内容发布更新时间 : 2024/6/26 18:06:01星期一 下面是文章的全部内容请认真阅读。

《生物化学》大纲

主要内容包括现代生物化学的基本理论、基本知识,掌握生物化学的基本实验技术。。

一、主要内容与基本要求

第一章 绪论

【要求】

(1)掌握生物化学的概念。

(2)熟悉生物化学研究的主要内容及其与医学的关系。 (3)了解生物化学的发展史。 【内容】

(1)生物化学发展简史 一般介绍生物化学发展简史；

(2)当代生物化学研究的主要内容 重点阐述当代生物化学的概念，生物化学研究的主要内容；

(3)生物化学与医学 一般介绍生物化学与医学的关系。

第二章 蛋白质的结构与功能

【要求】

掌握:蛋白质元素组成及其特点；蛋白质基本组成单位--氨基酸的种类,基本结构及主要特点；蛋白质的分子结构;蛋白质的主要理化性质及其应用；蛋白质分离纯化的方法及其基本原理。熟悉:各种氨基酸的结构;蛋白质的分类。 了解:多肽链氨基酸序列分析；蛋白质空间结构测定。 【内容】

一、蛋白质是细胞的重要组成部分，是功能最多的生物大分子物质，几乎在所有的生命过程中起着重要作用。 二、蛋白质的分子组成

1.蛋白质的元素组成主要有C,H,O,N和S,各种蛋白质的含N量很接近，平均16%；

2.组成蛋白质的基本单位——L-a-氨基酸(种类,三字英文缩写符号，基本结构，分类:非极性疏水性氨基酸，极性中性氨基酸，酸性氨基酸，碱性氨基酸。 3.肽键，肽，多肽链；肽链的主链及侧链；肽链的方向(N-末端与C-末端)，氨基酸残基；生物活性肽；谷胱甘肽及其重要生理功能，多肽类激素及神经肽。 4.蛋白质的分类:根据组成分为单纯蛋白质和结合蛋白质，根据形状分为球状蛋白质和纤维状蛋白质。 三、蛋白质的分子结构

1. 蛋白质一级结构:概念，主要化学键——肽键。

2. 蛋白质的二级结构:概念，主要化学键，肽单元，四种主要结构形式(α

螺旋,β折叠,β转角,无规卷曲；模序，分子伴侣。

3. 蛋白质的三级结构:概念，主要次级键——疏水作用,离子键(盐键，氢键，范德华力等，结构域(domain。

4. 蛋白质的四级结构:概念，亚基，各亚基之间的结合力——疏水作用，氢键，离子键。

四、蛋白质结构与功能的关系

1. 蛋白质一级结构与功能的关系:一级结构是空间结构和功能的基础，一级结构与生物进化，一级结构与分子病。

2. 蛋白质空间结构与功能的关系:空间结构决定蛋白质的功能,肌红蛋白的结构与功能,血红蛋白结构,运输O 2功能,氧饱和曲线,正协同效应,变构效应. 五、蛋白质的理化性质及其分离纯化

1. 蛋白质的理化性质:两性解离及等电点，胶体性质，变性，沉淀及凝固，紫外吸收(280nm)，呈色反应(茚三酮反应，双缩脲反应)。

2. 蛋白质的分离纯化:透析及超滤，盐析及丙酮沉淀，电泳，层析，凝胶过滤(分子筛)，超速离心。

3. 多肽链中氨基酸序列分析:Edman降解法。

4. 蛋白质空间结构测定:圆二色光谱，X射线晶体衍射法，磁共振技术。

第三章 核酸的结构和功能

【要求】

（1）掌握核酸的化学组成，DNA的分子结构及其生物学作用。 （2）熟悉RNA的种类、结构特点及其生物学作用。

（3）了解体内某些重要核苷酸的结构特点和生理功能及核酸的分子杂交。 【内容】

一、核酸的分类，分布及主要生物学功能。 二、核酸的化学组成:

1.核苷酸中的碱基成分:腺嘌呤(A)，鸟嘌呤(G)，胞嘧啶(C)，尿嘧啶(U)，胸腺嘧啶(T)；DNA中的碱基(A,G,C,T)，RNA中的碱基(A,G,C,U)。 2.戊糖:D-核糖(RNA)，D-2-脱氧核糖(DNA)。 3.磷酸。

4.核酸及核苷酸:碱基及戊糖通过糖苷键连接形成核苷，核苷与磷酸连接形成核苷酸。

5.重要游离核苷酸及环化核苷酸:ATP，ADP，GTP，cAMP，cGMP 三、核酸的一级结构

概念。核苷酸间的连接键——3',5'-磷酸二酯键。方向(5'→3')及链书写方式。

四、DNA的空间结构与功能

1.DNA的二级结构——双螺旋结构:chargaff规则，B-DNA结构要点，Z-DNA,A-DNA。

2.DNA的三级结构:超螺旋，组蛋白，核小体，染色体。 3.DNA的功能:遗传与繁殖，复制，转录，基因和基因组。

五、RNA的结构与功能

1.mRNA:结构特点，三联体密码，功能。

2.tRNA:结构特点，氨基酸臂，反密码子环，功能。 3. rRNA:与多种蛋白质结合形成核蛋白体(大亚基,小亚基)，是蛋白质合成场所。

4.核酶:概念，化学本质(RNA)，作用底物(核酸)及应用。 六、DNA的理化性质及其应用

1.变性，复性的概念，条件，理化性质的改变，变色效应，Tm值，解链曲线。 2.杂交。

七、核酸酶 概念，分类，化学本质(蛋白质，作用底物(核酸)及应用。

第四章 酶

【要求】

（1）掌握酶的化学本质和分子结构，酶催化反应的特点与机制。 （2）熟悉酶促反应动力学，酶与医学关系。 （3）了解酶的命名、分类和活性测定。 【内容】

（1）酶的基本概念、化学本质；结合酶的组成、作用及有关的基本概念一一酶蛋白、辅助因子(辅酶、辅基)、全酶、酶的活性中心和必需基团等。

（2）酶促反应的特点以及高效率的原理，酶促反应机理学说及要点。结合结构与功能的关系，论述酶原激活的化学本质。以乳酸脱氢酶(LDH)为例，描述同工酶的概念。

（3）影响酶促反应动力学的几种因素及其对酶促反应的影响；米式方程及米氏常数的意义及应用；可逆抑制和不可逆抑制作用的概念、特点，三种可逆性抑制作用的酶促动力学特点。

（4） 酶原及酶原激活的概念、激活机理及生理意义；同工酶、别构酶、化学修饰调节的概念。

（5）酶与医学的关系以及酶在医学中实际中的应用；酶的命名与分类原则。

第五章 糖代谢

【要求】

（1）掌握血糖的来源及去路；糖在体内代谢的主要途径及其生理意义。 （2）熟悉糖的消化吸收、生理功用和糖尿病的生化机制。 （3）了解其他单糖的代谢、糖代谢紊乱和糖代谢实验。 【内容】

（1）糖的主要生理功能；糖的消化吸收以及糖代谢的概念。

（2）糖的无氧分解(酵解)、有氧氧化的概念、基本反应过程、部位、关键酶和ATP生成；磷酸戊糖途径概念及其大概过程；前两条途径的关键酶及其调节；三条代谢途径的生理意义。

（3）糖原合成及分解的基本反应过程、部位、关键酶，调节及生理意义。 （4）糖异生概念，原料、关键酶、基本路径及生理意义。

（5）血糖概念、正常值、血糖来源与去路；激素对血糖浓度的调节；血糖测定、糖耐量试验及其临床意义；糖尿病患者糖代谢紊乱发生机制。

第六章 脂类代谢

【要求】