内容发布更新时间 : 2024/5/3 14:57:11星期一 下面是文章的全部内容请认真阅读。

生物化学课后题总结

蛋白质化学

1. 下列氨基酸中含有两个羧基的是（） A．Arg B．Lys C．Glu D．Tyr

3.下列氨基酸中在紫外区有光吸收的是（ ）。 A. His B. Cys C. Trp的吲哚基 D. Arg

5. 在生理pH条件下，具有缓冲作用的氨基酸残基是（ ）。 A. Tyr B. Trp C. His D. Gly

6.下列氨基酸中侧链含有羟基的是（） A．Gly B．Glu C．Lys D．Thr

2. 下列氨基酸中属于酸性氨基酸的是（） A．Phe B．Glu C．Lys D．His

4. 下列氨基酸中，侧链含有杂环的是（） A．Ala B．Pro C．Phe D．Thr

7. 下列氨基酸中不含手性碳原子的是（） A．Ala B．Gly C．Cys D．Phe

8. 氨基酸不具有的化学反应是（）

A．双缩脲反应 B．茚三酮反应 C．Sanger反应 D．Edman反应

名词解释

1. 蛋白质等电点：氨基酸分子静电荷为零时的PH定义为氨基酸的等电点。 2. 必需氨基酸：人体自身不能合成的，必须从食物中摄取的氨基酸。

简答题：

1. 简述氨基酸的两性性质

对于一氨基、一羧基氨基酸，在完全解离时，α-氨基质子化带一个正电荷（-NH3+），α-羧基处于解离状态而带一个负电荷（-coo-），整个分子为偶极离子或兼性离子。（氨基酸在不同PH下表现出不同的解离状态，其解离状态是PH的一个函数，可以随环境PH的变化而变化）

1. 在SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳时，用（ ）还原二硫键。 A. 尿素 B. 巯基乙醇 C. 过甲酸 D. SDS2.

2. 在蛋白质一级结构中相邻氨基酸残基之间的连接键是（） A．氢键 B．肽键 C．二硫键 D．盐键

3. 蛋白质变性时，下列化学键不发生变化的（） A．氢键 B．离子键 C．肽键 D．次级键 4. 经典的α螺旋是（ ）。

A. 2.610螺旋 B. 3.013螺旋 C. 3.610螺旋 D. 3.613螺旋

名词解释

1. 肽：一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基可以缩合成肽，形成的酰胺基在蛋白质化学中称为肽键

2. 结构域：在比较大的蛋白质三级结构中，往往出现一个以上相对独立的紧密结构区域，成为结构域。

3. 盐溶/盐析：当往水中加入少量无机盐时，溶解度会明显增加，低浓度中性盐增加蛋白质溶解度的现象称为盐溶。/如果在蛋白质溶液中加入大量中性盐，蛋白质便会沉淀下来，这种现象即盐析。

4. 蛋白质超二级结构：在蛋白质中，由若干个相邻二级结构形成的具有一定规律的组合体通称为超二级结构。

5. 凝胶过滤层析：是利用固定相内一定大小的网孔对相对分子质量不同的组分的阻滞程度不同而进行蛋白质分离的层析技术。

6. 肽平面：在多肽链折叠为高级结构时，肽基的6个原子始终保持在一个平面上。

简答题

1. 简要说明蛋白质α-螺旋结构特点。

每个α螺旋含有3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm，相邻氨基酸轴向距离为0.15nm，α螺旋为右手螺旋，没一个氨基酸的C=O和前面第四个氨基酸残基的N-H形成氢键。每隔三个氨基酸残基有一个氢键，氢键为稳定力。侧链分布在螺旋外侧。

2. 简述蛋白质的变性过程，并举出两种变性剂。

天然蛋白质的紧密结构是由分子中的次级键维持的，这些次级键容易被物理和化学因素破坏，从而导致蛋白质空间结构破坏或改变。因此蛋白质变性的本质就是蛋白质分子次级键的破坏引起二级、三级、四级结构的变化。维持蛋白质高级结构的次级键将破坏，蛋白质会发生变性。 变性剂：尿素、SDS、盐酸胍

论述题

1. 论述蛋白质结构（一、二、三、四级结构）的概念，并举例说明蛋白质结构与功能的关系（如：血红蛋白、溶菌酶、镰刀型细胞贫血病等）。 2. 简述血红蛋白的结构及其结构与功能的关

一级结构：初级结构，指多肽链氨基酸顺序和二硫键位置。

二级结构：多肽链借助氢键沿一维方向所形成的周期性结构称为蛋白质二级结构。

三级结构：指一条多肽链借助各种次级键折叠成的具有特殊肽链走向的紧密构象。

四级结构：自然界中一些蛋白质是由多个多肽链以球状亚单位形式缔结在一起，形成一个有功能的聚集体形式，这种聚集体形式称为四级结构。 结构和功能的关系：如镰刀型贫血症，病人血红蛋白在脱氧时容易形成纤维状沉淀，其蛋白质表达中肽段里第6位由谷氨酸GLU变为了Val缬氨酸，使红细胞变形成为长而薄的镰刀形而失去原有的平滑与弹性，影响正常功能运作，所以蛋白质结构决定蛋白质构你能，蛋白质一级结构的变化，有时甚至是一个氨基酸残基的改变也有可能引起蛋白质分子构想的改变，从而使蛋白质失去正常功能。

酶学 维生素与辅酶

1. 下列维生素中，缺乏时导致夜盲症的是

A．维生素B1 B．维生素B2 C．维生素D D．维生素A 2. 酶化学修饰调节的最常见的方式是（ ）。

A. 甲基化和去甲基化 B. 羰基化与去羰基化 C. 磷酸化与去磷酸化 D. 硫酸化与去硫酸化

3. 下列抑制剂中，可以使米氏酶Km增大的是（ ）。

A. 竞争性抑制剂 B. 反竞争性抑制剂C. 非竞争性抑制剂 D. 不可逆性抑制剂 4. 下列维生素是一碳单位转移酶的辅酶是（ ）。 A. 泛酸 B. 核黄素 C. 四氢叶酸 D. 抗坏血酸. 5. 下列辅酶中，含腺嘌呤的是（ ）。 A. CoA B. CoQ C. TPP D. FMN

6. 缺乏时会导致佝偻病的维生素是（）

A．维生素A B．维生素D C．维生素E D．维生素K

名词解释

1. Km值：米氏常数，物理意义是指酶促反应达到最大速度一半时的底物浓度。 2. 别构酶：一些代谢物与酶活性中心以外部位可逆结合，通过使酶构想发生变化来改变酶催化活性的调节方式称为别构调节，相对应的酶称为别构酶。

3. 诱导契合学说：底物与酶活性部位结合，会引起酶发生构象变化，使两者相互契合，从而发挥催化功能。

4. 同工酶：指催化同一种化学反应，但酶结构和性质不同的一组酶。 5. 酶原激活：酶原转变成有活性的酶的过程，称为酶原激活。

6. 酶的比活力：指在每毫克蛋白中所含的酶活力单位数（U/mg）。

7. 酶活力单位：一个酶活力单位是指在最适反应条件（25度）下.1min能催化1μmol底物转化为产物所需的酶量。即1IU=1μmol/min。

8. Kcat ：转换数，含义是酶被底物饱和时，每秒钟每一酶分子转化底物的分子数。

简答题

1. 酶活性中心的结构特点。 (1) 有结合中心与催化中心；

(2) 通常位于酶分子表面的凹穴中；

(3) 通常有三维结构上彼此靠近的几个氨基酸残基 的侧链基团构成； (4)构象有柔韧性。

2. 酶的别构效应及其生物学意义。

有些酶分子在空间至少有两个不同的部位，一个为催化部位，一个为调节部位。某些物质可以与这种酶的调节部位相互作用而使酶分子构象发生改变，进而使催化部位受到影响，导致酶的催化活性改变，这种现象称为酶的别构调节,或称别位调节、变构调节。别构调节的意义在于即使底物浓度发生较小变化，别构