内容发布更新时间 : 2024/11/8 2:55:00星期一 下面是文章的全部内容请认真阅读。
? 氢键：维持二级结构的主要作用力。大多数蛋白质所采取的折叠策略是使主
链肽基之间形成最大数目的分子内氢键，与此同时保持大部分能成氢键的侧链处于蛋白质分子的表面将与水相互作用。
? 离子键：高浓度的盐、过高或过低pH值，可以破坏蛋白质构象中的盐键。 ? 疏水相互作用：在水溶液中，蛋白质非极性侧链基团彼此紧密靠近形成一个
疏水结构，藏在蛋白质分子内部以避开与水的接触。维持蛋白质三级、四级结构稳定的重要因素。
? 范德华力：定向效应、诱导效应和分散效应。
定向效应：极性基团与极性基团之间因具有偶极而相互吸引
诱导效应：极性基团的偶极与非极性基团的诱导偶极之间的相互吸引 分散效应：非极性基团的瞬时偶极之间的相互吸引。
? 配位键：不少蛋白质含有金属离子，金属离子往往以配位键与蛋白质连接，
并可通过配位键参与维持蛋白质的三级、四级结构。 3、结构与功能的关系
① 一级结构与高级结构的关系
蛋白质的高级结构是由其一级结构决定的。蛋白质一级结构是其高级结构形成的基础和决定性的因素。蛋白质的多肽链一旦在生物体内被合成后，即可根据一级结构的特点自然折叠和盘曲，形成一定的空间构象。
只有在特定的条件下才能产生特定的高级结构。
② 一级结构与功能的关系
? 一级结构不同，生物功能各异：催产素和加压素
催产素 加压
素
刺激平滑肌引起子宫收缩 促进血管收缩，升高血压，
促进肾小管重吸收水
? 种属差异：不同物种中执行同一功能的蛋白质具有一定的差异。哺
乳动物、鸟类和鱼类的胰岛素均由51个氨基酸组成，但它们A链中的第8、9、10位和B链的第30位氨基酸残基有差异。
? 分子病：由于DNA分子结构基因的突变，而合成了失去正常功能的
蛋白质，从而产生先天性疾病。 正常人：
……TGT GGG CTT CTT TTT…… DNA ……ACA CCC GAA GAA AAA…… mNRA
N端…苏----脯----谷----谷----赖…… 肽链
镰刀形贫血病患者：
……TGT GGG CAT CTT TTT…… DNA ……ACA CCC GUA GAA AAA…… mNRA
N端…苏----脯----缬----谷----赖…… 肽链
③ 空间结构与功能的关系
蛋白质的空间结构是其功能活性的基础。构象发生变化，其功能活性也随之改变，蛋白质多种多样的功能与各种蛋白质特定的空间构象密切相关。 蛋白质在一些因素的触发下，发生微妙的构象变化，从而调节其功能活性。
? 别构效应：亦称变构效应，是指一个蛋白质与它的配体结合后，蛋白质的构象发生变化，使它更适合于功能的需要，这一类变化称为别构效应。 ? 变构剂：亦称效应剂,是指凡能触发蛋白质或酶分子发生变构效应的物质，多为一些较小的有机分子。
血红蛋白能可逆地与O2结合，氧合血红蛋白占总血红蛋白的百分数随O2浓度的变化而改变。血红蛋白的氧解离曲线为S曲线，肌红蛋白的氧解离曲线为直角双曲线。
脱氧血红蛋白对氧的亲合力低于单独的α或β亚基对氧的亲合力，也低于肌红蛋白对氧的亲合力。随着氧浓度的增加，当氧首先与其中的一个α－亚基结合后，这个亚基的构象发生变化，引起另外三个亚基的构象发生变化，亚基间的次级键被破坏，整个分子的空间构象改变，使得所有亚基血红素更容易与氧结合。未结合氧时，血红蛋白的α/?和α/?呈对角排列，结构较为紧密，称为紧张态（T态）；氧与血红蛋白结合后，4个亚基羧基末端之间的盐键断裂，二、三、四级结构发生变化，使α/?和α/?的长轴形成15。的夹角，结构相对松弛，称为松弛态（R态）。
? 蛋白质“折叠病”：蛋白质分子的氨基酸序列没有改变，只是其结构或者说构象有所改变也能引起疾病，那就是所谓“构象病”，或称“折叠病”疯牛病就是由一种称为Prion的蛋白质的感染引起的，致病Prion与正常Prion的一级结构完全相同，只是空间结构不同。由于蛋白质折叠异常而造成分子聚集甚至沉淀或不能正常转运到位所引起的疾病还有老年性痴呆症、囊性纤维病变、家族性高胆固醇症、家族性淀粉样蛋白症、某些肿瘤、白内障等等。由于分子伴侣在蛋白质折叠中至关重要的作用，分子伴侣本身的突变显然会引起蛋白质折叠异常而引起折叠病。