内容发布更新时间 : 2024/11/20 22:41:05星期一 下面是文章的全部内容请认真阅读。

生物化学与分子生物学开放性练习题

说明：开放性练习题为教科书每章的补充习题，意在检验同学们学习效果，同时锻炼同学们综合分析、解决问题的能力。同学们可根据自己的时间，分批完成。作业需要上交，并作为平时成绩的一部分。

绪论

1. 生物进化过程化学元素是怎么被选中的？不同生物体同一化合物为什多数都只是D-型或L-型？

答：(1)C,H,O和N四种元素被选中最主要特征是相对原子质量小，容易形成1,2,3,4个共价键，其之间可以形成单键、双键，具有最广泛的化

学结合方式。而Cl,Ca,K,Na等在细胞中主要起非专一性的作用，如维持渗透压、离子梯度、中和大生物分子电荷，故这些元素是根据可得性被选中的。

(2)因为生物代谢来说，如果体内存在L和D两种类型，那么酶促反应中酶的种类必然要翻倍，是对物质和能量的一种浪费。其次如果生物体内同时存在D和L两种类型的同一化合物，表现出来的往往是其中一种的活性非常低，甚至没有活性，有些甚至会带来相反的生理作用。因此生物体内同一化合物往往只存在D和L中的一种。

第一章 糖类

1. 糖原和纤维素都是D-葡萄糖的多聚物，试分析什么结构特点造成他们物理性质的差异？解释他们各自性质的生物学优点。

答： 糖原主要以颗粒状存在于动物细胞液内，糖原具有高度的分支结构，增加了分子的溶解度，是更多的非还原性端同时受到降解酶的作

用，加速聚合物转化为单体，有利于供应代谢急需的葡萄糖。

纤维素的结构单位是以β（1→4）糖苷键的纤维素二糖。纤维素链通过链内和链间氢键形成片层结构，片层之间通过氢键和范德华力维系。若干条这样的链聚集成紧密的有周期性晶格的分子束。纤维素分子，不易溶于水。纤维素通过与基质粘合在一起，增强了抗张强度和机械性能。因为人和大多数哺乳动物都没有降解纤维素的酶，所以，很难消化纤维素。

2. 目前测定血糖浓度的试剂都是作用于葡萄糖的醛基，但血液中99%的葡萄糖都是环状的，为什么这些方法还是可行的？

答：因为半缩醛在酸性条件下很不稳定，容易变成游离的醛，故上述反应可行。

第二章 脂类

1. 天然脂肪酸在结构上有哪些共同点？链长、饱和度和构型如何影响其熔点？

答:通常是烃链长度为6-34个C的羧酸，而且一般没有支链，碳原子数目一般也是偶数个。动物中脂肪酸比较简单，碳骨架为线形，双键数

目一般为1-4个；细菌中脂肪酸多为饱和脂肪酸，少数为单烯酸；植物特别是高等植物中不饱和脂肪酸比饱和的脂肪酸丰富。单不饱和脂肪酸的双键大多数在第9位，第2个和第3个双键一般在12和15位。双键多为顺式，少数为反式。

链长则在水中的溶解性低，双键多则熔点低，顺式异构的熔点比反式异构的熔点低。

2. 写出磷脂：1-棕榈酰-2-油酰-3-磷脂酰丝氨酸分别用磷脂酶A1，A2，C和D水解后的产物名称。

答：A1和底物作用生成棕榈酸和溶血性磷脂，A2和底物作用生成油酸和溶血性磷脂，C和底物作用生成磷脂酰丝氨酸，D和底物作用生成丝氨酸和甘油磷酸。

第三章 氨基酸

1. 下列“氨基酸对”通过阳离子交换树脂分离，用pH7.0的缓冲液洗脱，何者先洗脱下来？

(a) Asp （酸性）and Lys（碱性）； (b) Arg and Met；

(c) Glu （酸性）and Val（中性）

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(d) Gly and Leu；(e) Ser and Ala

2. 利用点突变技术可以研究某一蛋白质中何种氨基酸残基对其功能是必需的，在下列3种情况，你分别选用给定的前两种氨基酸中的哪一种

取代给定的氨基酸后，最有可能会改变该蛋白质的结构？为什么？

（1）用Ala 或用Phe 取代 Val.

答：Phe最有可能改变蛋白质的结构，因为Ala和Val只是在结构上差甲基，而Phe中含有一个苯环，会改变蛋白质的力学机构。 （2）用Asp 或用 Arg取代Lys.

答：Asp最有可能改变蛋白质的化学结构，因为Lys和Arg同属杂环氨基酸， 而且都是带正电的R基氨基酸。 （3）用His或用Gly取代Pro.

答：Gly最有可能改变蛋白质的化学结构，因为His和Pro同属于碱性的杂环氨基酸，而Gly属于中性氨基酸。

第四章 蛋白质的共价结构

1. 测定某寡肽序列，获得如下数据： 完全酸水解后产生Ala，Arg， 2Ser，Lys，Phe，Met，Pro, Trp；用DNFB处理并水解得到DNP-Ala；羧肽酶A和B对此寡肽不起作用；用CNBr处理得到2个肽段，一个含有Pro，Trp，Ser；用胰凝乳蛋白酶作用产生3个片段，一个含有Pro，Ser；另一个含有Met， Trp；最后一个含有Phe，Lys，Ser，Ala，Arg；用胰蛋白酶作用产生3个片段，一个含有Ala，Arg; 另一个含有Lys,Ser;最后一个含有Phe，Trp，Met，Ser，Pro。试推导出该肽段的氨基酸序列，并写出推导依据。

答：Ala-Arg -Ser-Lys -Phe -Met-Trp-Ser-Pro

第五章 蛋白质的三维结构

1. 根据球状蛋白质氨基酸残基分布的规律，试分析随着蛋白质分子量的增加，结构域和亚基出现的必然性。

答： 因为蛋白质分子要通过肽链的折叠作用，折叠作用的结果使疏水基团埋藏在蛋白质分子的内部，亲水基团暴漏在分子表面，但是在形成疏水中心的同时，必然有一部分主链被埋在里面，由于主链本身是高度亲水的，这就产生了矛盾，所以只有分子内部的主链极性基团C=0，N-H也被氢键中和才能解决。如果蛋白质的相对分子质量特别大的话，仅仅依靠这种二级结构显然无法解决这一矛盾。而且如果是一条很长的肽链，那么要求编码的基因也特别长，会导致翻译的效率低，而且容易出错。所以需要化整为零，这也就是亚基出现的原因。

结构域经常是由基因的外显子编码的，从结构角度来看，一条多肽链先分别折叠成几个相对独立的区域，再缔合成三级结构要比整条多肽链直接折叠在动力学上是更为合理的途径。从功能角度看，蛋白质的活性中心往往位于结构域之间，因为通过结构域更容易构建具有特定三维排布的活性中心。结构域之间往往还有肽链连接，这种柔性结构的存在有利于活性中心结合底物和施加应力，有利于别构中心结合调节物和发生别构效应。所以随着分子相对质量的增加，结构域的出现是必然的。

2. 某一酶的相对分子质量为300 kDa, 在酸性环境中可解离成两种不同组分，其一为100 kDa, 另一个为50 kDa；大的组分占总蛋白的2/3，具有催化活性；小的组分无活性。用beta-巯基乙醇处理后，大的亚基失去催化能力，并且它的沉降速率减小，但只有一个沉降峰。关于该酶蛋白的结构可以做出什么结论？

答：这个酶含有4个亚基，两个无活性亚基的相对分子质量为50kDa，两个有活性的亚基相对分子质量为100kDa，而每个有活性的亚基又由两条无活性的对肽链组成，每条链相对分子质量为50kDa，它们之间是通过二硫键连接的。

第六章 蛋白质的结构与功能的关系

研究发现，在怀孕的哺乳动物体内，母体和胎儿的血红蛋白氧气结合特性显著不同（见下图）。胎儿红细胞含有变异的血红蛋白HbF，由两条?和两条?链组成，而母体红细胞含有血红蛋白HbA， 由两条?和两条?链组成。 试分析：（1）在相同生理条件下HbF和HbA何者氧的亲和力高，为什么？（2）这种氧的亲和力差异有何生理意义？（3）当小心去除二者结合的BPG后，曲线会整体左移，此时HbA氧的亲和力比HbF氧的亲和力高，当再次引入BPG后，曲线又恢复正常，试分析BPG如何影响血红蛋白对氧的结合？如何利用

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上述信息解释HbA及HbF对氧亲和力的差异？

答:（1）Hb F对氧气的亲和力更强，因为Hb F的γ-链中143位的残基不是丝氨酸儿时组氨酸，这样就减少了BPG分子结合部位的正电荷，也就降低了了对BOG的亲和力。Hb对BPG分子亲和力降低使得它对氧气的亲和力增高。因此胎儿体内的Hb比母体的Hb对氧的亲和力更高。 （2）因为胎儿Hb比母体的Hb亲氧能力更强，所以才能有效地从母体的血循环中吸收氧，从而保证正常发育。

（3）BPG有助于稳定徐血红蛋白的T态，这种状态下有利于氧的释放。在R态下，由于氧对血红蛋白的别构效应，使血红蛋白的结构发生变化，血红蛋白的中央空穴变得太小无法容纳下BPG。也就表明BPG和氧气与血红蛋白的结合是相互排斥的。

因为在去除BPG后，HbA和HbF对氧气的结合能力出现明显差异，也就是说由于β和γ链的差异导致了二者亲氧能力的差异。β和γ链的主要区别就是143位氨基酸，前者是His后者是Ser，可以推测143是结合氧的一个残基。

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