内容发布更新时间 : 2024/11/19 8:38:58星期一 下面是文章的全部内容请认真阅读。
生物化学重点复习题 第三章 蛋白质 一、名词解释
蛋白质一级结构：多肽链中氨基酸的排列顺序。
主要化学键：肽键★ ；二硫键也属于一级结构的研究范畴。
肽键：一个氨基酸的?-羧基与另一个氨基酸的?-氨基脱水缩合而形成的化学键称为肽键，新生成的物质称为肽。
亚基：具有四级结构的蛋白质中，每一条具有独立三级结构的多肽链为亚基。 亚基之间的结合力主要是氢键和离子键。
必需氨基酸：不能在体内合成，必需由食物提供的氨基酸称为必需氨基酸，包括赖、色、苯丙、甲硫（蛋）、苏、亮、异亮和缬氨酸等8种。（记忆口诀：假设来写一本书）
氨基酸的等电点：在一定pH值的溶液中，氨基酸分子所带正、负电荷相等，此时溶液的pH值称为氨基酸的等电点（pI）。
通过改变溶液的pH可使氨基酸分子中弱碱性或弱酸性基团的解离状态发生改变（这种改变是可逆的）。
蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质分子的特定空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失的现象。
*变性的本质：非共价键和二硫键被破坏，蛋白质的一级结构不发生改变。 *变性的理化因素---如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等 。 *蛋白质变性后的性质改变：溶解度降低、粘度增加、结晶能力消失、生物活性丧失及易受蛋白酶水解。
*应用举例： 1、应用变性因素进行消毒与灭菌。
2、预防蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂（如疫苗等）的必要条件。 蛋白质的复性---蛋白质变性的可逆性
*蛋白质变性后，绝大多数情况下是不能复性的；
*如变性程度浅，蛋白质分子的构象未被严重破坏；或者蛋白质具有特殊的分子结构，并经特殊处理去除变性因素后，则可以复性。
二、简述题
1、简述蛋白质一级结构和空间结构与蛋白质功能的关系。
蛋白质一级结构与功能的关系
蛋白质一级结构与功能的关系—— 一级结构是空间构象的基础 。 由较短肽链组成的蛋白质一级结构，其结构不同，生物功能也不同。
由较长肽链组成的蛋白质一级结构中，其 “关键”部分结构相同，其功能也相同；“关键”部分改变，其功能也随之改变。
蛋白质的空间结构与功能的关系
蛋白质特定的空间结构（构象）显示出特定的功能。天然蛋白质的构象一旦发生变化，
必然会影响到它们的生物活性。天然构象如发生破坏性的变化，蛋白质的生物活性就会丧失，此即蛋白质的变性。
变构效应也说明了蛋白质空间结构改变与功能变化之间的密切关系。
2、蛋白质二级结构有哪几种类型？
蛋白质的二级结构主要包括?-螺旋、?-折叠、?-转角及无规卷曲等四种类型。其中，?-螺旋和?-折叠是最主要的两种类型。
3、蛋白质变性、沉淀与凝固之间的关系如何？ 变性后的蛋白质由于疏水基团的暴露而易于沉淀，但沉淀的蛋白质不一定都发生变性。 蛋白质的凝固作用---加热使蛋白质变性并凝聚成比较坚固的块状称为凝固，凝固的蛋白质一定发生了变性。蛋白质凝块不易再溶于强酸和强碱溶液中。 第四章 酶 一、名词解释 酶的活性中心： *酶的活性中心---酶分子表面必需基团集中并形成一定空间构象的区域，是酶结合底物并将其转变为产物的部位，这一部位就称为酶的活性中心(active center）。 同工酶： 五、同工酶?同工酶---是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。同工酶在体内的生理意义主要在于适应不同组织或不同细胞器在代谢上的不同需要。现已发现一百多种酶具有同工酶，其中乳酸脱氢酶是研究得的最多的同工酶。酶原激活： 二、酶原与酶原的激活《生物化学》（高职高专教材）（陆正清、柯世怀主编） Km：等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度。可近似表示酶对底物的亲和程《生物化学》（高职高专教材）（陆正清、柯世怀主编）度。 二、问答题 1.酶的催化作用有哪些特点？影响酶促反应的因素有哪些？ *酶原：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。*酶原的激活：酶原在一定条件下转化为有活性的酶的过程称为酶原的激活。《生物化学》（高职高专教材）（陆正清、柯世怀主编）?酶的催化特点1020倍，比1.催化效率极高---比非催化的反应高108～一般催化剂高107～1013倍。2.具有高度的专一性---酶对其所催化的底物具有严格的选择性，称为专一性，通常可分为三种类型： *绝对专一性：一种酶只能作用于一种化合物产生一定的化学反应。 *相对特异性：一种酶可作用于一类化合物或一种化学键《生物化学》（高职高专教材）（陆正清、柯世怀主编）*立体异构专一性：酶只能作用于立体异构体中的一种1CH2OH脲酶CH2OHO2NHHH+ H2OOH3 + CO2O蔗糖CH---底物浓度和产物浓度的变化、激素和神3.酶催化作用的可调节性1OHHHOHOCH2OHNHOH2经系统的调节。NH2尿素4.酶的高度不稳定性---酶促反应一般要求在比较温和的条件，如常CH2OHOHOH温、常压、接近中性的酸碱度下进行。因为酶是蛋白质，强酸、蔗糖酶NHCH3脲酶HH1CC1OH强碱、高温、有机溶剂、紫外线等理化因素都可能使其失去催化OCH2+ H2OCH2OHCHOOOHHCOOHOHHH活性。OHHNHHHOHOHHHH3C2OHHCOOHH1甲基尿素棉子糖?OH影响催化效率的因素BB1.邻近效应与定向排列CCAA2.使底物分子中的敏感键发生“变形”《生物化学》（高职高专教材）（陆正清、柯世怀主编）3.共价催化《生物化学》（高职高专教材）（陆正清、柯世怀主编）《生物化学》（高职高专教材）（陆正清、柯世怀主编）4.酸碱催化5.酶活性中心的疏水性OHOCH2OHHOHOH《生物化学》（高职高专教材）（陆正清、柯世怀主编）H3CHOH 2.简述酶竞争性抑制的特点与磺胺类药物的作用机理。 竞争性抑制的特点：???竞争性抑制剂（I）往往与酶的底物（S）结构类似；《生物化学》（高职高专教材）（陆正清、柯世怀主编）抑制剂与底物竞争酶的活性中心；抑制剂浓度越大，则抑制作用越大；但增加底物浓度可使抑制程度减小（稀释效应）。 3.简述酶原激活的机制与意义。 4.举例说明同工酶在临床疾病诊断上的意义。 第七章 生物氧化 一、名词解释： 生物氧化：糖、脂肪、蛋白质等营养物质在生物体内氧化分解为H2O和CO2，并逐步释放《生物化学》（高职高专教材）（陆正清、柯世怀主编）出能量的过程称为生物氧化。
呼吸链：电子传递链是由定位于线粒体内膜上的一组递氢体和递电子体按一定顺序排列组成的连续酶促反应体系。由于该体系与细胞呼吸有关，故又称呼吸链。
氧化磷酸化：在线粒体中，底物分子脱下的氢原子经递氢体系传递给氧，在此过程中释放能量使ADP磷酸化生成ATP，这种能量的生成方式就称为氧化磷酸化。 二、简答题：
1、线粒体内有哪两条重要的呼吸链？
1.NADH氧化呼吸链： NADH →复合体Ⅰ→COQ →复合体Ⅲ →Cytc →复合体Ⅳ→O2
2.琥珀酸氧化呼吸链(FADH2氧化呼吸链)： 琥珀酸 →复合体Ⅱ →COQ →复合Ⅲ →Cytc →复合体Ⅳ→O2
2、体内生成ATP的方式有哪几种？最重要的是哪种？ a底物水平磷酸化
在底物转变为产物的过程中，底物分子内部能量重新分布，生成高能磷酸键，后者使ADP磷酸化生成ATP的过程称为底物水平磷酸化。 b氧化磷酸化
在线粒体中，底物分子脱下的氢原子经递氢体系传递给氧，在此过程中释放能量使ADP磷酸化生成ATP，这种能量的生成方式就称为氧化磷酸化。 最重要的是氧化磷酸化。
3、组成呼吸链的递氢体和电子体有哪些？其中细胞色素的排列顺序如何？ 递氢体：NAD＋，NADP＋，FMN，FAD，辅酶Q 递电子体：铁硫蛋白、细胞色素
细胞色素排列顺序：细胞色素b，细胞色素c1，细胞色素c，细胞色素aa3
4、呼吸链抑制剂与解偶联剂有何区别？
? 能够抑制呼吸链递氢或递电子过程的药物或毒物称为呼吸链抑制剂。 ? 不抑制呼吸链的递氢或递电子过程，但能使氧化产生的能量不能用于ADP磷酸化的
药物或毒物称为解偶联剂。
第八章 糖代谢 一、 名词解释：
糖酵解：是指葡萄糖或糖原在缺氧或无氧条件下分解生成乳酸并释放出少量能量的过程。
糖异生：由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。
底物水平磷酸化：在底物转变为产物的过程中，底物分子内部能量重新分布，生成高能磷酸键，后者使ADP磷酸化生成ATP的过程称为底物水平磷酸化。
二、问答题：
1.列表比较糖酵解和糖的有氧氧化两条反应途径的异同点。 反应条件 起始物 终产物 代谢部位 缺氧或无氧 葡萄糖或糖原 乳酸 胞液 CO2和水 胞液、线粒体 己糖激酶（葡萄糖激酶）、磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶。 丙酮酸脱氢酶复合体、柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶和?-酮戊二酸脱氢酶复合体 30或32个ATP 糖酵解 有氧 糖的有氧氧化 关键酶 己糖激酶（葡萄糖激酶）、磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶。 生成能量 2个ATP 生理意义 1、在无氧和缺氧条件下，作为糖1、三大营养物质的共同氧化途径。 分解供能的补充途径。 2、三大物质代谢联系的枢纽。 2、在有氧条件下，作为某些组织 细胞主要的供能途径。（红细胞、视网膜、睾丸等）
2.请写出糖异生途径克服糖酵解途径中三个能障相对应的限速酶名称。 己糖激酶（葡萄糖激酶）、磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶 3.为什么说G-6-P是糖代谢各途径的交叉点? (简图） G-6-P在糖代谢中的作用G（补充血糖）（分解代谢）（糖原合成）6-磷酸葡萄糖酸内酯（磷酸戊糖途径）G-6-PG-1-PUDPG（糖原分解）Gn（糖异生）（酵解途径）F-6-P丙酮酸（有氧氧化）（无氧酵解）CO2+H2O乳酸《生物化学》（高职高专教材）（陆正清、柯世怀主编） 4.用简图表示简述血糖的来源和去路。