内容发布更新时间 : 2024/5/18 6:53:27星期一 下面是文章的全部内容请认真阅读。

4.根据营养功能分类 （1）必需氨基酸

人体和动物生长发育所必需的，但自身不能合成，必需由食物中供给的氨基酸；

赖氨酸(Lys)、色氨酸(Try)、苯丙氨酸(Phe)、亮氨酸(Leu)、异亮氨酸(Ile)、苏氨酸(The) 、蛋氨酸(Met)、缬氨酸(Val) （2）非必需氨基酸

（3）半必需氨基酸 组氨酸(His)，精氨酸(Arg)和酪氨酸(Tyr)（儿童必需的氨基酸） 5.非蛋白质氨基酸

重要的非蛋白质氨基酸有：

β-丙氨酸：泛酸及辅酶A的组成成分； 鸟氨酸、瓜氨酸：尿素循环的中间体；

D-谷氨酸、D-丙氨酸：参与细菌细胞壁组成的肽聚糖； D-苯丙氨酸：组成抗生素—短杆菌肽； 三、氨基酸的性质

（一）氨基酸的物理性质

1.氨基酸均为无色结晶体或粉末，可用于鉴定； 2.氨基酸的熔点较高，一般都大于200℃；

3.光吸收性质—芳香族氨基酸具有特征紫外吸收，280nm吸光值测定蛋白质含量； 4.溶解性质—溶于水，在稀酸、稀碱中溶解度好，不溶于有机溶剂； 5.旋光性质--比旋光值[α]Dt，旋光性物质的特征常数； （二）氨基酸的理化性质 1、两性解离及等电点

氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。 等电点(isoelectric point, pI)

在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。

特点：溶解度最小。

应用：谷氨酸的生产； 电泳法、离子交换法分离氨基酸； 等电点的计算：

氨基酸的等电点由?a-羧基和 ?a-氨基解离常数的

负对数pK1和pK2决定。 计算公式：PI=1/2（ pK1+pK2 ）

举例：丙氨酸pK-COOH =2.34 pK-NH2=9.69 丙氨酸的PI=1/2(2.34+9.69)=6.02 2.由α-氨基酸参加的反应 茚三酮反应

与2，4-二硝基氟苯的反应：氨基酸+DNFB→DNP-氨基酸，鉴定氨基酸或蛋白质结构测定； 与异硫氰酸苯酯（PITC）的反应----Edman法测氨基酸序列的原理； 形成西夫碱--羰胺反应（美拉德反应），食品褐变; 第三节 蛋白质的结构 蛋白质的结构

一级结构：氨基酸的组成；二级结构：多肽链本身的折叠方式； 三级结构：螺旋肽链结构盘绕、折叠成复杂的空间结构；

四级结构：蛋白质亚基聚合成大分子蛋白质的方式；

蛋白质的结构层次：一级结构→二级结构→（超二级结构→结构域）→三级结构→四级结构 一、蛋白质的肽链结构-一级结构 1.肽的一般概念

肽：是一个氨基酸的α-羧基和另一个氨基酸分子的α-氨基之间脱去一分子水而通过肽键连接成的化合物。

肽键：一个氨基酸的α-羧基和另一个氨基酸分子的α-氨基缩合失去水而形成的酰胺键。 R1 R2 R3 R4 Rn

H2NCHCONHCHCONHCHCONHCHCO??NHCHCOOH 肽链，氨基酸残基

N—末端：含有自由氨基的一端，书写用H表示； C—末端：含有自由羧基的一端，书写用OH表示； 2、肽的命名及表达式、

例如：H.Tyr.Gly.Gly.Phe.Met.OH（甲硫氨酸型脑啡肽） （1）用结构式来表示；

（2）用氨基酸中文名称的字头表示；

（3）用氨基酸英文名称的三字符或单字符表示； 3、生物活性肽 （1）谷胱甘肽GSH

（2）神经肽—脑啡肽、内啡肽、强啡肽 H.Tyr.Gly.Gly.Phe.Met.OH（甲硫氨酸型脑啡肽）H.Tyr.Gly.Gly.Phe.Leu.OH（亮氨酸型脑啡肽） （3）抗菌肽 谷胱甘肽

谷胱甘肽在体内参与氧化还原过程，作为某些氧化还原酶的辅因子，或保护巯基酶，或防止过氧化物积累。 4、蛋白质的一级结构

蛋白质的一级结构(primary structure)指多肽链中氨基酸的排列顺序和连接方式，包括二硫键的位置 。这是蛋白质最基本的结构，它内寓着决定蛋白质高级结构和生物功能的信息。 稳定一级结构的化学键：肽键；例：牛胰岛素的一级结构 5、一级结构的测定

基本战略：片段重叠法＋氨基酸顺序直测法 要点：a.测定蛋白质的分子量及其氨基酸组分 b. 测定肽键的N－末端和C－末端

c. 应用两种或两种以上的肽键内切酶分别在多肽键的专一位点上断裂肽键；也可用溴化氰法专一性地断裂甲硫氨酸位点，从而得到一系列大小不等的肽段。 d. 分离提纯所产生的肽段，并分别测定它们的氨基酸顺序

e. 将这些肽段的顺序进行跨切口重叠，进行比较分析，推断出蛋白质分子的全部氨基酸序列。

二、蛋白质的空间结构

除一级结构外，蛋白质的二、三、四级结构都属于空间结构，即构象（conformation）。 蛋白质构象通常由非共价键（次级键）维系。 （一）维系蛋白质空间结构的化学键 维系蛋白质分子构象的非共价键

疏水相互作用力 二硫键 酯键 金属键（配位键）

1、氢键（hydrogen bond）的形成常见于连接在一电负性很强的原子上的氢原子，与另一电负性很强的原子之间，如 >C=O ┅┅ H-N<。 在蛋白质分子中，由于存在数目众多的氢键，故氢键在稳定蛋白质的空间结构上起着重要的作用。

但氢键的键能较低(~12kJ/mol)，易被破坏 2、疏水键

非极性物质在含水的极性环境中存在时，会产生一种相互聚集的力，这种力称为疏水键或疏水作用力 离子键：

3、离子键，又称为盐键（salt bond）是由带正电荷基团与带负电荷基团之间相互吸引而形成的化学键。 在近中性环境中，蛋白质分子中的酸性氨基酸残基侧链电离后带负电荷，而碱性氨基酸残基侧链电离后带正电荷，二者之间可形成离子键。 4、范德华力 原子之间存在的相互作用力。

疏水相互作用力 二硫键 酯键 金属键（配位键） （二）蛋白质的二级结构

蛋白质的二级结构(secondary structure)是指蛋白质多肽链主链原子局部的空间结构，但与侧链R的构象无关，仅限于主链原子的局部空间排列。 维系蛋白质二级结构的主要化学键是氢键。 蛋白质立体结构原则

1. 由于C=O双键中的π电子云与N原子上的未共用电子对发生“电子共振”，使肽键具有部分双键的性质，不能自由旋转（图）。

2. 与肽键相连的六个原子构成刚性平面结构。但由于?-碳原子与其他原子之间均形成单键，因此相邻的平面结构可以作相对旋转。 肽键平面（肽单位）

肽键平面-由于肽键具有部分双键的性质，使参与肽键构成的六个原子被束缚在同一平面上，称为肽键平面（酰胺平面，肽单位）。

肽链中从一个α-碳原子到相邻α-碳原子之间的结构称为肽单位，即肽链主链上的重复结构。

蛋白质二级结构的类型

蛋白质的二级结构主要包括?a-螺旋，?b-折叠，b-转角及无规卷曲等几种类型。 α-螺旋结构特征：

（1）右手螺旋，类似棒状的结构,侧链R伸向外；

（2）一个螺旋3.6个AA残基，螺距为0.54nm，每个AA残基沿轴上升0.15nm沿轴旋转100°；

（3）螺旋结构主要靠氢键稳定； O ??????????? H

——C —（NH —CH— CO）3— N—— R α-螺旋结构常用SN表示，3.613 影响?a-螺旋形成和稳定的因素： （1）氨基酸R基所带电荷性质；

多聚赖氨酸在pH7时以无规卷曲形式存在，在pH12时，赖氨酸即自发形成α-螺旋结构。