精品文档
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第一ç«?/p>
蛋白质的结构与功èƒ?/p>
1.1
蛋白质的分子组成
构成人体çš?/p>
20
种氨基酸均属äº?/p>
L-α-
氨基é…?/p>
(除甘氨酸)
【氨基酸的分类、结构式、中文名和英文缩写ã€?/p>
含硫氨基酸:
半胱氨酸、胱氨酸、甲硫氨酸(蛋氨酸)
脯氨酸和赖氨酸可被羟化为
羟脯氨酸、羟赖氨é…?/p>
20
种氨基酸的理化性质:等电点、紫外吸收(
Tyr
�/p>
Trp
含共轭双键,
A
280
ï¼?/p>
、茚三酮反应
【谷胱甘肽的组成、结构特点、主要活性基团、作用ã€?/p>
1.2
蛋白质的分子结构
一级结构:氨基酸从
N
端到
C
端的排列顺序
肽键、二硫键
二级结构:局部主链骨架原子(
C
α
�/p>
N
�/p>
Co
)构è±?/p>
氢键
{
α
�/p>
螺旋ï¼?/p>
3.6
个残基上升一圈,螺距
0.54nm
ï¼?/p>
ï¼?/p>
β
�/p>
折叠(平行和反平行,
5~8
个残基)
β
�/p>
转角
(
转角处常æœ?/p>
Pro)
,无规卷æ›?/p>
超二级结构(
αα
�/p>
βαβ
�/p>
ββ
ï¼?/p>
模体
三级结构:全部氨基酸残基相对空间位置
次级é”?/p>
四级结构:亚基相对空间位置和连接处布局
次级é”?/p>
肽单元(
C
α
1
�/p>
C
�/p>
O
�/p>
N
�/p>
H
�/p>
C
α
2
ï¼?/p>
1.3
蛋白质结构与功能的关ç³?/p>
尿素ã€?/p>
β-
巯基乙醇
分别可以破坏肽链中的
次级键、二硫键
【肌红蛋白与血红蛋白ã€?/p>
肌红蛋白ï¼?/p>
Mb
)为单一肽链蛋白质,含有一个血红素辅基ï¼?/p>
血红蛋白(
Hb
)四个亚基(
2α
�/p>
2β
ï¼?/p>
,每个亚基都有一个血红素辅基ï¼?/p>
肌红蛋白与血红蛋白亚基的三级结构相似ï¼?/p>
肌红蛋白的氧解离曲线ä¸?/p>
直角双曲çº?/p>
、血红蛋白为
S
形曲线;
血红蛋白有紧张态(
T
)和松弛态(
R
ï¼?/p>
ï¼?/p>
R
态为结合氧的状态ã€?/p>
蛋白质构想改变引起疾病:
疯牛病、阿尔兹海默症、亨廷顿舞蹈ç—?/p>
1.4
蛋白质的理化性质
两性电离、胶体性质ï¼?/p>
水化è†?/p>
å’?/p>
电荷效应
维持稳定ï¼?/p>
�/p>
双缩脲反åº?/p>
(检测蛋白质水解程度ï¼?/p>
1.5
蛋白质的分离、纯化与结构分析
透析、超滤法
可去除蛋白质溶液中的小分子化合物ã€?/p>
丙酮沉淀、盐析、免疫沉淀
是常用的蛋白质浓缩方æ³?/p>
既可以分离蛋白质又可以测定其分子量的方法æ˜?/p>
超速离å¿?/p>
*简答题或论述题ï¼?/p>
1
、简è¿?/p>
α-
螺旋结构的主要特å¾?/p>
要点:右手螺旋、螺距和上升一圈的残基数、侧链位于外侧、氢键维持稳å®?/p>
2
、简述谷胱甘肽的结构特点和生物学功能ï¼?/p>
要点:非
α
肽键、巯基、体内重要还原剂
3
、蛋白质变性后有什么改变?
ï¼?/p>
1
)生物活性丧失(
2
)空间结构被破坏、肽键完好(
3
)溶解度降低
ï¼?/p>
4
)黏度增加(
5
)不易结晶、易沉淀ï¼?/p>
6
)易被蛋白酶水解