内容发布更新时间 : 2024/12/27 11:56:19星期一 下面是文章的全部内容请认真阅读。
绪论
一．名词解释
1.生物化学 2.生物大分子
蛋白质
一、 名词解释
1、等电点 2、等离子点 3、肽平面 4、蛋白质一级结构 5、蛋白质二级结构 6、超二级结构 7、结构域 8、蛋白质三级结构 9、蛋白质四级结构 10、亚基 11、寡聚蛋白 12、蛋白质变性 13、蛋白质沉淀 14、蛋白质盐析 15、蛋白质盐溶 16、简单蛋白质 17、结合蛋白质 18、必需氨基酸 19、同源蛋白质
二、 填空题
1、某蛋白质样品中的氮含量为0.40g，那么此样品中约含蛋白 g。 2、蛋白质 水解会导致产物发生消旋。
3、蛋白质的基本化学单位是 ，其构象的基本单位是 。 4、芳香族氨基酸包括 、 和 。
5、常见的蛋白质氨基酸按极性可分为 、 、 和 。
6、氨基酸处在pH大于其pI的溶液时，分子带净 电，在电场中向 极游动。 7、蛋白质的最大吸收峰波长为 。
8、构成蛋白质的氨基酸除 外，均含有手性α-碳原子。 9、天然蛋白质氨基酸的构型绝大多数为 。
10、在近紫外区只有 、 、 和 具有吸收光的能力。 11、常用于测定蛋白质N末端的反应有 、 和 。 12、α-氨基酸与茚三酮反应生成 色化合物。 13、脯氨酸与羟脯氨酸与茚三酮反应生成 色化合物。 14、坂口反应可用于检测 ，指示现象为出现 。 15、肽键中羰基氧和酰胺氢呈 式排列。 16、还原型谷胱甘肽的缩写是 。
17、蛋白质的一级结构主要靠 和 维系；空间结构则主要依靠 维系。 18、维持蛋白质的空间结构的次级键包括 、 、 和 等。 19、常见的蛋白质二级结构包括 、 、 、 和 等。 20、β-折叠可分 和 。
21、常见的超二级结构形式有 、 、和 等。 22、蛋白质具有其特异性的功能主要取决于自身的 排列顺序。 23、蛋白质按分子轴比可分为 和 。
24、已知谷氨酸的pK1(α-COOH)为2.19，pK2(γ-COOH)为4.25，其pK3(α-NH3)为9.67，其pI为 。 25、溶液pH等于等电点时，蛋白质的溶解度最 。
三、 简答题
1、 简述蛋白质α-螺旋的结构特点。
+
2、 简述氨基酸差异对α-螺旋稳定的影响。 3、 简述蛋白质β-折叠的结构特点。 4、 简述引起蛋白质沉淀的因素。
5、 列举出5种可引发蛋白质变性的物理因素。 6、 列举出5种可引发蛋白质变性的化学因素。 7、 简述按溶解性不同简单蛋白可分为哪些种类？ 8、 简述按辅基成份不同可将结合蛋白分为哪些种类？ 9、 简述蛋白质的分离提纯可依据哪些差异。 10、 简述蛋白质结构与功能的关系。
【参考答案】 一、 名词解释
1、 等电点：当氨基酸或蛋白质溶液处在某一pH值时，氨基酸或蛋白质解离成正、负离子的趋势和程度相
等，即形成兼性离子或两性离子，净电荷为零，此时溶液的pH值称为该氨基酸或蛋白质的等电点。 2、 等离子点：指氨基酸或蛋白质在纯水中的等电点。
3、 肽平面：由于肽键具有一定的双键性质,使得参与肽键的4个原子（C、H、O和N）以及相邻的2个α-C
位于同一平面,此平面就是肽平面,也叫酰胺平面。 4、 蛋白质一级结构：又称初级结构，指蛋白质分子中氨基酸的排列顺序，包括二硫键的定位。 5、 蛋白质二级结构：指蛋白质主链的某些肽段借助氢键在空间盘绕、折叠所形成的有周期性规律的立体
结构。 6、 超二级结构：指蛋白质多肽链中几个相邻的二级结构单元组合在一起，形成的有规则的、可在空间上
能辨认的二级结构组合体。 7、 结构域：指在蛋白质二级结构基础上多肽链进一步卷曲折叠形成几个相对独立，近似球形的组装体。 8、 蛋白质三级结构：指在二级结构、超二级结构和结构域的基础上，一条多肽链包括侧链在内，整条肽
链进一步盘绕，折叠形成的特定立体构象。 9、 蛋白质四级结构：具有特定三级结构的肽链通过非共价键所形成的大分子组合体系。 10、 亚基：组成蛋白质四级结构中的各个肽链称为亚基。
11、 寡聚蛋白：由两条或更多条具备三级结构的多肽链以非共价键相互缔合而成的聚集体，即具有四级结
构的蛋白质。 12、 蛋白质变性：在理化因素的影响下，天然蛋白质分子内部原有的高级结构发生变化，其理化性质和生
物学功能也随之改变或丧失，但并未涉及蛋白质一级结构的改变，这种现象称为蛋白质变性。 13、 蛋白质沉淀：蛋白质分子因脱水、失去电荷、变性或生成难溶盐而从溶液中析出的现象。
14、 蛋白质盐析：向蛋白质溶液中加入大量的中性盐可破坏蛋白质表面的水化层，使蛋白质的溶解度降低
而从溶液中析出，这种作用叫做盐析。 15、 蛋白质盐溶：向蛋白质溶液中加入少量的中性盐可稳定蛋白质分子的双电层，从而使蛋白质溶解度增
加，这种作用叫做盐溶。 16、 简单蛋白质：仅由氨基酸组成，不含其它化学成分的蛋白质。
17、 结合蛋白质：此类蛋白除氨基酸组分之外，还含有非氨基酸物质，即辅基，辅基通过共价或非共价方
式与氨基酸组分结合。 18、 必需氨基酸：在生物体内不能合成或合成量不足以维持正常的生长发育，必须依赖食物供给的氨基酸。 19、 同源蛋白质：不同物种中行使相同或相似功能的蛋白质。
二、 填空题 1、 2.5； 2、 酸；
3、 氨基酸，肽平面或酰胺平面；
4、 苯丙氨酸（Phe或F）、色氨酸（Trp或W）、酪氨酸（Tyr或Y）；
5、 非极性氨基酸、极性不带电荷氨基酸、极性带正电荷氨基酸、极性带负电荷氨基酸； 6、 负或-，阳或正或+； 7、 280nm；
8、 甘氨酸或Gly或G； 9、 L-型；
10、 苯丙氨酸（Phe或F）、色氨酸（Trp或W）、酪氨酸（Tyr或Y）；
11、 2,4-二硝基氟苯反应或Sanger反应、苯异硫氰酸酯反应或Edman反应、丹磺酰氯反应或DNS-Cl反应； 12、 蓝紫； 13、 黄色；
14、 精氨酸或Arg或R，砖红色沉淀； 15、 反； 16、 GSH；
17、 肽键、二硫键，次级键；
18、 氢键、疏水作用、范德华力、离子键或盐键；
19、 α-螺旋、β-折叠或β-片层、β-转角、γ-转角、无规卷曲； 20、 平行式、反平行式；
21、 αα、ββ、βαβ或βxβ； 22、 氨基酸或氨基酸残基； 23、 球状蛋白、纤维状蛋白； 24、 3.22； 25、 小。
三、 简答题
1、 ①主链绕一条固定轴形成右手螺旋；②每3.6个氨基酸残基上升一圈，螺距0.54nm；③相邻螺旋间每
个氨基酸残基中的-NH和前面第4个残基中的C＝O形成氢键；④侧链R基团辐射状分布在螺旋外侧；⑤遇到Pro，α-螺旋自动中断。 2、 酸性或碱性氨基酸集中处，因同种电荷氨基酸的两性性质及等电点相斥，不利于α-螺旋形成； 侧链
R基较大的氨基酸集中的区域不利于α-螺旋形成如Phe、Trp、Ile； Gly的R基团为H，空间占位很小，也会影响该处螺旋的稳定；Pro的α-C位于五元环上，不易扭转，且为亚氨基酸，不易形成氢键，故不能形成α-螺旋。 3、 主链借助氢键以平行或反平行的方式排列；构象呈锯齿状（或扇面状）结构；氢键与中心轴接近垂直；
R基团交替位于片层上、下方，侧链向外形成疏水环境。 4、 高浓度中性盐、有机溶剂、重金属盐、生物碱试剂、加热。
5、 加热、紫外线、X射线、超声波、剧烈振荡、搅拌或高压等（任5项）。 6、 强酸、强碱、脲、胍、重金属盐、生物碱、有机溶剂等（任5项）。 7、 清蛋白、球蛋白、谷蛋白、醇溶蛋白、精蛋白、组蛋白和硬蛋白。
8、 核蛋白或（脱氧核糖核蛋白/核糖体核蛋白）、糖蛋白或（糖蛋白/黏蛋白）、脂蛋白、磷蛋白、色蛋白、
黄素蛋白和金属蛋白。 9、 可以根据蛋白质的溶解度差异、电荷差异、分子大小差异和与配体的特异性差异进行分离。
10、 一级结构与功能的关系：同种功能的蛋白质具有相似的一级结构，一级结构的改变会引起功能的变化；
高级结构与功能的关系：相同功能的蛋白质高级结构也很相似，高级结构决定生物学功能，功能与结构之间相适应。
酶
一、 名词解释
1、酶 2、活性中心 3、诱导楔合学说 4、酶活力 5、比活力 6、转换数 7、别构酶 8、同工酶 9、诱导酶 10、Km 11、天然底物 12、Q10 13、可逆抑制作用 14、不可逆抑制作用
二、 填空题
1、全酶由 和 组成，其中 决定酶的专一性。 2、辅基与酶蛋白共价结合，不可以通过透析去除。 3、酶按其结构特点不同可以分为 、 和 。 4、酶按其专一性不同可分为 、 和 。
5、国际系统命名法将酶分为6大类，分别是 、 、 、 、 和 。 6、酶原激活过程可以看成是酶 形成或暴露的过程。 7、活性中心必需基团包括 和 。
8、影响酶促反应速度的主要因素有 、 、 、 、 和 。 9、酶的可逆抑制作用可分为 、 和 。
10、磺胺药物的结构与 相似，它可以竞争性抑制细菌体内 的活性。 11、有机磷农药是生物体内 的抑制剂。
12、抑制剂对酶的作用有一定选择性，蛋白质变性剂对酶的作用 选择性。 13、酶促反应速度达到最大反应速度80%时的Km等于 。 14、动物体内LDH1最为丰富的组织是 。 15、动物体内LDH5最为丰富的组织是 。
16、别构酶的动力学曲线不符合米氏方程，为 或 。
17、当Km值近似 ES的解离常数KS时，Km值可用来表示酶对底物的 。
18、最适温度 酶的特征性常数，它与反应时间有关，当反应时间延长时，最适温度可以 。
三、 简答题
1、 简述酶的催化特性。 2、 简述酶高效催化的一般原理。 3、 简述Km的意义。 4、 简述Vmax的意义。 5、 简述竟争性抑制的特点。 6、 简述非竟争性抑制的特点。 7、 简述反竟争性抑制的特点。
【参考答案】 一、 名词解释
1、 酶：指由活细胞产生的，具有催化活性和高度专一性的特殊生物大分子，包括蛋白质和核酸。 2、 活性中心：指酶分子中直接参与底物结合及催化作用的氨基酸残基的侧链基团按一定空间结构所组成
的区域。 3、 诱导楔合学说：该学说认为酶和底物结合之前，酶活性中心的结构与底物的结构并不一定完全吻合，
但当二者相互作用时，因酶活性中心具有柔性，底物与酶相互诱导发生构象变化，从而能楔合形成中间过渡态。 4、 酶活力：又称酶活性，指酶催化一定化学反应的能力。在一定条件下，可用其催化的某一化学反应的
反应速度来表示。 5、 比活力：指每毫克酶蛋白中所含的活力单位数，代表酶制度剂的纯度。
6、 转换数：指酶被底物完全饱和时，每单位时间内、每个酶分子所能转化底物的分子数，用于描述酶的