内容发布更新时间 : 2024/12/27 0:13:42星期一 下面是文章的全部内容请认真阅读。
引起酶活力下降，甚至丧失，致使酶反应速度降低的物质。 8．不可逆抑制作用与可逆抑制作用：前者是某些抑制剂通常以共价键与酶蛋白中的基团结合，
而使酶失活，不能用透析、超滤等物理方法除去的抑制作用。后者则指抑制剂以非共价键与酶蛋白中的基团结合，可用透析等物理方法除去而使酶重新恢复活性。 9．非竞争性抑制作用：非竞争性抑制剂与酶活性中心以外的基团结合，形成EI或ESI复合物，
从而不能进一步形成E和P，因此使酶反应速度降低的可逆抑制作用，不能通过增加 底物浓度的方法解除。
10．酶的专一性：即特异性，是指酶催化特定的底物发生一定的化学反应生成特定产物的特
性。
11．别构效应：调节物（或效应物）与别构酶酶分子的别构中心结合后，诱导出或稳定住酶分
子的某种构象，使酶活性中心对底物的结合与催化作用受到影响，从而调节酶的反应速度及代谢过程，此效应称为酶的别构效应。
12．别构酶：一种～般具多个亚基，在结构上除具有酶的活性中心外，还具有可结合调节物
的别构中心的酶，活性中心负责酶对底物的结合与催化，别构中心负责调节酶反应速度。 13．共价调节酶：由于其他的酶对某一酶的结构进行共价修饰而使其在活性形式与非活性（或
高活性与低活性）形式之间相互转变，这种调节酶即为共价调节酶。
14．酶原激活：某些酶先以无活性的酶原形式合成及分泌，然后在到达作用部位时由另外的
物质作用，使其失去部分肽段从而形成或暴露活性中心、形成有活性的酶分子的过程。如胃蛋白酶原是无活性的，它在胃液中经胃酸的作用或有活性的胃蛋白酶的作用变成有活性的胃蛋白酶分子。
15．同工酶：指催化同一种化学反应，而其酶蛋白本身的分子结构组成及理化性质有所不同
的一组酶。 四、问答题
1． 相同点：l）反应前后无质和量的改变；则只催化热力学允许的反应；3）不改变反应 的平衡点；4）作用的机理都是降低反应的活化能
不同点：l）酶的催化效率高；2）对底物有高度特异性；3）酶在体内处于不断的更新
中；4）酶的催化作用受多种因素的调节；5）酶是蛋白质，对热不稳定，对反应的条件要求严格
2．1）绝对特异性：有的酶只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一
种特定结构的产物。这种特异性称为绝对特异性。例如，腕酶只水解尿素。
2）相对特异性：有一些酶的特异性相对较差，这种酶作用于一类化合物或一种化学
键，这种不太严格的选择性称为相对特异性。例如，脂肪酶水解脂肪和简单的酯，蛋白酶水解各种蛋白质的肽键等。
3）一种酶仅作用于立体异构体中的一种，酶对立体异构物的这种选择性称为立体异
构特异性。例如，乳酸脱氢酶只作用于L一乳酸，而不催化D一乳酸。 3．1）作为酶活性中心的催化基团参加反应。
2）作为连接酶与底物的桥梁，便于酶对底物起作用。 3）为稳定酶的空间构象所必需。
4）中和阴离子，降低反应的静电斥力。
4．酶的必需基团有活性中心内的必需基团和活性中心外的必需基团。活性中心内的必需
基团有催化基团和结合基团。催化基团使底物分子不稳定，形成过渡态，并最终将其转化为产物。结合基团与底物分子相结合，将其固定于酶的活性中心。活性中心外的必需基团为维持酶活性中心的空间构象所必需。
5．l）酶蛋白与辅助因子一同组成全酶，单独哪一种均无催化活性。
2）一种酶蛋白只能结合一种辅助因子形成全酶，催化一定的化学反应。 3）一种辅助因子可与不同酶蛋白结合成不同的全酶，催化不同的化学反应。
4）酶蛋白决定反应的特异性，而辅助因子具体参加化学反应，决定酶促反应的性质。 6．酶是生物催化剂，温度对酶促反应速度具有双重影响。升高温度一方面可加快酶促反应 速度，但同时也增加酶变性的机会，又使酶促反应速度降低。温度升高到60℃以上时，
大多数酶开始变性；80℃时，多数酶的变性已不可逆。综合这两种因素，酶促反应速度最快时的环境温度为酶促反应的最适温度。在环境温度低于最适温度时，温度加快反应速度这一效应起主导作用，温度每升高10℃，反应速度可加大l－2倍。温度高于最适温度时，反应速度则因酶变性而降低。
临床上低温麻醉就是利用酶的这一性质以减慢组织细胞代谢速度，提高机体对氧和
营养物质缺乏的耐受性，利于手术治疗。低温保存生物制品和菌种也是基于这一原理。 生化实验中测定酶的活性时，应严格控制反应液的温度。酶制剂应保存在冰箱中，从
冰箱中取出后应立即应用，以免因酶的变性而影响测定结果。
7．酶分子中的必需基团在不同的 pH条件下解离状态不同，其所带电荷的种类和数量也各
不相同。酶活性中心中的某些必需基团往往仅在某一解离状态时才最容易同底物结合或具有最大时的催化作用。此外，许多底物与辅酶（如 ATP、NAD、辅酶A、氨基酸等）也具有解离性质，pH的改变也可影响它们的解离状态，从而影响它们与酶的亲和力。因此，pH的改变对酶的催化作用影响很大。酶催化活性最大时的环境 pH称为酶促反应的最适pH.
8．1）竞争性抑制：抑制剂的结构与底物结构相似，共同竞争酶的活性中心。抑制作用大
小与抑制剂和底物的浓度以及酶对它们的亲和力有关。Km升高，Vmax不变
2)非竞争性抑制：抑制剂与底物结构不相似或完全不同，只与酶活性中心以外的必需基
团结合。不影响酶在结合抑制后与底物的结合。该抑制作用的强弱只与抑制剂的浓度有关。 Km不变，Vmax直下降。
3）反竞性抑制：抑制剂只与酶一底物复合物结合，生成的三元复合物不能解离出产物。 Km和Vmax均下降。
9．酶的活性测定要求有适宜的特定反应条件，影响酶促反应速度的各种因素应该相对恒 定。1）酶的样品应做适当的处理。例如测定血浆中乳酸脱氢酶活性时，应去除红细胞， 因红细胞中乳酸脱氢酶的活力比血浆中酶活力高150倍。2）反应体系中，底物的量足
够，使酶被底物饱和，以充分反映待测酶的活力。但过高的底物浓度可能抑制酶的活 性，一般底物浓度在10Km以上。3）测定代谢物时应保持酶的足够浓度。4）应根据反 应时间选择反应的最适温度。 5）根据不同的底物和缓冲液选择反应的最适 pH。 6）
为获取最高反应速度，在反应体系中应含有适宜的辅助因子，激活剂等。7）测定酶活性时应测定酶促反应的初速度。
10．同工酶是长期进化过程中基因分化的产物。同工醇是指催化的化学反应相同，酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。根据国际生化学会的建议，同工
酶是由不同基因或等位基因编码的多肽链，或同一基因转录生成的不同mRNA翻译的不同多肽链组成的蛋白质。不同的同工酶在不同组织器官中的含量与分布比例不同。这主要是不同组织器官合成同工酶各亚基的速度不同和各亚基之间杂交的情况不同所致。不同的同工酶对底物的亲和力不同。这种不同的组织与细胞具有不同的代谢特点。当某组织发生疾病时，可能有某种特殊的同工酶释放出来，同工酶谱的改变有助于对疾病的 诊断。例如心肌梗塞后6-18小时，CK2释放入血，而LDH的释放比CK迟1-2天。正常血浆LHD2的活性高于LDH1，心肌梗塞时可见LHD1大于LDH2。这些改变可
见于所有的心肌梗塞病例。 11．辅酶是维生素的衍生物，组成辅酶是B族维生素的重要生理功能。
维生素 B1 B2 B6 PP 生物素 泛酸 硫辛酸 叶酸 组成的辅酶 TPP
FMN,FAD
磷酸吡哆醛，磷酸吡哆胺 NAD，NADP 生物素
辅酶A(CoASH) 二硫辛酸
四氢叶酸