内容发布更新时间 : 2024/11/15 20:44:27星期一 下面是文章的全部内容请认真阅读。

（11）维生素与辅酶的关系。

参考答案 一、单选题

[评析]：

1. 酶之所以能高效催化则通过降低反应的活化能实现的。酶同一般催化剂一样能缩短反应达

平衡的时间，但不改变反应的平衡点，即不改变反应的平衡常数。有的酶是由一条多肽链构成，称为单体酶，有的酶有二条以上多肽链组成，称寡聚酶。在代谢途径中，决定整个代谢途径速度的酶才称为调节酶。

2. 酶可显著降低反应的活化能，从而加速化学反应的进行。

3. 酶的化学本质是蛋白质，具有蛋白质的理化性质。所以酶变性后，空间结构破坏，一级结

构不变，导致生物学活性丧失。

4. 酶促反应的特点有高度的催化效率；高度的特异性，酶活性可调节性，高度的不稳定性。 5. 与酶蛋白结合疏松的辅助因子称为辅酶。辅酶参与酶活性中心组成。辅酶在反应中起传递

电子、质子或一些基团的作用。

6. 由酶蛋白和辅助因子构成的复合物称为全酶。只有全酶才有催化活性。酶蛋白决定反应的

特异性，辅助因子在反应中起传递某些基团的作用。酶种类多，但辅助因子种类少。一种辅助因子可同多种酶结合成具有特异性的酶。 7. B族维生素以辅酶的形式而发挥作用。NAD+含有烟酰胺，FAD或FMN中含有核黄素（B1），

TPP中含有硫胺素，辅酶A中含有泛酸。 8. 前4种辅酶中含有核苷酸。FH4是由喋呤啶与对氨基苯甲酸及谷氨酸组成，不含有谷氨酸。 9. 金属离子作为辅助因子的作用是作为酶活性中心的催化基团参加反应；连接酶与底物的桥

梁；稳定酶的空间构象所必需；中各阴离子，减少静电斥力。

10. 仅由氨基酸残基组成的酶称为单纯酶。分子中除含有蛋白质外，还含有非蛋白部分的酶称

为结合酶。结合酶的蛋白部分称为酶蛋白，非蛋白部分称为辅助因子。酶蛋白与辅助因子形成的复合物称为全酶。酶蛋白与辅助因子单独存在都无催化活性，只有全酶才有。 11. CoQ又称泛醌，是醌类化合物，不含有维生素。它是呼吸链的组成成分，起传递氢或电子

的作用。

12. 酶分子中有许多化学基团，其中只有一小部分基团与酶的催化作用直接相关，称为必需基

团。这引起必需基团又在空间位置上组成特定的空间结构，构成活性中心，这是酶发挥其催化作用的关键部位。在结合酶类中，辅基或辅酶也参与活性中心的组成。

13. 酶的必需基团是指哪些与酶活性密切相关的基团。这些必需基团有的位于活性中心内，有

的位于活性中收外。位于活性中心外的必需基团对维持酶活性中心应有的空间构象所必需。

14. 酶活性中心的必需基团有二种：一是结合基团，其作用是与底物结合，另一是催化基团，

其作用是使底物转变成产物。

15. 与一般催化剂不同，酶对其所催化的底物具有较严格的选择必，即一种酶仅作用一种或一

类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并产生一定的产物，酶的这种特性称为酶的特异性。

16. 酶促反应动力学就是研究酶促反应速度及其影响因素。

17. 当酶浓度恒定时，底物浓度对酶促反应速度的影响不成线性关系，而呈双曲线。在极低底

物浓度下，酶促反应速度随底物浓度的增加而线性增加。当底物浓度超过一定限度后继续增加底物浓度，反应速度即不再按线性增加。底物浓度增高使酶饱和时，，反应速度不再随底物浓度的增加而改变，即达到了最大值。

18. Km值是酶促反应速度达最大反应速度一半时的底物浓度。

19. Km是酶的特征性常数，只与酶的结构、酶所催化的底物和反应环境有关，与酶的浓度无

关。

20. 如果一种酶能作用于多种底物时，一般认为Km最小的底物是该酶的天然底物。

21. 当Km≈Ks时，Km值可用来表示酶对底物的亲和力。Km愈小，酶对底物的亲和力愈大，

Km愈大，酶对底物的亲和力愈小。当K2＞＞K3时，Km≈Ks，但K3值并非在所有酶促反应中都远小于K2，所以此时Ks值与Km值涵义不同，不能互相代替使用。

22. 并非所有酶的最适温度都相同，大多数酶的最适温度多在35-40℃之间，少数酶例外。环

境温度低于最适温度时，温度加快反应速度这一效应起主导作用。温度高于最适温度时，反应速度则因酶变性面降低。最适温度不是酶的特征常数，它与反应时间有关。酶的活性虽然随温度的下降而降低，但低温一般不使酶破坏。

23. 酶反应体系中的pH值显著影响酶的催化效率。酶在最适pH值时催化能力最强，偏离最

适pH，酶的活性降低。虽然不同酶的最适pH各不相同，但大多数酶的最适pH在中性，少数例外。

24. 酶反应介质的pH可影响酶、底物和辅酶的解离情况。只有在特定的pH条件下，酶、底

物和辅酶的解离情况最适宜它们的相互结合并发生催化作用，使酶反应速度达最大值，这个pH值称为酶的最适pH。大多数酶活性的最适pH曲线为钟罩形。 25. 竞争性抑制的动力学效应是使Km增高，Vmax不变。

26. 竞争性抑制剂与底物结构类似，能与底物竞争与酶活性中心结合，形成抑制剂复合物，从

而阻碍底物与酶活性中心的结合，由于抑制剂与酶结合是可逆的，其抑制程度与底物和抑制剂的相对比例有关。

27. 凡使酶变性失活的因素不属于抑制剂范畴。可逆性抑制剂通常以非共价键盘与酶可逆性结

合，使酶活性降低或消失，此类抑制剂可用透析等方法除去，使酶恢复活性。 28. 丙二酸结构与琥珀酸相似，是琥珀酸脱氢酶的竞争性抑制剂，其动力学效应是使Km增高，

Vmax不变。

29. 反竟争性抑制的动力学效应是Km降低，Vmax降低。

30. 非竟争性抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合，不影响底物与酶的结合，酶与底物的结

合也不影响酶与抑制剂的结合，但形成的酶-底物-抑制剂复合物不能释放产物。因抑制剂不影响酶与底物的结合，即Km不变，即使增加底物浓度也不能解除抑制剂对酶的抑制，故Vmax降低。

31. 反竟争性抑制剂只与酶-底物复合物结合，当ES与I结合后，酶活性被抑制，等于有效酶

减少，Vmax必然降低。由于ES除转变产物外，又多一条生成“废品“ESI的去路，使 E与S亲和力增加，其Km变小了

32．酶的非竟争性抑制能使表观Km不变和斜率增加，Vmax降低，故直线是该酶的非竞争性

抑制曲线。

33．酶活性是指催化化学反应的能力，其衡量标准是酶促反应速度的大小。

34．测定酶活性时，通常要加入足够的底物，一般相当于是10Km以上，但过高也并非所宜，

有时过高浓度的底物反而会对酶有抑制作用。

35．消化管内蛋白酶以酶原形式分泌，不仅保护消化器官本身不受酶的水解破坏，而且保证

酶在其特定的部位和环境发挥其催化作用。

36．胰蛋白酶原受肠激酶的激活，生成的胰蛋白酶又可自身激活。

37．并非所有的酶在初合成时以酶原形式存在。酶原的激活是酶的活性中心形成或暴露的过

程。酶原部分肽键断裂，空间构象发生改变，有利于酶活性中心的形成。酶原的激活对保证酶在特定部位与环境发挥催化作用有很重要的意义。

38．变构酶常有2个以上的亚基。当一个亚基与变构效应物结合而发生构象变化后，可以改

变第二个亚基与变构效应物的亲和力，引起各个亚基连续地加速构象变化的过程，表现为活性达最高或最低。

39．变构酶的动力学曲线呈S型，而符合米氏方程的酶的动力学曲线呈距形双曲线。

40．变构剂与变构酶活性中心外的调节部位结合，使酶发生构象变化，并改变其催化活性。 41．乳酸脱氢酶同工酶是由H、M亚基组成的四聚体。 42．LDH的5种同工酶是LDH1（H4）、LDH2（H3M）、LDH3（H2M2）、LDH4（HM3）和LDH5

（M4）。H亚基为心肌型，故LDH1主要分布在心肌组织中。

43．变构酶的特点是由多亚基组成；活性中心有与底物结合的催化部位，活性中心外还有变

构效应剂结合的调节部位；催化部位和调节部位可位于同一亚基上或不同的亚基上。 44．核酶是指具有催化作用的RNA称为核酶，即核酶的本质是核糖核酸而不是蛋白质。核酸

酶是指所有可水解核酸的酶，可分为DNA酶和RNA酶。 二、多选题

[答案]：1ABE 2ABCDE 3ACD 4ABDE 5AC 6ABC 7ABC 8BCD 9BD 10CDE 11ACE 12CE 13BD 14ABDE 15ABC 16ABCE 17ABC 18BDE 19CD

20AD 21BCE

[评析]：

1． 酶的特点有高度催化效率；高度特异性；酶可调节性；高度不稳定性。

2． 可被蛋白酶水解，其产物是氨基酸，水解后酶活性也消失；具有蛋白质的理化性质，凡可

使蛋白变性的因素均可使其失活，具有和蛋白质一致的颜色反应。可反复重结晶，比活性不变。

3． 与酶蛋白结合疏松，用透析或超滤方法易与酶蛋白分离的辅助因子称为辅酶。B族维生素

参与辅酶的组成。对于结合酶，辅酶（基）参与活性中心的组成，在化学反应，起传递化学基团的作用。

4． 酶蛋白与辅酶的关系是：一种酶蛋白只能与一种辅酶结合生成一种全酶，催化一种反应，

而一种辅酶可与多种酶蛋白结合生成不同全酶，催化不同反应。因而酶蛋白决定反应专一性，辅酶则具体参加反应。两者单独存在时均无活性，只有结合成全酶，才有活性。 5． 酶活性中心是酶分子上必需基团靠近但又构成一定间构型的区域，它只是酶分子的一小部

分，具有三维结构。一般由位于一条多肽链的一些部位或几条多肽链上的空间构型上邻近的几个氨基酸残基组成的。一般与底物以非共价键结合。 6． 酶的辅助因子可以是金属离子或小分子有机化合物。小分子有机化合物中常含有B族维生

素。

7． 酶活性中心内的必需基团的作用是与底物结合，催化底物转变成产物。活性中心外的必需

基团用于维持酶活性中心应有的空间构象。

8． 酶的专一性（特异性）分为三种类型：绝对特异性；相对特异性；立体异构特异性； 9． 当Km≈Ks时，Km可代表酶对底物的亲和力。Km愈小，酶对底物的亲和力愈大，Km

愈大，酶对底物的亲和力愈小。

10．非竟争性抑制剂是与酶活性中心外的部位相结合，这种结合不影响酶与底物的结合，抑

制剂与底物无竞争关系，但生成的酶-底物-抑制剂中间复合物，不能生成产物和酶。非竟争性抑制作用的特征是表观Km不变，Vmax下降。

11．酶反应介质的PH可影响酶分子，特别是活性中心上必需基团的解离程度，也可影响底物

和辅酶的解离程度，从而影响酶与底物的结合。

12．林-贝氏方程式是米曼氏方程的双倒数方程，通过转换将米曼氏方程的距形曲线转变为直

线。

13．变构酶常由2个以上亚基组成。除有与底物结合的催化部位外，还有与变构剂结合的调

节部位。催化部位与底物结合催化底物转变成产物。调节部位的作用可调节酶促反应速度。变构酶受变构剂影响发生变构后可使酶的活性提高或降低。 14．某些底物、激素、药物等可加速酶合成，这些化合物称为诱导剂。

15．LDH有5种同工酶。LDH1主要分布在心肌，LDH5主要分布在肝和骨骼肌中。它们催化

相同的反应，但可有不同的功能。例LDH1其作用主要使乳酸脱氢生成丙酮酸，便于心脏利用乳酸氧化供能。反之，骨骼肌富含LDH5，其作用是使丙酮酸还原为乳酸，有利于骨骼肌进行酵解。同工酶是由酶蛋白结构不同，所带电荷不同，可用电泳法将其分开。 16．维生素C、维生素E、还原型谷胱甘肽是体内重要的还原剂，可防止疏基酶被氧化。 17．以酶原形式分泌的酶有消化道内的蛋白酶和血浆中参于凝血和溶血酶。如胃蛋白酶、胰

蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、羧肽酶、弹性蛋白酶、凝血酶原等。核糖核酸酶是水解核酸的酶。

18．变构酶与符合米氏方程的酶不同，其V对[S]作图不呈距形双曲线，而呈现S形曲线。 19．组氨酸残基的咪唑基、丝氨酸残基的羟基、半胱氨酸残基的巯基以及谷氨酸残基的γ羧

基是构成酶活性中心的常见基团。

20．NAD+含维生素PP，FAD含维生素B2。NAD+和FAD都是脱氢酶的辅酶，二者结构中都

含有AMP，都是二核苷酸。 三、名词解释

1． 酶:是由活细胞产生的，对底物具有极高催化效能和高度专一性的蛋白质，又称其为生物

催化剂

2．全酶：是酶的一种，由酶蛋白和辅助因子构成的复合物称为全酶。

3. 酶的辅助因子：构成全酶的一个组分，主要包括金属离子及小分子有机化合物，主要作

用是在酶促反应中运输转移电子，原子或某些功能基团的作用。

4．辅酶和辅基：大多数情况下，可通过透析或其他物理方法从全酶中除去，与酶蛋白结合

松弛的辅助因子叫辅酶。以共价键和酶蛋白牢固结合，不易用透析等方法除去的辅助因子叫辅基。二者的区别只在于与酶蛋白的结合的牢固程度不同，无严格绝对的界限。 5．酶活力：也称酶活性，指酶催化一定化学反应的能力，可用在一定条件下，它所催化的某

一化学反应的速度表示。单位：浓度/单位时间。

6．激活剂：凡能提高酶活性的物质均称为激活剂，其中大部分为离子或简单的有机化合物。

另外还有对酶原起激活作用的蛋白质性质的大分子物质。

7.抑制剂：能使酶分子上的某些必需基团（主要指酶活性中心上的一些基团）发生变化，从而