内容发布更新时间 : 2024/9/28 23:23:13星期一 下面是文章的全部内容请认真阅读。

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两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 氨基酸的等电点：使氨基酸净电荷为零时溶液的pH值，用符号pI表示，是氨基酸的特征常数。

中性氨基酸pI = 1/2 ( pK1' + pK2' ) 酸性氨基酸pI = 1/2 ( pK1' + pKR' )碱性氨基酸pI = 1/2 ( pK2' + pKR' ) 必需氨基酸：指机体又必需，自身不能合成，需要从饮食中获得的氨基酸。

一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基脱去一分子水而形成酰胺键，这个键称为肽键，产生的化合物叫做肽。 谷胱甘肽 (GSH)：Cys 残基上的-SH是GSH的活性基团。GSH广泛分布于生物体内，是某些氧化还原酶的辅酶。此外，可以用作巯基酶的保护剂。

构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。

构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。

组成蛋白质的氨基酸都为α-氨基酸（除Pro外），都为L型（除Gly外），除Gly之外，其余氨基酸都有手性碳原子，都具有旋光性。由于蛋白质中的Tyr、Trp 和 Phe 残基在紫外区有光吸收，所以蛋白质在 280nm 的光波长处有最大光吸收

蛋白质的一级结构:广义的一级结构指蛋白质中共价键连结的全部情况，包括肽链的数目，肽链中氨基酸之间的连结方式，肽链中氨基酸的排列顺序，二硫键的位置；狭义的一级结构肽链中氨基酸的排列顺序。蛋白质的一级结构决定它的高级结构，即各个层次的结构所需的信息全都储存于一级结构中

蛋白质的二级结构：指多肽链本身通过氢键沿一定方向盘绕、折叠而形成的构象。天然蛋白质包括α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲等二级结构。

α-螺旋:蛋白质中常见的二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。螺距为0.54nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm，旋转100°。 β-折叠: 蛋白质中常见的二级结构,是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链的另一个酰胺氢之间形成的氢键维持的。这些肽链可以是平行排列（由N到C方向）或者是反平行排列。 结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。

蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构（二级结构、超二级结构和结构域）的基础上，主链构象和侧链构象相互作用，进一步盘曲折叠形成球状分子结构。

蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 维持二级结构作用力：氢键；维持三级结构：二硫键、疏水作用、氢键、离子键、范德华力；维持四级结构：疏水作用（最主要）、氢键、离子键、范德华力、配位键

超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。

盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。

蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质受到某些理化因素的影响，其空间结构发生改变，蛋白质的理化性质和生物学功能随之改变或丧失，但未导致蛋白质一级结构的改变。 蛋白质变性后的表现：生物活性丧失（酶）；溶解度降低；粘度增大；扩散系数变小（蛋清）；基团位置改变；对蛋白酶敏感性增大。 精品文档

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蛋白质的复性：蛋白质的变性作用若不过于剧烈，，高级结构松散了的变性蛋白质在除去变性因素后，可缓慢地重新自发折叠形成原来的构象，恢复原有的理化性质和生物活性。

蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。在酸性条件下，氨基酸与茚三酮共热，生成紫色化合物（Pro的茚三酮反应呈黄色）。

层析：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。 单核苷酸：核苷与磷酸缩合生成的磷酸酯称为单核苷酸。

环化核苷酸：单核苷酸中的磷酸基分别与戊糖的3’-OH 及5’-OH形成酯键，这种磷酸内酯的结构称为环化核苷酸。 P的含量在核酸中相对恒定，DNA中9.9%，RNA中为9.4%。用于测定核酸的含量——定磷法。

N-C糖苷键：戊糖第1位碳原子上的羟基与嘌呤的第9位氮原子或与嘧啶的第1位氮原子形成的β型N-C糖苷键。 磷酸二酯键：单核苷酸中，核苷的戊糖与磷酸的羟基之间形成的磷酸酯键。

不对称比率：同一种生物的所有体细胞DNA的碱基组成相同，与年龄、健康状况、外界环境无关，可作为该物种的特征，用不对称比率 (A+T)/(G+C) 来衡量。

不同生物的碱基组成由很大的差异，所有生物DNA分子中A=T，G=C。

碱基互补规律：在形成双螺旋结构的过程中，由于各种碱基的大小与结构的不同，使得碱基之间的互补配对只能是G和C、A和T，G与C配对，形成3个氢键、A与T配对，形成2个氢键，这种碱基配对的规律就称为碱基配对规律（互补规律）。

DNA分子一级结构：DNA分子上核苷酸（碱基）的排列顺序，四种脱氧核苷酸通过3',5'-磷酸二酯键连接起来的多核苷酸链。

DNA分子具有方向性，分别为5'端和3'端。天然DNA中，5'端为磷酸，3'端为游离羟基。

DNA的二级结构：指DNA的双螺旋结构。双螺旋结构是DNA的两条链围着同一中心轴旋绕而成的空间结构。反向平行的双链沿中心轴盘绕成右手螺旋。DNA的双螺旋模型是由Watson和Crick两位科学家于1953年提出的。 DNA的三级结构:双螺旋进一步扭曲形成的更高层次的空间结构主要指超螺旋结构.正超螺旋(紧缠),负超螺旋(松缠).

维持双螺旋结构稳定性的力：互补碱基之间的氢键；碱基堆集力；离子键。双螺旋直径为2nm，每对脱氧核苷酸残基沿纵轴旋转36°，上升0.34nm，每10个碱基对形成一个螺旋，螺距3.4nm。

反密码子：在tRNA 链上有三个特定的碱基，组成一个密码子，由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA 链上的密码子。反密码子与密码子的方向相反。

核酸的变性、复性：当呈双螺旋结构的DNA溶液在某些物理或化学因素的作用下，其空间结构发生改变，双链DNA脱解为单链，从而引起理化性质的改变及生物活性的降低或丧失。在适当条件下，分散开的两条DNA 链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。

退火：热变性的DNA在缓慢冷却的条件下的复性过程。

增色效应：当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm处的吸收便增加。 变性DNA双螺旋解体，藏于螺旋内部的碱基暴露出来。增色效应常用来衡量DNA变性的程度。 减色效应：当变性的DNA经复性以重新形成双螺旋结构时，其溶液在260nm处的光密度减小。 减色效应常可用来衡量DNA复性的程度。

熔解温度（Tm 值）：指DNA的变性达到50%，即增色效应达到一半时的温度。 精品文档

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影响Tm值的因素：DNA分子中GC碱基对含量高，则Tm值大。

DNA：白色纤维状固体；微溶于水、不溶于乙醇、乙醚和氯仿等一般的有机溶剂；溶液粘度大；核蛋白体DNP可溶于高浓度(1-2mol/L)的NaCl溶液。RNA：白色粉末状固体；溶液粘度小；RNA核蛋白体(RNP)易溶于0.14mol/L的NaCl溶液。核酸变性或降解后，粘度降低。

RNA的二级结构常常形成局部的双螺旋。如RNA的茎环结构。

tRNA5'端都为pG- ,3'端都为CCA，用以接受氨基酸。tRNA的二级结构(三叶草结构)，tRNA的三级结构（倒L型）。四环：二氢尿嘧啶环（D环）；反密码环；额外环；TyC环。四臂：二氢尿嘧啶臂；反密码臂；氨基酸臂；TyC臂。 原核生物和真核生物的mRNA在结构上有所不同：1)原核生物的mRNA是多顺反子的，真核生物的mRNA是单顺反子的；2)原核mRNA 5 '端无帽子结构，真核mRNA 5 '端有一段帽子结构（m7GpppNmpNmp-）；3)原核mRNA 3 ’端无PolyA，真核mRNA 3 ’端有PolyA。

分子杂交：不同来源的DNA分子放在一起热变性，然后慢慢冷却，让其复性。这些异源DNA（RNA)之间有互补的序列或部分互补的序列，则复性时会形成“杂交分子”。

嘌呤和嘧啶具有共轭双键，能强烈吸收紫外光。在260nm处有最大吸收峰。

基因：DNA分子上具有遗传效应的特定核苷酸序列。基因组：生物体的全部基因或染色体。 酶:是生物体产生的、具有高度催化效率和高度特异性的生物催化剂。

由酶的组成成分，酶可分为两类：单纯酶——仅由蛋白质组成；结合酶——除蛋白质外，还有非蛋白质成分，即全酶=酶蛋白+辅因子[辅因子有两种：辅酶（与酶蛋白结合较松弛）、辅基（与酶蛋白结合较紧密，常常以共价键结合）]国际酶学委员会（.EC）将所有的酶按它们所催化的反应的性质分为六大类：氧化还原酶类；转移酶类；水解酶类；裂解（合）酶类；异构酶类；合成酶类(连接酶类)

根据酶的聚合状态，分为三类：单体酶（酶蛋白仅有一条多肽链）、寡聚酶（酶蛋白是寡聚蛋白质，由几个至几十个亚基组成，以非共价键连接）、多酶复合体（由几个酶聚合而成的复合体）

酶的特征：专一性很强；催化效率极高；活性可以调控；酶不稳定；催化活性与辅因子有关。

多酶体系：由几个酶彼此嵌合形成的复合体称为多酶体系。多酶复合体有利于细胞中一系列反应的连续进行，以提高酶的催化效率，同时便于机体对酶的调控。分子量都在几百万以上。

酶催化的专一性是指酶对它所催化的反应及其底物具有的严格的选择性，酶催化的专一性原理：1958年D.E.Koshland提出“诱导契合学说”。

酶催化的高效性，酶促反应的速度比非酶促反应通常要快10^7-10^14倍。酶催化的高效性的机理:邻近效应和定向效应；“张力”和“形变”；酸碱催化；共价催化； 微环境（活性中心是低介电区） 酶的催化机理，通过改变反应途径来降低反应的活化能,“中间产物学说”。

酶活性的可调节性：酶的别构效应；共价修饰（甲基化、磷酸化等）；酶原的激活（如胃蛋白酶原、凝血酶原 ）；同工酶的调节……

激活剂：凡是能提高酶活性的物质，其中大部分是离子或简单的有机化合物。激酶需要Mg2+激活，唾液淀粉酶需要Cl-激活。

抑制剂：能使酶的必需基团或酶活性部位中的基团的化学性质改变而降低酶的催化活性甚至使酶的催化活性完全丧失的物质。

抑制剂以共价键不可逆地与酶相结合而抑制酶的活性，叫不可逆抑制作用。碘乙酸是巯基酶的不可逆抑制剂；有机磷化合物可使-OH磷酯化，所以它是活性中心有Ser残基的酶的抑制剂。常见的有机磷农药，如敌敌畏、敌百虫。 酶的必需基团：指酶分子中对于酶行使其功能所必需的基团。活性中心及调节中心的基团均属必需基团。 精品文档