S rRNA前体能够在
完全没有蛋白质的情况下，自我加工、拼接，得到成熟的rRNA。 （2）1983年，S.Atman和Pace实验室研究RNase P时发现，将RNase P的
蛋白质与RNA分离，分别测定，发现蛋白质部分没有催化活性，而RNA部分具有与全酶相同的催化活性。
（3）1986年，T.Cech发现在一定条件下，L19 RNA可以催化Poly C的切割
与连接。
4．答：（1）绝对专一性；（2）相对专一性（族专一性）；（3）相对专一性（键
专一性）；
（4）立体专一性（旋光异构专一性）；（5）立体专一性（顺反异构专一性）；（6）立体专一性（识别从化学角度看完全对称的两个基团）。 5．答：（1）蛋白浓度=0.2×6.25mg/2mL=0.625mg/mL；
（2）比活力=（1500/60×1ml/0.1mL）÷0.625mg/mL=400U/mg； （3）总蛋白=0.625mg/mL×1000mL=625mg； （4）总活力=625mg×400U/mg=2.5×105U。
6．答：（1）V~[S]图是双曲线的一支，可以通过其渐近线求Vmax，V=1/2Vmax
时对应的[S]为Km；优点是比较直观，缺点是实际上测定时不容易达到Vmax，所以测不准。
（2）1/V~1/[S]图是一条直线，它与纵轴的截距为1/Vmax，与横轴的截距为
-1/Km，优点是使用方便，Vmax和Km都较容易求，缺点是实验得到的点一般集中在直线的左端，作图时直线斜率稍有偏差，Km就求不准。
（3）V~V/[S]图也是一条直线，它与纵轴的截距为Vmax，与横轴的截距为
Vmax/Km，斜率即为-Km，优点是求Km比较方便，缺点是作图前计算较繁。 （4）[S]/V~[S]图也是一条直线，它与纵轴的截距为Km/Vmax，与横轴的截距
为-Km，优缺点与V~V/[S]图相似。
（5）直接线性作图法是一组交于一点的直线，交点的横坐标为Km，纵坐标
为Vmax，是求Vmax和Km的最好的一种方法，不需计算，作图方便，结果准确。
7．答：（1）一些肠道寄生虫如蛔虫等可以产生胃蛋白酶和胰蛋白酶的抑制剂，
使它在动物体内不致被消化。
（2）蚕豆等某些植物种子含有胰蛋白酶抑制剂，煮熟后胰蛋白酶抑制剂被破
坏，否则食用后抑制胰蛋白酶活性，影响消化，引起不适。 8．答：作1/V~1/[S]图，可知是竞争性可逆抑制剂。 9．答：（1）酶量（mmol）=1.2×5/150 000=4.0×10-5mmol；
（2）碘乙酰胺量（mmol）=3.0×10-2/185=1.6×10-4mmol，所以酶的催化亚基数为4。
10．答：据V~[S]的米氏曲线，当底物浓度大大低于Km值时，酶不能被底物饱
和，从酶的利用角度而言，很不经济；当底物浓度大大高于Km值时，酶趋于被饱和，随底物浓度改变，反应速度变化不大，不利于反应速度的调节；当底物浓度在Km值附近时，反应速度对底物浓度的变化较为敏感，有利于反应速度的调节。
11．答：底物与别构酶的结合，可以促进随后的底物分子与酶的结合，同样竞争
性抑制剂与酶的底物结合位点结合，也可以促进底物分子与酶的其它亚基的进一步结合，因此低浓度的抑制剂可以激活某些别构酶。 12．答：（1）当[S]=Km时，V=1/2Vmax，则Vmax=2×35=70μmol/min； （2）因为V=Vmax/(1+Km/[s]),所以Km=(Vmax/V-1)[s]=1.5×10 -5mol/L； （3）因为[S]>>Km,[I],所以V=Vmax=70μmol/min； （4）V=Vmax/(1+[I]/Ki)=40μmol/min。
13．答：酶蛋白分子中组氨酸的侧链咪唑基pK值为6.0~7.0,在生理条件下，一
半解离，一半不解离，因此既可以作为质子供体（不解离部分），又可以作为质子受体（解离部分），既是酸，又是碱，可以作为广义酸碱共同催化反应，因此常参与构成酶的活性中心。 14．答：（A）―（3）―（Ⅴ）；
（B）―（4）―（Ⅲ），（Ⅳ）； （C）―（7）―（Ⅷ）； （D）―（1）―（Ⅸ）； （E）―（2）―（Ⅰ），（Ⅱ）； （F）―（5）―（Ⅵ），（Ⅶ）； （G）―（6）。